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万見
- PDB-9n58: Structure of the PTP-like myo-inositol phosphatase from Solidesul... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9n58
タイトルStructure of the PTP-like myo-inositol phosphatase from Solidesulfovibrio magneticus in complex with myo-inositol hexakisphosphate
要素Tyrosine specific protein phosphatases domain-containing protein
キーワードHYDROLASE / phosphatase-like myo-inositol phosphatase / phosphate binding loop / S.magneticus PTPLP (PhyA) / PTPLP / myo-inositol phosphate / myo-inositol phosphohydrolase / myo-inositol hexaphosphate phosphohydrolase (phytase) PhyA / phytase / protein tyrosine phosphatase / PTP / IP6 / InsP6 / myo-inositol hexakisphosphate / phytate
機能・相同性Inositol hexakisphosphate / Inositol hexakisphosphate / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Protein-tyrosine phosphatase-like / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / Tyrosine specific protein phosphatases domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Solidesulfovibrio magneticus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Cleland, C.P. / Mosimann, S.C.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada) カナダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Novel Structure of PhyA from Solidesulfovibrio magneticus indicates the phosphate-binding loop influences InsP6 binding modes and substrate specificity
著者: Cleland, C.P. / Mosimann, S.C.
履歴
登録2025年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2025年2月12日ID: 7K6W
改定 1.02025年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine specific protein phosphatases domain-containing protein
B: Tyrosine specific protein phosphatases domain-containing protein
C: Tyrosine specific protein phosphatases domain-containing protein
D: Tyrosine specific protein phosphatases domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,9808
ポリマ－131,3404
非ポリマー2,6404
水20,7171150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10820 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area40280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.019, 97.339, 104.055
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.583, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質
Tyrosine specific protein phosphatases domain-containing protein


分子量: 32835.008 Da / 分子数: 4 / 変異: C241S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Solidesulfovibrio magneticus (バクテリア)
遺伝子: DMR_16880 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C4XPJ9
#2: 化合物
ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / myo-イノシト-ル六りん酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.7
詳細: PEG 4000 and 1000, 2-methyl-2,4-pentanediol, carboxylates, sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→24.55 Å / Num. obs: 86432 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 19.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 11.84
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.322 / Num. unique obs: 8645 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
CrysalisPro41.110aデータ削減
CrysalisPro41.110aデータスケーリング
MOLREP1.19.2_4158位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.05→24.55 Å / SU ML: 0.2055 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.0289
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2077 1999 2.31 %
Rwork0.1799 84386 -
obs0.1806 86385 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→24.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8217 0 144 1150 9511
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0028595
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.549911725
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03661279
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041541
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.50493165
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.10.26931340.22815961X-RAY DIFFRACTION97.8
2.1-2.160.24941380.22335948X-RAY DIFFRACTION98.24
2.16-2.220.23921670.21025967X-RAY DIFFRACTION98.47
2.22-2.290.2891240.20416013X-RAY DIFFRACTION98.97
2.29-2.380.24251520.20616057X-RAY DIFFRACTION99.33
2.38-2.470.22781350.19566028X-RAY DIFFRACTION99.39
2.47-2.580.23641550.19526079X-RAY DIFFRACTION99.7
2.58-2.720.22611440.18996068X-RAY DIFFRACTION99.9
2.72-2.890.22561450.18926083X-RAY DIFFRACTION99.94
2.89-3.110.19411430.18226066X-RAY DIFFRACTION99.73
3.11-3.420.22041480.17466089X-RAY DIFFRACTION99.55
3.42-3.920.19621290.15486078X-RAY DIFFRACTION99.07
3.92-4.930.15191450.14046013X-RAY DIFFRACTION97.84
4.93-24.550.16191400.17145936X-RAY DIFFRACTION95.38

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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