[日本語] English
万見
- PDB-9n3d: Crystal structure of Arabidopsis metacaspase 9 C147G at pH 4.2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9n3d
タイトルCrystal structure of Arabidopsis metacaspase 9 C147G at pH 4.2
要素Metacaspase-9
キーワードPLANT PROTEIN / Plant immunity / Metacaspase / pH-dependent activation / cysteine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


apoplast / cysteine-type peptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
: / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Liu, H. / Liu, Q.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural determinants for pH-dependent activation of a plant metacaspase.
著者: Liu, H. / Henderson, M. / Pang, Z. / Zhang, Q. / Lam, E. / Liu, Q.
履歴
登録2025年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Metacaspase-9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5031
ポリマ－35,5031
非ポリマー00
水5,332296
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.829, 54.516, 81.010
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.094, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Space group name HallC2y(x,y,-x+z)
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-648-

HOH

21A-689-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Metacaspase-9 / AtMC9


分子量: 35503.340 Da / 分子数: 1 / 変異: C147G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: AMC9, MCP2F, At5g04200, F21E1.120 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9FYE1, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 296 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Sodium chloride, Phosphate/citrate, PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年1月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→36.14 Å / Num. obs: 45945 / % possible obs: 76.7 % / 冗長度: 6.97 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Num. unique obs: 2358 / CC1/2: 0.983

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→36.14 Å / SU ML: 0.1749 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 22.8251
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2188 1651 4.89 %
Rwork0.2003 32138 -
obs0.2013 33789 97.08 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→36.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2362 0 0 296 2658
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00162398
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.40313231
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0402370
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0027423
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5164897
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.750.20831220.22862586X-RAY DIFFRACTION93.86
1.75-1.810.26541430.22142629X-RAY DIFFRACTION96.48
1.81-1.870.23131510.21562634X-RAY DIFFRACTION96.4
1.87-1.950.23121260.22432648X-RAY DIFFRACTION96.52
1.95-2.030.22671280.21282672X-RAY DIFFRACTION97.26
2.03-2.140.2391320.20912699X-RAY DIFFRACTION97.19
2.14-2.280.24421400.20582673X-RAY DIFFRACTION97.37
2.28-2.450.25761450.21022671X-RAY DIFFRACTION97.71
2.45-2.70.22571450.21232700X-RAY DIFFRACTION98.1
2.7-3.090.22471230.20582720X-RAY DIFFRACTION97.93
3.09-3.890.20521600.18262711X-RAY DIFFRACTION97.89
3.89-36.140.17331360.17482795X-RAY DIFFRACTION98.13
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.77950832084 Å / Origin y: -26.57040179 Å / Origin z: -19.0302800018 Å
111213212223313233
T0.106050271585 Å2-0.00367918895998 Å20.00113654417817 Å2-0.0879290668098 Å20.000211562000032 Å2--0.103413389976 Å2
L1.01487320661 °2-0.00349740355486 °2-0.122119980357 °2-0.610161849786 °20.0556674250955 °2--1.40450130871 °2
S0.000649475764278 Å °-0.0533950946513 Å °0.0292669304201 Å °0.0262101594927 Å °0.00750622292056 Å °0.0100960782055 Å °0.0507414941647 Å °-0.0594988180895 Å °-0.0078840156436 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る