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- PDB-9n1f: Crystal Structure of the Ark2C-Ubc13~Ub-Mms2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9n1f
タイトルCrystal Structure of the Ark2C-Ubc13~Ub-Mms2 complex
要素
  • (Ubiquitin-conjugating enzyme E2 ...) x 2
  • E3 ubiquitin-protein ligase ARK2C
  • Ubiquitin
キーワードTRANSFERASE / RING E3 ligase Ubiquitin PTM / LIGASE / E2~Ub conjugate
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle structure development / forelimb morphogenesis / UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / regulation protein catabolic process at postsynapse / DNA double-strand break processing / innervation / positive regulation of BMP signaling pathway ...muscle structure development / forelimb morphogenesis / UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / regulation protein catabolic process at postsynapse / DNA double-strand break processing / innervation / positive regulation of BMP signaling pathway / motor neuron axon guidance / postreplication repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / positive regulation of double-strand break repair / ubiquitin conjugating enzyme activity / positive regulation of intracellular signal transduction / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / regulation of DNA repair / negative regulation of TORC1 signaling / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / antiviral innate immune response / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / positive regulation of DNA repair / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / ubiquitin binding / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase MBR1/2-like / Zinc finger, RING-CH-type / The RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity. / Ring finger domain / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues ...E3 ubiquitin-protein ligase MBR1/2-like / Zinc finger, RING-CH-type / The RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity. / Ring finger domain / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2 / E3 ubiquitin-protein ligase ARK2C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Paluda, A. / Middleton, A.J. / Day, C.L.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Royal Society of New Zealand ニュージーランド
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2025
タイトル: Arkadia and Ark2C promote substrate ubiquitylation with multiple E2 enzymes.
著者: Rossig, C. / Paluda, A. / Chen, R. / Middleton, A.J. / Day, C.L.
履歴
登録2025年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase ARK2C
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2
D: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4986
ポリマ－52,3674
非ポリマー1312
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.735, 100.415, 142.076
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AD

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase ARK2C / RING finger protein 165 / RNF165


分子量: 9859.214 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GPLGS residues remained after the N-terminal tag cleavage. N-terminal residues 1-254 were truncated. Deletion of residues 273-282. Two zinc ions coordinated.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARK2C, RNF165 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6ZSG1, RING-type E3 ubiquitin transferase
#4: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: C-terminal Gly76 is linked to the Lys87 of Ubc13 (chain B) via a isopeptide bond.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48

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Ubiquitin-conjugating enzyme E2 ... , 2種, 2分子 BC

#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / ...Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / Ubiquitin-protein ligase N


分子量: 17566.135 Da / 分子数: 1 / Mutation: C87K, K92T, K94Q / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GPLGS remained after the tag N-terminal removal. Lys87 is covalently connected to the C terminal Gly76 of chain D via an isopeptide bond.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2N, BLU / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P61088, E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#3: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2 / DDVit 1 / Enterocyte differentiation-associated factor 1 / EDAF-1 / Enterocyte differentiation- ...DDVit 1 / Enterocyte differentiation-associated factor 1 / EDAF-1 / Enterocyte differentiation-promoting factor 1 / EDPF-1 / MMS2 homolog / Vitamin D3-inducible protein


分子量: 16364.731 Da / 分子数: 1 / Mutation: S32A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2V2, MMS2, UEV2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15819

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非ポリマー , 2種, 66分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.02 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Sodium Malonate and 18% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2017年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→41 Å / Num. obs: 31139 / % possible obs: 99.93 % / 冗長度: 14.5 % / Biso Wilson estimate: 45.03 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.09095 / Rpim(I) all: 0.02493 / Rrim(I) all: 0.09437 / Net I/σ(I): 18.16
反射 シェル解像度: 2.1→2.175 Å / 冗長度: 14.9 % / Rmerge(I) obs: 1.459 / Num. unique obs: 3060 / CC1/2: 0.7 / CC star: 0.908 / Rpim(I) all: 0.3888 / Rrim(I) all: 1.51 / Net I/σ(I) obs: 2.12 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13精密化
Aimless0.6.2データスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2786 1513 -
Rwork0.2285 --
obs-31134 99.93 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3469 0 2 64 3535
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.1751 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.664 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.498 /
Rfactor反射数
Rfree0.4395 164
Rwork0.3735 -
obs-3061

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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