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- PDB-9mul: Crystal structure of GluN1/GluN2A ligand-binding domain in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9mul
タイトルCrystal structure of GluN1/GluN2A ligand-binding domain in complex with Compound 1, Glycine and Glutamate
要素(Glutamate receptor ionotropic, NMDA ...) x 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / NMDARS / LBD / ION CHANNELS / METAL TRANSPORT / NEGATIVE MODULATOR
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine-gated cation channel activity / excitatory chemical synaptic transmission / directional locomotion / serotonin metabolic process / Synaptic adhesion-like molecules / protein localization to postsynaptic membrane / response to glycine / propylene metabolic process / sleep / regulation of monoatomic cation transmembrane transport ...glycine-gated cation channel activity / excitatory chemical synaptic transmission / directional locomotion / serotonin metabolic process / Synaptic adhesion-like molecules / protein localization to postsynaptic membrane / response to glycine / propylene metabolic process / sleep / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / NMDA glutamate receptor activity / Neurexins and neuroligins / neurotransmitter receptor complex / NMDA selective glutamate receptor complex / ligand-gated sodium channel activity / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate receptor signaling pathway / glutamate binding / protein heterotetramerization / glycine binding / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / startle response / dopamine metabolic process / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / Long-term potentiation / monoatomic cation transport / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / monoatomic ion channel complex / synaptic cleft / calcium ion homeostasis / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / glutamate-gated calcium ion channel activity / neurogenesis / sensory perception of pain / EPHB-mediated forward signaling / sodium ion transmembrane transport / response to amphetamine / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle membrane / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / protein catabolic process / postsynaptic density membrane / terminal bouton / brain development / visual learning / negative regulation of protein catabolic process / calcium ion transmembrane transport / regulation of synaptic plasticity / memory / response to wounding / long-term synaptic potentiation / synaptic vesicle / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / RAF/MAP kinase cascade / chemical synaptic transmission / dendritic spine / response to ethanol / postsynaptic membrane / learning or memory / calmodulin binding / neuron projection / postsynaptic density / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / synapse / dendrite / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
: / GLUTAMIC ACID / GLYCINE / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Shaffer, P.L. / Duda, D.M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2025
タイトル: Design, Synthesis, and Characterization of GluN2A Negative Allosteric Modulators Suitable for In Vivo Exploration.
著者: Bischoff, F.P. / Van Brandt, S. / Viellevoye, M. / De Cleyn, M. / Surkyn, M. / Carbajo, R.J. / Dominguez Blanco, M. / Wroblowski, B. / Karpowich, N.K. / Steele, R.A. / Schalk-Hihi, C. / ...著者: Bischoff, F.P. / Van Brandt, S. / Viellevoye, M. / De Cleyn, M. / Surkyn, M. / Carbajo, R.J. / Dominguez Blanco, M. / Wroblowski, B. / Karpowich, N.K. / Steele, R.A. / Schalk-Hihi, C. / Miller, R. / Duda, D. / Shaffer, P. / Ballentine, S. / Simavorian, S. / Lord, B. / Neff, R.A. / Bonaventure, P. / Gijsen, H.J.M.
履歴
登録2025年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,3705
ポリマ－68,7152
非ポリマー6553
水4,540252
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2320 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area24160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.928, 90.013, 124.006
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Glutamate receptor ionotropic, NMDA ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1 / hNR1


分子量: 35163.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRIN1, NMDAR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami2 (DE3) / 参照: UniProt: Q05586
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A / GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / ...GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / NMDAR2A / NR2A / hNR2A


分子量: 33551.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRIN2A, NMDAR2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami2 (DE3) / 参照: UniProt: Q12879

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非ポリマー , 4種, 255分子

#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C5H9NO4
#5: 化合物 ChemComp-A1BRA / 5-[(3-chlorobenzene-1-sulfonyl)methoxy]-6-methyl-N-[(pyridin-3-yl)methyl]pyrazine-2-carboxamide


分子量: 432.881 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H17ClN4O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Hepes pH 7.0, 0.2M ammonium acetate, 20% PEG-3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→36.42 Å / Num. obs: 23262 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.986 / Rpim(I) all: 0.07948 / Net I/σ(I): 8.04
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.28 / Num. unique obs: 2048 / CC1/2: 0.724 / Rpim(I) all: 0.3087 / % possible all: 85.26

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
xia20.5.893データ削減
PHENIX1.20.1_4487位相決定
xia20.5.893データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→36.42 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2524 1143 4.91 %
Rwork0.1966 --
obs0.1993 23256 94.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→36.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4286 0 44 252 4582
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024418
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.465975
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.737593
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042666
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003771
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.510.33861510.26012452X-RAY DIFFRACTION86
2.51-2.640.32391200.24812606X-RAY DIFFRACTION90
2.64-2.810.29571300.23832719X-RAY DIFFRACTION94
2.81-3.030.29291640.23222807X-RAY DIFFRACTION97
3.03-3.330.26131320.20212849X-RAY DIFFRACTION98
3.33-3.810.25331590.17842847X-RAY DIFFRACTION98
3.81-4.80.1971370.15452894X-RAY DIFFRACTION97
4.8-36.420.20061500.18052939X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4749-0.8276-0.2310.7234-0.20641.54240.1359-0.0059-0.3720.32010.0643-0.37980.26270.1094-0.0910.25990.0551-0.13840.2272-0.05540.37026.4114-21.709239.2959
20.8096-0.0389-0.74721.68990.01470.9780.1854-0.2975-0.28810.1628-0.08930.0142-0.1150.0074-0.01040.24670.0581-0.11410.2363-0.04080.43549.1505-16.825241.9245
31.45580.03190.83721.211-0.87981.284-0.1094-0.04620.15910.17560.0802-0.4397-0.10340.15170.01960.1571-0.0186-0.07920.1889-0.02580.24791.3388-7.466934.0122
41.74550.83910.08080.38980.08121.91890.0042-0.045-0.01740.2934-0.22810.0132-0.40880.08730.19840.26140.0551-0.07570.1337-0.04390.2358-11.2764-9.557233.335
52.2886-0.29040.03752.0498-0.04881.56150.0416-0.2238-0.15230.4264-0.01640.3506-0.0754-0.4379-0.02380.24830.03540.02690.3087-0.05320.3454-21.2569-10.258748.2394
63.03090.380.23811.3258-0.51132.2939-0.0893-0.5963-0.27360.46340.01390.08770.056-0.06830.07030.28270.041-0.00150.29180.01750.1806-14.4874-13.960248.8257
71.10470.2936-0.01642.1013-0.90383.2994-0.0891-0.1542-0.40570.24080.03250.39730.2179-0.64620.07130.17380.0505-0.00170.248-0.00390.2217-17.3944-19.490840.4912
81.23691.14430.53963.06290.9542.53110.00820.5077-0.1119-0.32670.1265-0.1661-0.20540.0967-0.06870.1505-0.01670.01110.2408-0.02590.2157-1.0391-9.493221.4578
91.54-1.27740.5971.37260.56396.30010.4385-0.1903-0.4231-0.27380.08460.18831.0106-0.4928-0.47920.2816-0.0641-0.05930.2502-0.00870.2892-5.4319-26.153529.6855
101.6431-1.2156-0.29572.6445-0.85792.9236-0.2518-0.14360.2607-0.2740.13640.2411-0.2146-0.25230.06390.17560.0945-0.09440.1785-0.01150.1663-26.9855-5.157310.5051
112.7412-0.21350.76272.69671.32645.73810.01650.0220.1895-0.1840.133-0.1457-0.8865-0.84720.07460.26460.0055-0.05140.23390.08070.2126-33.9623-4.61570.3027
121.4346-0.6220.54250.8864-0.37861.155-0.12810.05310.2427-0.02320.0917-0.1237-0.1887-0.04740.03720.1678-0.0084-0.01010.1447-0.01170.1359-20.1958-8.180510.4388
131.547-0.2756-1.01432.0957-0.41191.59130.0402-0.4414-0.2883-0.0329-0.16450.03910.37840.28930.10580.2618-0.00350.00550.26270.06050.1534-18.058-37.952114.1325
141.4132-1.2030.10813.68021.19291.8190.06390.32140.1087-0.68170.1588-0.43420.21740.1535-0.15710.1960.0065-0.01470.2087-0.02420.164-13.016-30.73317.9769
152.34540.4839-0.71423.46540.38832.0179-0.076-0.10020.02850.06930.02330.36920.1012-0.51520.00370.1587-0.0339-0.01950.18270.030.1702-28.8502-28.328315.3876
162.2005-0.3063-0.38352.73530.00881.67030.20230.12050.12710.3214-0.1357-0.3626-0.18360.2659-0.06890.1899-0.0407-0.12730.0923-0.00890.2523-14.0794-10.075316.8218
172.0753-0.0436-0.01911.84560.19471.8541-0.2756-0.55730.43760.60720.13230.1222-0.32-0.34750.02020.24450.14350.01790.3213-0.02740.1575-24.2708-6.610225.4051
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 397 through 428 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 429 through 457 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 458 through 520 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 521 through 543 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 544 through 696 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 697 through 742 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 743 through 758 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 759 through 781 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 782 through 1001 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 403 through 420 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 421 through 448 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 449 through 538 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 539 through 688 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 689 through 708 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 709 through 753 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 754 through 771 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 772 through 1001 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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