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万見
- PDB-9mug: Structure of Schistosoma mansoni Hop1 chromatin binding region -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9mug
タイトルStructure of Schistosoma mansoni Hop1 chromatin binding region
要素HORMA domain-containing protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Meiosis / PHD domain / winged-helix domain
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic cell cycle / chromosome / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / PhD finger domain / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
HORMA domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Rodriguez, A.R. / Ye, Q. / Nguyen, J. / Chau, K. / Corbett, K.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM144121 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of Schistosoma mansoni Hop1 chromatin binding region
著者: Rodriguez, A.A. / Corbett, K.D.
履歴
登録2025年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HORMA domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4313
ポリマ－17,3001
非ポリマー1312
水3,891216
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.032, 64.959, 65.260
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 HORMA domain-containing protein


分子量: 17299.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A3Q0KSN1
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.22 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M MES pH 6.0, 0.1 M sodium acetate, and 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.2827 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2827 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→64.96 Å / Num. obs: 135024 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 13.87 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 30.9
反射 シェル解像度: 1.45→1.47 Å / Rmerge(I) obs: 0.458 / Num. unique obs: 605 / CC1/2: 0.557

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.45→32.63 Å / SU ML: 0.1206 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.45 / 位相誤差: 16.5095
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1583 1157 4.81 %
Rwork0.1288 22884 -
obs0.1303 24041 93.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 18.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→32.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1182 0 2 216 1400
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01421201
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.38211620
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0816183
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0096212
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.2545457
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.520.23161170.16521965X-RAY DIFFRACTION66.24
1.52-1.60.16051140.1142769X-RAY DIFFRACTION91.52
1.6-1.70.17341570.0982900X-RAY DIFFRACTION96.89
1.7-1.830.14231460.10282971X-RAY DIFFRACTION98.51
1.83-2.010.17221280.10473021X-RAY DIFFRACTION99.31
2.01-2.30.14191640.11023025X-RAY DIFFRACTION99.56
2.3-2.90.14821630.13673079X-RAY DIFFRACTION99.82
2.9-32.630.16181680.14953154X-RAY DIFFRACTION97.88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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