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万見
- PDB-9msx: Candida albicans Hsp90 nucleotide binding domain in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9msx
タイトルCandida albicans Hsp90 nucleotide binding domain in complex with TAS116
要素Heat shock protein 90 homolog
キーワードCHAPERONE/INHIBITOR / Inhibitor complex / CHAPERONE / CHAPERONE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of filamentous growth of a population of unicellular organisms / filamentous growth of a population of unicellular organisms / hyphal cell wall / fungal-type cell wall / filamentous growth / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / extracellular vesicle ...negative regulation of filamentous growth of a population of unicellular organisms / filamentous growth of a population of unicellular organisms / hyphal cell wall / fungal-type cell wall / filamentous growth / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / extracellular vesicle / cellular response to heat / regulation of apoptotic process / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Heat shock protein 90 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kowalewski, M.E. / Redinbo, M.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM148376-01A1 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2025
タイトル: Structural Insights into Selectively Targeting Candida albicans Hsp90.
著者: Kowalewski, M.E. / Zagler, S. / Redinbo, M.R.
履歴
登録2025年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年6月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein 90 homolog
B: Heat shock protein 90 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7356
ポリマ－52,7022
非ポリマー1,0334
水1,65792
1
A: Heat shock protein 90 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8052
ポリマ－26,3511
非ポリマー4551
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heat shock protein 90 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9304
ポリマ－26,3511
非ポリマー5793
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.907, 47.907, 342.687
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
Space group name HallP61
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: -x,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Heat shock protein 90 homolog


分子量: 26350.838 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母)
遺伝子: HSP90, CAALFM_C702030WA, CaJ7.0234, CaO19.13868, CaO19.6515
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P46598
#2: 化合物 ChemComp-A1BPC / (4P)-3-ethyl-4-[(4P)-4-[(4M)-4-(1-methyl-1H-pyrazol-4-yl)-1H-imidazol-1-yl]-3-(propan-2-yl)-1H-pyrazolo[3,4-b]pyridin-1-yl]benzamide / Tas-116 / Pimitespib / Jeselhy


分子量: 454.527 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H26N8O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M Bis-Tris (pH6.5) and 20% w/v PEG5000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年1月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→57.11 Å / Num. obs: 15296 / % possible obs: 99.72 % / 冗長度: 11.6 % / Biso Wilson estimate: 38.12 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.193 / Net I/σ(I): 9.18
反射 シェル解像度: 2.5→2.58 Å / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 1.387 / Mean I/σ(I) obs: 2.33 / Num. unique obs: 1397 / CC1/2: 0.885 / % possible all: 99.43

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
PHASER位相決定
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→57.11 Å / SU ML: 0.3705 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 29.1831
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2574 1533 10.05 %
Rwork0.1766 13719 -
obs0.1847 15252 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 42.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→57.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3354 0 76 92 3522
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01193494
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2744727
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0582537
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0129606
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5331280
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.580.34921420.22891246X-RAY DIFFRACTION99.57
2.58-2.670.31441370.21981254X-RAY DIFFRACTION99.5
2.67-2.780.35271350.23171231X-RAY DIFFRACTION99.35
2.78-2.910.25831370.21281225X-RAY DIFFRACTION99.85
2.91-3.060.32341400.19561254X-RAY DIFFRACTION99.79
3.06-3.250.26861410.20541257X-RAY DIFFRACTION99.64
3.25-3.50.31241390.19141242X-RAY DIFFRACTION99.93
3.5-3.850.2771430.15881234X-RAY DIFFRACTION99.78
3.86-4.410.23531430.13961269X-RAY DIFFRACTION100
4.41-5.560.1841410.14361242X-RAY DIFFRACTION99.78
5.56-57.110.21911350.17731265X-RAY DIFFRACTION99.86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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