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- PDB-9mqx: Electron-bifurcating Tungstopyranopterin-containing aldehyde oxid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9mqx
タイトルElectron-bifurcating Tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase with NADH
要素
  • (NADH:ubiquinone oxidoreductase ...) x 2
  • Aldehyde:ferredoxin oxidoreductase
  • Fe-S-cluster-containing hydrogenase subunit
  • NADH:ubiquinone oxidoreductase, NADH-binding (51 kD) subunit
キーワードOXIDOREDUCTASE / electron bifurcation
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors, iron-sulfur protein as acceptor / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, C-terminal / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, N-terminal / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, domain 2 / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, domain 3 / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase-like, C-terminal / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, N-terminal domain superfamily / : / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, domains 2 & 3 / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, N-terminal domain ...: / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, C-terminal / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, N-terminal / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, domain 2 / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, domain 3 / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase-like, C-terminal / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, N-terminal domain superfamily / : / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, domains 2 & 3 / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, N-terminal domain / Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, N-terminal domain / NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S dicluster domain / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / 4Fe-4S binding domain / : / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / TUNGSTOPTERIN COFACTOR / IRON/SULFUR CLUSTER / NADH:ubiquinone oxidoreductase 24 kD subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, NADH-binding (51 kD) subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase chain G-like protein / Fe-S-cluster-containing hydrogenase subunit / Aldehyde:ferredoxin oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Acetomicrobium mobile (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Feng, X. / Li, H.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0020085 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM136885 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FG02-95ER20175 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: An electron bifurcating "plug" to a protein nanowire in tungsten-dependent aldehyde detoxification
著者: Feng, X. / Schut, G.J. / Putumbaka, S. / Li, H. / Adams, M.W.W.
履歴
登録2025年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADH:ubiquinone oxidoreductase chain G-like protein
B: NADH:ubiquinone oxidoreductase, NADH-binding (51 kD) subunit
C: NADH:ubiquinone oxidoreductase 24 kD subunit
D: Aldehyde:ferredoxin oxidoreductase
E: Fe-S-cluster-containing hydrogenase subunit
F: Aldehyde:ferredoxin oxidoreductase
G: Fe-S-cluster-containing hydrogenase subunit
H: Aldehyde:ferredoxin oxidoreductase
I: Fe-S-cluster-containing hydrogenase subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)370,36145
ポリマ－358,3289
非ポリマー12,03336
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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NADH:ubiquinone oxidoreductase ... , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 NADH:ubiquinone oxidoreductase chain G-like protein / Tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase electron-bifurcating subunit A


分子量: 27662.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Acetomicrobium mobile (バクテリア) / 参照: UniProt: I4BTZ0
#3: タンパク質 NADH:ubiquinone oxidoreductase 24 kD subunit / Tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase electron-bifurcating subunit C


分子量: 17547.506 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Acetomicrobium mobile (バクテリア) / 参照: UniProt: I4BTY8

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タンパク質 , 3種, 7分子 BDFHEGI

#2: タンパク質 NADH:ubiquinone oxidoreductase, NADH-binding (51 kD) subunit / Tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase electron-bifurcating subunit B


分子量: 67862.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Acetomicrobium mobile (バクテリア) / 参照: UniProt: I4BTY9
#4: タンパク質 Aldehyde:ferredoxin oxidoreductase / Tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase subunit L


分子量: 65158.570 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Acetomicrobium mobile (バクテリア) / 参照: UniProt: I4BTZ2
#5: タンパク質 Fe-S-cluster-containing hydrogenase subunit / Tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase subunit S


分子量: 16593.328 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Acetomicrobium mobile (バクテリア) / 参照: UniProt: I4BTZ1

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非ポリマー , 7種, 36分子

#6: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: Fe4S4
#7: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: Fe2S2
#8: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#9: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C17H21N4O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C21H29N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-PTE / TUNGSTOPTERIN COFACTOR


分子量: 1024.800 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: C20H22MgN10O14P2S4W / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#12: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: electron-bifurcating tungstopyranopterin-containing aldehyde oxidoreductase complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.4 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Acetomicrobium mobile (バクテリア)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMHEPES1
2300 mMSodium chlorideNaCl1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 59 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.1粒子像選択
2SerialEM4画像取得
4cryoSPARC4.1CTF補正
9PHENIX1.21モデル精密化
10cryoSPARC4.1初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.1最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.1分類
13cryoSPARC4.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1042436
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 737000 / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00925831
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.76335082
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.3569529
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.3473924
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044479

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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