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万見
- PDB-9mnh: Angavokely virus (AngV) fusion (F) protein ectodomain in pre-fusi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9mnh
タイトルAngavokely virus (AngV) fusion (F) protein ectodomain in pre-fusion conformation
要素Fusion Protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Henipavirus / AngV-F protein / Pre-fusion F protein / Cryo-EM structure / Fusion Ectodomain
生物種Angavokely henipavirus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.03 Å
データ登録者Lella, M. / Acharya, P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Structural and antigenic characterization of novel and diverse Henipavirus glycoproteins.
要旨: Henipaviruses, a genus within the Paramyxoviridae family, include the highly virulent Nipah and Hendra viruses that cause reoccurring outbreaks of deadly disease. Recent discoveries of several new ...Henipaviruses, a genus within the Paramyxoviridae family, include the highly virulent Nipah and Hendra viruses that cause reoccurring outbreaks of deadly disease. Recent discoveries of several new Paramyxoviridae species, including the zoonotic Langya virus, have revealed much higher antigenic diversity than currently characterized and prompted the reorganization of these viruses into the Henipavirus and Parahenipavirus genera. Here, to explore the limits of structural and antigenic variation in both genera, collectively referred to here as HNVs, we constructed an expanded, antigenically diverse panel of HNV fusion and attachment glycoproteins from 56 unique HNV strains that better reflects global HNV diversity. We expressed and purified the fusion protein ectodomains and the attachment protein head domains and characterized their biochemical, biophysical and structural properties. We performed immunization experiments in mice leading to the elicitation of antibodies reactive to multiple HNV fusion proteins. Cryo-electron microscopy structures of diverse fusion proteins elucidated molecular determinants of differential pre-fusion state metastability and higher order contacts. A crystal structure of the Gamak virus attachment head domain revealed an additional domain added to the conserved 6-bladed, β-propeller fold. Taken together, these studies expand the known structural and antigenic limits of the HNVs, reveal new cross-reactive epitopes within both genera and provide foundational data for the development of broadly reactive countermeasures.
履歴
登録2024年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusion Protein
B: Fusion Protein
C: Fusion Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,71218
ポリマ－175,7633
非ポリマー5,94915
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Fusion Protein


分子量: 58587.699 Da / 分子数: 3 / 断片: Ectodomain / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Pre-fusion conformation. C-terminal foldon trimerization domain followed by HRV3C protease site, His-tag, and two streptavidin tags separated by GS linker.
由来: (組換発現) Angavokely henipavirus (ウイルス)
発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 732.682 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_a6-d1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: AngV-F protein trimer in pre-fusion conformation / タイプ: COMPLEX
詳細: AngV-F fusion ectodomain is expressed with following domains at C-terminus, foldon trimerization domain, HRV3C protease site, His-tag, and two streptavidin tags separated by GS linker
Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.06 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Angavokely henipavirus (ウイルス) / 細胞内の位置: Outer Membrane
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293 / プラスミド: palphaH
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分濃度: 1 1 / 名称: Phosphate Buffer / 式: Na2HPO4/NaH2PO4
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 298 K
詳細: Protein sample was applied to the grid and incubated for 30 seconds at >95% humidity. Excess protein was blotted away for 2.5 seconds before being plunge frozen into liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS / 詳細: Grid screening was performed manually
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 倍率（補正後）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1700 nm / Calibrated defocus min: 1700 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2.8 sec. / 電子線照射量: 28 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 24000
詳細: Images were collected in a movie -mode at 22 frames per second
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARCv4.5.3粒子像選択
4cryoSPARCv4.5.3CTF補正
7UCSF ChimeraX1.6.1モデルフィッティング
11cryoSPARCv4.5.3分類
12cryoSPARCv4.5.3３次元再構成
19PHENIX1.21.1_5286モデル精密化
画像処理詳細: Micrographs were motion-corrected and aligned micrographs were used for the processing
CTF補正詳細: Micrographs were curated through contrast transfer function (CTF) where greater than 30 angstrom were discarded
タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 13247526
詳細: Particles were picked using automated blob picker and extracted
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.03 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1106722
詳細: Non-uniform refinement used for the final reconstruction
クラス平均像の数: 63 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
原子モデル構築
ID 3D fitting-IDChain-IDChain residue rangeSource nameタイプ
11A22-482SwissModelin silico model
21B22-482SwissModelin silico model
31C22-482SwissModelin silico model
精密化最高解像度: 4.03 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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