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万見
- PDB-9mlv: Structure of acid-sensing ion channel 5 without calcium, closed -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9mlv
タイトルStructure of acid-sensing ion channel 5 without calcium, closed
要素Acid-sensing ion channel 5
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Ion channel
機能・相同性
機能・相同性情報


bile acid-gated sodium channel activity / sodium ion import across plasma membrane / proton channel activity / ligand-gated sodium channel activity / neuronal action potential / sodium ion transmembrane transport / Stimuli-sensing channels / apical plasma membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Epithelial sodium channel / Amiloride-sensitive sodium channel
類似検索 - ドメイン・相同性
Bile acid-sensitive ion channel
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Freitas, M.M. / Gouaux, E.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)F31NS120713 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1000271223 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: The bile acid-sensitive ion channel is gated by Ca-dependent conformational changes in the transmembrane domain.
著者: Makayla M Freitas / Eric Gouaux /
要旨: The bile acid-sensitive ion channel (BASIC) is the least understood member of the mammalian epithelial Na channel/degenerin (ENaC/DEG) superfamily of ion channels, which are involved in a variety of ...The bile acid-sensitive ion channel (BASIC) is the least understood member of the mammalian epithelial Na channel/degenerin (ENaC/DEG) superfamily of ion channels, which are involved in a variety of physiological processes. While some members of this superfamily, including BASIC, are inhibited by extracellular Ca (Ca), the molecular mechanism underlying Ca modulation remains unclear. Here, by determining the structure of human BASIC (hBASIC) in the presence and absence of Ca using single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM), we reveal Ca-dependent conformational changes in the transmembrane domain and β-linkers. Electrophysiological experiments further show that a glutamate residue in the extracellular vestibule of the pore underpins the Ca-binding site, whose occupancy determines the conformation of the pore and therefore ion flow through the channel. These results reveal the molecular principles governing gating of BASIC and its regulation by Ca ions, demonstrating that Ca ions modulate BASIC function via changes in protein conformation rather than solely from a pore-block, as proposed for other members of this superfamily.
履歴
登録2024年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acid-sensing ion channel 5
C: Acid-sensing ion channel 5
B: Acid-sensing ion channel 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,5933
ポリマ－172,5933
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Acid-sensing ion channel 5 / ASIC5 / Amiloride-sensitive cation channel 5 / Human intestine Na(+) channel / HINaC


分子量: 57531.012 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASIC5, ACCN5, HINAC / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NY37
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Acid-sensing ion channel 5 without calcium / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 3.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 400 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4cryoSPARC3CTF補正
7Coot0.9.8.92モデルフィッティング
9PHENIX1.2.1モデル精密化
13cryoSPARC3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 15003 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 191.31 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0039939
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.469613515
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03971530
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00331737
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.78461338

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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