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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9mla | |||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Pre-fusion HERV-K Envelope Protein Trimer Ectodomain in complex with Kenv-6 Fab | |||||||||||||||||||||||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / Human endogenous retrovirus K / glycoprotein / HERV-K / envelope / pre-fusion / Fab complex | |||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() | |||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.24 Å | |||||||||||||||||||||||||||
![]() | Shek, J. / Sun, C. / Hastie, K. / Saphire, E.O. | |||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Human endogenous retrovirus HERV-K envelope glycoprotein structures in pre- and post-fusion conformations by cryo-EM 著者: Shek, J. / Sun, C. / Hastie, K. / Saphire, E.O. | |||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 466.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 384.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2.8 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 77.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 117.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 2種, 6分子 ABCDEF
#1: タンパク質 | 分子量: 42193.434 Da / 分子数: 3 / 変異: V437C, S463R, K464R, / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Phoenix consensus sequence (Dewannieux, Marie, et al. 2006). Engineered V437C mutation 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P61570 #2: タンパク質 | 分子量: 27455.500 Da / 分子数: 3 / 変異: V498C / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Phoenix consensus sequence (Dewannieux, Marie, et al. 2006). Engineered V498C mutation. Fusion protein with enterokinase site, GGS linkers, and T4-fibritin foldon trimerization domain. C- ...詳細: Phoenix consensus sequence (Dewannieux, Marie, et al. 2006). Engineered V498C mutation. Fusion protein with enterokinase site, GGS linkers, and T4-fibritin foldon trimerization domain. C-terminal HRV-3C protease site and twin-strep II tag. 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: ERVK-25 / 細胞株 (発現宿主): S2 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P61570, UniProt: P10104 |
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-抗体 , 2種, 6分子 GHIJKL
#3: 抗体 | 分子量: 13437.055 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Cleaved Fabs / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #4: 抗体 | 分子量: 11671.895 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
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-糖 , 5種, 30分子 
#5: 多糖 | #6: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose #7: 多糖 | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose #8: 多糖 | #9: 糖 | ChemComp-NAG / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 8 / 詳細: Filtered and degassed | ||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.179 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GRAPHENE OXIDE / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/1 | ||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 4 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: OTHER / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 15947 |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.21.1_5286: / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C3 (3回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.24 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 479625 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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