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- PDB-9miu: Crystal Structure of Human DAPK1 Catalytic Subunit Complexed with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9miu
タイトルCrystal Structure of Human DAPK1 Catalytic Subunit Complexed with Compound MW01-9-039SRM.
要素Death-associated protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE / DAPK1 / DAPK1 catalytic subunit / MW01-9-039SRM / 6-chloro-N / N-dimethyl-5-(pyridin-4-yl)pyridazin-3-amine
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / defense response to tumor cell / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / regulation of NMDA receptor activity / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / syntaxin-1 binding / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors ...cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / defense response to tumor cell / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / regulation of NMDA receptor activity / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / syntaxin-1 binding / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of autophagy / apoptotic signaling pathway / cellular response to type II interferon / actin cytoskeleton / protein autophosphorylation / regulation of apoptotic process / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / calmodulin binding / postsynaptic density / regulation of autophagy / negative regulation of translation / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / glutamatergic synapse / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Death-associated protein kinase 1 / Roc domain profile. / Roc domain / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat ...Death-associated protein kinase 1 / Roc domain profile. / Roc domain / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Death-associated protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Minasov, G. / Winsor, J. / Roy, S.M. / Watterson, D.M. / Shuvalova, L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)AG066722 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of Human DAPK1 Catalytic Subunit Complexed with Compound MW01-9-039SRM.
著者: Minasov, G. / Winsor, J. / Roy, S.M. / Watterson, D.M. / Shuvalova, L.
履歴
登録2024年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Death-associated protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6146
ポリマ－34,9951
非ポリマー6195
水2,558142
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.986, 62.627, 88.501
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Death-associated protein kinase 1 / DAP kinase 1


分子量: 34994.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAPK1, DAPK / プラスミド: pASK-IBA3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): pLysS
参照: UniProt: P53355, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-A1BLJ / 6-chloro-N,N-dimethyl-5-(pyridin-4-yl)pyridazin-3-amine


分子量: 234.685 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H11ClN4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.6 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: Protein: 6.6 mg/ml, 0.25M Sodium chloride, 0.1M Tris-HCl (pH 8.0); Screen: 1.8M Ammomium sulfate, 0.2M Ammonium chloride; Soak: 24h, 1mM MW01-9-039SRM, 10% DMSO, 1.8M Ammonium sulfate, 0.2M ...詳細: Protein: 6.6 mg/ml, 0.25M Sodium chloride, 0.1M Tris-HCl (pH 8.0); Screen: 1.8M Ammomium sulfate, 0.2M Ammonium chloride; Soak: 24h, 1mM MW01-9-039SRM, 10% DMSO, 1.8M Ammonium sulfate, 0.2M Ammonium chloride; Cryo: 1.8M Ammonium sulfate, 25% sucrose.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2020年2月14日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 21300 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 25.3 Å2 / CC1/2: 0.991 / CC star: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Rpim(I) all: 0.049 / Rsym value: 0.122 / Χ2: 1.022 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 6.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 1026 / CC1/2: 0.661 / CC star: 0.892 / Rpim(I) all: 0.551 / Χ2: 0.993 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0425精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→29.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 6.149 / SU ML: 0.089 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.154 / ESU R Free: 0.135 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19671 1046 4.9 %RANDOM
Rwork0.15735 ---
obs0.15918 20177 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.311 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.74 Å20 Å20 Å2
2---0.12 Å2-0 Å2
3----1.62 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.9→29.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2238 0 36 142 2416
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0122470
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0162365
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5881.853356
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.5211.7755471
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.3865306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg2.031513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg7.86810452
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2372
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0170.022891
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0140.02558
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4542.1691191
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.452.1691191
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5853.881508
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.5853.8841509
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3442.8371279
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.1312.7641264
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.5344.81825
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.8427.472762
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.56626.832733
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 74 -
Rwork0.227 1471 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1148-2.33051.30773.2843-2.09942.99110.14260.0726-0.2345-0.16110.01450.38180.15130.0089-0.15710.032-0.0118-0.00970.0140.00020.0654-4.274-2.926-2.31
20.95890.3938-0.690.732-0.24370.5085-0.01160.07320.00790.04190.02170.02730.0106-0.0738-0.01010.0194-0.0046-0.00440.05960.00610.01965.6548.3-9.568
30.8814-0.16930.04481.18720.08481.40810.01840.0714-0.0268-0.05110.0418-0.0223-0.02760.0752-0.06020.0070.00030.00070.0160.00190.027519.2411.629-21.617
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 49
2X-RAY DIFFRACTION2A50 - 172
3X-RAY DIFFRACTION3A173 - 277

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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