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- PDB-9mh4: Crystal Structure of Bifunctional protein GlmU from Klebsiella ae... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9mh4
タイトルCrystal Structure of Bifunctional protein GlmU from Klebsiella aerogenes
要素Bifunctional protein GlmU
キーワードTRANSFERASE / SSGCID / STRUCTURAL GENOMICS / SEATTLE STRUCTURAL GENOMICS CENTER FOR INFECTIOUS DISEASE / GlmU
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella aerogenes KCTC 2190 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)75N93022C00036 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10OD030394 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal Structure of Bifunctional protein GlmU from Klebsiella aerogenes
著者: Liu, L. / Cooper, A. / Lovell, S. / Battaile, K.P.
履歴
登録2024年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional protein GlmU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2401
ポリマ－50,2401
非ポリマー00
水00
1
A: Bifunctional protein GlmU

A: Bifunctional protein GlmU

A: Bifunctional protein GlmU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,7203
ポリマ－150,7203
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_454-z-1/2,-x,y-1/21
crystal symmetry operation10_554-y,z+1/2,-x-1/21
Buried area8850 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area47530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.654, 138.654, 138.654
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional protein GlmU


分子量: 50239.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Klebsiella aerogenes KCTC 2190 (バクテリア)
遺伝子: glmU, EAE_07155 / プラスミド: KlaeA.00150.a.B1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: A0A0H3FLQ9, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase, glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.18 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 30% Tacsimate, 0.1 M sodium cacodylate pH 6.0. KlaeA.00150.a.B1.PW39177 at 15 mg/mL. plate 13557 well A1 drop 1, Puck: PSL0501, Cryo: 100% Tacsimate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年9月28日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→49.02 Å / Num. obs: 17239 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 39.8 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.155 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.157 / Χ2: 1.16 / Net I/σ(I): 28.7 / Num. measured all: 686483
反射 シェル解像度: 3.05→3.13 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 39.5 % / Rmerge(I) obs: 2.313 / Num. measured all: 50135 / Num. unique obs: 1270 / CC1/2: 0.513 / Rpim(I) all: 0.371 / Rrim(I) all: 2.343 / Χ2: 0.88 / Net I/σ(I) obs: 2.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_5438精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.05→49.02 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2147 831 4.83 %
Rwork0.1801 --
obs0.1818 17217 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.05→49.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3221 0 0 0 3221
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043264
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6224423
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2541197
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046519
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006583
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.05-3.240.30391140.27112718X-RAY DIFFRACTION100
3.24-3.490.26341530.20812690X-RAY DIFFRACTION100
3.49-3.840.26181330.21822701X-RAY DIFFRACTION100
3.84-4.40.22091630.16732686X-RAY DIFFRACTION100
4.4-5.540.16851110.15822768X-RAY DIFFRACTION100
5.54-49.020.2011570.16912823X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0376-0.0162-0.04830.1031-0.00220.0528-0.17180.07770.0322-0.23580.23020.3268-0.0102-0.0089-0.00050.6940.07880.01930.77320.02230.9296-52.536518.1785-19.1316
20.0387-0.0063-0.01540.0656-0.01170.019-0.3307-0.189-0.4083-0.44010.116-0.09350.13670.118800.6713-0.0143-0.01990.69760.1250.985-57.85310.6344-12.5594
30.02220.0298-0.03310.0427-0.02190.05410.5568-0.16990.45350.00660.2163-0.0385-0.81720.11990.00040.87210.01470.1940.87290.01240.9257-61.861731.5335-4.8751
40.0959-0.0213-0.09450.0920.09360.13940.1696-0.45840.0579-0.0175-0.2158-0.103-0.12540.4227-0.00010.64850.01390.03120.86190.03090.9222-65.176722.7714-4.4735
50.02410.0322-0.0090.0246-0.00350.0173-0.1057-0.29550.1882-0.07330.09620.14060.14760.139900.57870.091-0.01370.51480.12060.7775-43.048231.6588-20.5837
60.0964-0.13560.00880.5407-0.31040.33330.3316-0.0679-0.9155-0.2365-0.2823-0.73990.09630.3734-0.00590.63920.27370.09630.7893-0.04861.2773-21.676322.4099-29.6102
7-0.0021-0.0009-0.00480.01980.00690.0035-0.06170.0544-0.1738-0.1148-0.1603-0.33480.20040.2473-0.04091.420.68860.43571.5432-0.32322.1834-7.36827.2183-44.6037
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 12 through 53 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 54 through 111 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 112 through 180 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 181 through 236 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 237 through 257 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 258 through 390 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 391 through 446 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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