[日本語] English
万見
- PDB-9mg0: Structure of Kluyveromyces lactis mRNA cap (guanine-N7) methyltra... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9mg0
タイトルStructure of Kluyveromyces lactis mRNA cap (guanine-N7) methyltransferase, Abd1, in complex with SAH
要素mRNA cap guanine-N(7) methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / METHYLTRANSFERASE / MRNA / CAP / SAH / Abd1 / K. lactis
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
mRNA cap guanine-N7 methyltransferase, eukaryotes / mRNA cap guanine-N7 methyltransferase / mRNA (guanine-N(7))-methyltransferase domain / mRNA (guanine-N(7))-methyltransferase domain / mRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase (EC 2.1.1.56) domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / mRNA cap guanine-N(7) methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Nilson, D.J. / Fedorov, E. / Ghosh, A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5T32GM007491 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)S10 OD020068 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2025
タイトル: Structural basis for sensitivity and acquired resistance of fungal cap guanine-N7 methyltransferases to the antifungal antibiotic Sinefungin
著者: Nilson, D.J. / Schwer, B. / Shuman, S. / Almo, S.C.
履歴
登録2024年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: mRNA cap guanine-N(7) methyltransferase
B: mRNA cap guanine-N(7) methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,70628
ポリマ－66,5542
非ポリマー2,15326
水10,359575
1
A: mRNA cap guanine-N(7) methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,28412
ポリマ－33,2771
非ポリマー1,00711
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: mRNA cap guanine-N(7) methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,42216
ポリマ－33,2771
非ポリマー1,14515
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.616, 64.821, 73.524
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.48, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 mRNA cap guanine-N(7) methyltransferase / mRNA (guanine-N(7))-methyltransferase / mRNA cap methyltransferase


分子量: 33276.750 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (酵母)
遺伝子: ABD1, KLLA0F10527g / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q6CKI0, mRNA (guanine-N7)-methyltransferase

-
非ポリマー , 6種, 601分子

#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 575 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.83 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Calcium Chloride, 20% (w/v) PEG 3350, and 0.1 M Potassium Sodium Tartrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. obs: 143920 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Χ2: 1.216 / Net I/σ(I): 12.4 / Num. measured all: 576584
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.3-1.323.90.70270681.425197.2
1.32-1.353.90.65670701.4197.4
1.35-1.3740.55971001.409197.8
1.37-1.440.47170861.392197.6
1.4-1.4340.42171211.445198.1
1.43-1.4640.35271911.398198.2
1.46-1.540.2871301.37198.5
1.5-1.5440.22671691.349198.6
1.54-1.5940.1872011.288198.7
1.59-1.6440.16171921.282198.9
1.64-1.740.13671991.236199.1
1.7-1.7640.1172471.183199.3
1.76-1.844.10.08972461.107199.5
1.84-1.9440.07472731.048199.7
1.94-2.064.10.06672891.043199.8
2.06-2.224.10.0673251199.9
2.22-2.4540.04873001.076199.8
2.45-2.83.90.03772901.009199.6
2.8-3.534.10.03273500.986199.7
3.53-5040.0370730.95194.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21rc1_5156)精密化
Aimlessデータスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.3→24.96 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1867 7303 5.08 %
Rwork0.1654 --
obs0.1665 143728 98.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→24.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4676 0 116 575 5367
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.992
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2361938
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081713
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.014897
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.310.34682030.31464130X-RAY DIFFRACTION90
1.31-1.330.28822180.30114491X-RAY DIFFRACTION97
1.33-1.350.28622330.28484478X-RAY DIFFRACTION97
1.35-1.360.26742310.25944517X-RAY DIFFRACTION97
1.36-1.380.23962190.24124531X-RAY DIFFRACTION98
1.38-1.40.28642370.23664484X-RAY DIFFRACTION98
1.4-1.420.26482110.22674569X-RAY DIFFRACTION98
1.42-1.440.23862380.21384573X-RAY DIFFRACTION98
1.44-1.460.24572250.20554485X-RAY DIFFRACTION98
1.46-1.490.23242070.19664553X-RAY DIFFRACTION98
1.49-1.510.19382260.18294585X-RAY DIFFRACTION98
1.51-1.540.1962490.17594503X-RAY DIFFRACTION99
1.54-1.570.18632540.17034522X-RAY DIFFRACTION99
1.57-1.60.17832510.16474577X-RAY DIFFRACTION99
1.6-1.640.1862550.16634569X-RAY DIFFRACTION99
1.64-1.680.17952180.16474586X-RAY DIFFRACTION99
1.68-1.720.1822480.15824602X-RAY DIFFRACTION99
1.72-1.760.18062120.15024570X-RAY DIFFRACTION99
1.76-1.820.16642860.15684588X-RAY DIFFRACTION99
1.82-1.870.19092920.15184538X-RAY DIFFRACTION99
1.87-1.940.17512590.15154598X-RAY DIFFRACTION100
1.94-2.020.15522320.14424623X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.110.1632440.14884647X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.220.16412610.13794634X-RAY DIFFRACTION100
2.22-2.360.16032600.14844585X-RAY DIFFRACTION100
2.36-2.540.1732650.1514624X-RAY DIFFRACTION100
2.54-2.80.19122950.15434590X-RAY DIFFRACTION99
2.8-3.20.17732660.15814623X-RAY DIFFRACTION100
3.2-4.030.15872580.15094637X-RAY DIFFRACTION99
4.03-24.960.2082500.16054413X-RAY DIFFRACTION93

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る