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- PDB-9mf1: Crystal structure of RIT1 in the GDP state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9mf1
タイトルCrystal structure of RIT1 in the GDP state
要素GTP-binding protein Rit1
キーワードONCOPROTEIN / Substrate adaptor
機能・相同性
機能・相同性情報


Signalling to p38 via RIT and RIN / small monomeric GTPase / GDP binding / G protein activity / Ras protein signal transduction / calmodulin binding / GTPase activity / GTP binding / signal transduction / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GTP-binding protein Rit1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Dharmaiah, S. / Bonsor, D.A. / Simanshu, D.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)75N91019D00024 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Structural basis for LZTR1 recognition of RAS GTPases for degradation.
著者: Dharmaiah, S. / Bonsor, D.A. / Mo, S.P. / Fernandez-Cabrera, A. / Chan, A.H. / Messing, S. / Drew, M. / Vega, M. / Nissley, D.V. / Esposito, D. / Castel, P. / Simanshu, D.K.
履歴
登録2024年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-binding protein Rit1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3007
ポリマ－22,4651
非ポリマー8366
水2,846158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Monomer by gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.577, 66.155, 124.717
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 GTP-binding protein Rit1 / Ras-like protein expressed in many tissues / Ras-like without CAAX protein 1


分子量: 22464.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RIT1, RIBB, RIT, ROC1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92963, small monomeric GTPase
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 10% w/v PEG 6000, 0.1M Bicine pH 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97911 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→45.38 Å / Num. obs: 15121 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 28.85 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.088 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / Rmerge(I) obs: 0.675 / Num. unique obs: 3561 / CC1/2: 0.727 / Rpim(I) all: 0.652 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→45.38 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2304 751 4.98 %
Rwork0.1797 --
obs0.1822 15087 96.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→45.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1450 0 53 158 1661
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021533
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5452062
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.15224
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041219
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004263
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.370.31551310.26622872X-RAY DIFFRACTION98
2.37-2.610.29131620.23622797X-RAY DIFFRACTION97
2.61-2.990.26421510.20062915X-RAY DIFFRACTION99
2.99-3.760.22851360.16232902X-RAY DIFFRACTION97
3.76-45.380.18391710.14272850X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.4466 Å / Origin y: 25.1329 Å / Origin z: -23.4509 Å
111213212223313233
T0.1534 Å20.0018 Å2-0.0163 Å2-0.1807 Å2-0.0246 Å2--0.1967 Å2
L2.7338 °2-0.0177 °20.1093 °2-3.1855 °20.6899 °2--1.5912 °2
S-0.0229 Å °0.0292 Å °-0.0476 Å °0.0445 Å °0.0935 Å °-0.0762 Å °-0.009 Å °0.0517 Å °-0.0602 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A' and resid 18 through 505)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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