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- PDB-9mf0: Crystal structure of KRAS(GDP) bound to LZTR1(Kelch domain) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9mf0
タイトルCrystal structure of KRAS(GDP) bound to LZTR1(Kelch domain)
要素
  • Isoform 2B of GTPase KRas
  • Leucine-zipper-like transcriptional regulator 1
キーワードONCOPROTEIN / Substrate adaptor
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Ras protein signal transduction / response to mineralocorticoid / GMP binding / forebrain astrocyte development / LRR domain binding / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / regulation of synaptic transmission, GABAergic / negative regulation of epithelial cell differentiation / response to isolation stress / response to gravity ...negative regulation of Ras protein signal transduction / response to mineralocorticoid / GMP binding / forebrain astrocyte development / LRR domain binding / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / regulation of synaptic transmission, GABAergic / negative regulation of epithelial cell differentiation / response to isolation stress / response to gravity / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / type I pneumocyte differentiation / Rac protein signal transduction / positive regulation of Rac protein signal transduction / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / myoblast proliferation / skeletal muscle cell differentiation / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / RUNX3 regulates p14-ARF / positive regulation of glial cell proliferation / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / cardiac muscle cell proliferation / Signalling to RAS / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / glial cell proliferation / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Signaling by CSF3 (G-CSF) / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / protein-membrane adaptor activity / p38MAPK events / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / striated muscle cell differentiation / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / endomembrane system / CD209 (DC-SIGN) signaling / homeostasis of number of cells within a tissue / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / Insulin receptor signalling cascade / SHC1 events in ERBB2 signaling / response to glucocorticoid / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated cell proliferation / small monomeric GTPase / FCERI mediated MAPK activation / liver development / RAF activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / female pregnancy / Signaling by SCF-KIT / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / visual learning / small GTPase binding / cytoplasmic side of plasma membrane / recycling endosome membrane / cytokine-mediated signaling pathway / Regulation of RAS by GAPs / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / RAS processing / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding
類似検索 - 分子機能
: / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / Kelch motif / Kelch / Kelch repeat type 1 / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. ...: / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / Kelch motif / Kelch / Kelch repeat type 1 / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GTPase KRas / Leucine-zipper-like transcriptional regulator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Dharmaiah, S. / Bonsor, D.A. / Simanshu, D.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)75N91019D00024 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Structural basis for LZTR1 recognition of RAS GTPases for degradation.
著者: Dharmaiah, S. / Bonsor, D.A. / Mo, S.P. / Fernandez-Cabrera, A. / Chan, A.H. / Messing, S. / Drew, M. / Vega, M. / Nissley, D.V. / Esposito, D. / Castel, P. / Simanshu, D.K.
履歴
登録2024年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 2B of GTPase KRas
B: Leucine-zipper-like transcriptional regulator 1
C: Isoform 2B of GTPase KRas
D: Leucine-zipper-like transcriptional regulator 1
E: Isoform 2B of GTPase KRas
F: Leucine-zipper-like transcriptional regulator 1
G: Isoform 2B of GTPase KRas
H: Leucine-zipper-like transcriptional regulator 1
I: Isoform 2B of GTPase KRas
J: Leucine-zipper-like transcriptional regulator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)281,50220
ポリマ－279,16410
非ポリマー2,33810
水46826
1
A: Isoform 2B of GTPase KRas
B: Leucine-zipper-like transcriptional regulator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3004
ポリマ－55,8332
非ポリマー4682
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3010 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area20370 Å2
2
C: Isoform 2B of GTPase KRas
D: Leucine-zipper-like transcriptional regulator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3004
ポリマ－55,8332
非ポリマー4682
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3060 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area20130 Å2
3
E: Isoform 2B of GTPase KRas
F: Leucine-zipper-like transcriptional regulator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3004
ポリマ－55,8332
非ポリマー4682
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3100 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area19990 Å2
4
G: Isoform 2B of GTPase KRas
H: Leucine-zipper-like transcriptional regulator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3004
ポリマ－55,8332
非ポリマー4682
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3020 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area20350 Å2
5
I: Isoform 2B of GTPase KRas
J: Leucine-zipper-like transcriptional regulator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3004
ポリマ－55,8332
非ポリマー4682
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area20330 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)129.736, 138.300, 199.626
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質
Isoform 2B of GTPase KRas / K-Ras 2 / Ki-Ras / c-K-ras / c-Ki-ras


分子量: 19240.748 Da / 分子数: 5 / 変異: T35A, E62A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRAS, KRAS2, RASK2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P01116, small monomeric GTPase
#2: タンパク質
Leucine-zipper-like transcriptional regulator 1 / LZTR-1


分子量: 36592.066 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LZTR1, TCFL2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8N653
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.65 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 8% w/v PGA-LM. 0.3M sodium malonate dibasic monohydrate, 0.1M sodium acetate pH 5.0.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97627 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97627 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→61.04 Å / Num. obs: 54824 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.1 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.332 / Rpim(I) all: 0.148 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 3.3→3.4 Å / Rmerge(I) obs: 1.647 / Num. unique obs: 4446 / CC1/2: 0.624 / Rpim(I) all: 0.72

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.3→59.21 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2334 2694 4.93 %
Rwork0.1861 --
obs0.1884 54694 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→59.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19471 0 145 26 19642
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00320130
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.58727302
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.362747
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0442867
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063546
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.360.37221390.3022684X-RAY DIFFRACTION99
3.36-3.420.33951330.28622699X-RAY DIFFRACTION100
3.42-3.490.35041420.27192689X-RAY DIFFRACTION100
3.49-3.570.33811480.26792704X-RAY DIFFRACTION100
3.57-3.650.30991410.25212700X-RAY DIFFRACTION100
3.65-3.740.27831310.23622701X-RAY DIFFRACTION100
3.74-3.840.29251180.22132737X-RAY DIFFRACTION100
3.84-3.960.23931490.20092699X-RAY DIFFRACTION100
3.96-4.090.23411420.1862716X-RAY DIFFRACTION100
4.09-4.230.21361570.1772698X-RAY DIFFRACTION100
4.23-4.40.18191490.15332707X-RAY DIFFRACTION100
4.4-4.60.18861440.14632742X-RAY DIFFRACTION100
4.6-4.840.1661250.13372745X-RAY DIFFRACTION100
4.84-5.150.16571500.13542740X-RAY DIFFRACTION100
5.15-5.540.20621450.1532757X-RAY DIFFRACTION100
5.54-6.10.26611430.16732750X-RAY DIFFRACTION100
6.1-6.980.21271280.16762802X-RAY DIFFRACTION100
6.98-8.790.19831380.16852817X-RAY DIFFRACTION100
8.8-59.210.21561720.17582913X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.76281.21180.59864.67130.08072.94750.0456-0.47210.03620.10520.1586-0.01630.0049-0.0594-0.18040.15240.00510.00180.5239-0.02660.42239.1692-43.1071-14.4064
24.2916-4.3043-1.8877.69180.28757.4269-0.3880.56310.2020.12530.0543-0.2173-0.4882-0.07420.30950.2945-0.1054-0.18910.4919-0.0050.693715.0963-52.5867-21.7783
33.32410.25281.011.87920.42122.689-0.2730.18520.2018-0.21630.059-0.079-0.15840.19040.2110.2289-0.0517-0.00980.4908-0.05470.539939.3527-28.8966-10.5415
45.32361.3196-0.87083.87610.66243.4491-0.0208-0.2436-0.06460.23210.15750.0167-0.1119-0.0327-0.11970.17830.0857-0.04770.35580.05350.386149.0929-18.231926.2353
55.78380.18551.68565.5647-0.77813.79580.16430.44240.38070.1824-0.54440.09160.0776-0.16020.35590.25870.0197-0.13990.5426-0.10270.666849.784-7.174218.73
61.9161-0.5384-0.92832.6533-0.12752.3966-0.05220.23810.07770.1150.0830.3403-0.0141-0.4088-0.03690.23010.09210.02370.55480.09550.471316.0952-12.643729.8112
74.68910.08730.21986.1093-0.96062.45380.4166-0.27870.4564-0.0402-0.02310.3061-0.48960.0482-0.37680.7409-0.14930.13640.4969-0.04060.323127.92510.1691-55.3359
83.34240.9352-1.05413.0121-1.26092.8817-0.11160.1719-0.212-0.55540.11330.18780.0502-0.08950.01140.454-0.1143-0.1110.39660.01770.478111.9754-29.0804-50.8295
92.8908-0.4617-0.02031.72210.07881.4836-0.0361-0.1075-0.14460.96620.36650.8085-0.22-0.4105-0.28090.93990.26760.40610.65860.16090.81071.3972-15.753565.9846
108.94694.36537.48996.46953.08717.29520.04830.0749-0.56160.0785-0.32040.24050.28490.23470.21730.6590.00330.24621.03280.49831.4033-5.8511-24.226558.3884
111.5530.82210.39372.5729-0.15042.4506-0.019-0.00880.07520.38580.01260.07910.1050.10930.01320.76210.22380.17890.45640.02150.395424.9539-39.817168.8757
123.19471.29010.0213.26-0.59543.20770.2784-0.1181-0.34970.3307-0.0803-0.51220.59990.5091-0.1791.44930.2632-0.02910.65180.02470.560639.0089-47.2369104.8449
133.34632.53841.50729.331-0.68494.0851-0.2710.051-0.21990.1097-0.15220.0172-0.0717-0.13940.39041.55440.473-0.03751.6139-0.4051.149.8373-44.568297.1226
142.44390.39870.29011.61720.53232.45660.19090.1690.3341-0.0275-0.080.0285-0.13750.0676-0.09741.29660.02730.26570.5550.06470.513934.7586-13.9822108.549
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 0 through 169)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and resid 202 through 202)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'B' and resid 49 through 422)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 49 through 169)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'D' and resid 202 through 202)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'E' and resid 49 through 168)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'G' and resid 1 through 202)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'H' and resid 49 through 422)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain 'J' and resid 49 through 169)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain 'J' and resid 202 through 202)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain 'F' and resid 49 through 422)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain 'C' and resid 0 through 169)
13X-RAY DIFFRACTION13(chain 'C' and resid 202 through 202)
14X-RAY DIFFRACTION14(chain 'I' and resid 49 through 169)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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