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万見
- PDB-9me8: Co-crystal structure of maltose binding protein (MBP)-human SENP3... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9me8
タイトルCo-crystal structure of maltose binding protein (MBP)-human SENP3 fusion protein in complex with PELP1 peptide
要素
  • Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Sentrin-specific protease 3
  • Proline-, glutamic acid- and leucine-rich protein 1
キーワードHYDROLASE / cysteine protease / SUMO maturation / rixosome / ribosome biogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


deSUMOylase activity / protein desumoylation / PTK6 Expression / SUMO binding / MLL1 complex / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / cellular response to estrogen stimulus / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport ...deSUMOylase activity / protein desumoylation / PTK6 Expression / SUMO binding / MLL1 complex / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / cellular response to estrogen stimulus / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / cysteine-type peptidase activity / euchromatin / rRNA processing / outer membrane-bounded periplasmic space / cysteine-type deubiquitinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / nuclear body / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sentrin-specific protease 3/5, conserved domain / Sentrin-specific protease 3/5 N-terminal / Uncharacterised domain NUC202 / PELP1, middle domain / Pre-rRNA-processing protein RIX1, N-terminal / rRNA processing/ribosome biogenesis / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein ...Sentrin-specific protease 3/5, conserved domain / Sentrin-specific protease 3/5 N-terminal / Uncharacterised domain NUC202 / PELP1, middle domain / Pre-rRNA-processing protein RIX1, N-terminal / rRNA processing/ribosome biogenesis / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotetraose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Proline-, glutamic acid- and leucine-rich protein 1 / Sentrin-specific protease 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.93 Å
データ登録者Kaminski, A.M. / Gordon, J. / Pedersen, L.C. / Stanley, R.E.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ZIA ES103247 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ZIC ES102645 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0012704 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30M133893 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)KP1605010 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: PELP1 coordinates the modular assembly and enzymatic activity of the rixosome complex.
著者: Gordon, J. / Kaminski, A.M. / Bommu, S.R. / Skrajna, A. / Petrovich, R.M. / Pedersen, L.C. / McGinty, R.K. / Warren, A.J. / Stanley, R.E.
履歴
登録2024年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Sentrin-specific protease 3
B: Proline-, glutamic acid- and leucine-rich protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,5114
ポリマ－73,8222
非ポリマー6902
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3630 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area28670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.970, 140.970, 119.633
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Sentrin-specific protease 3 / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / SUMO-1-specific protease 3 / ...MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / SUMO-1-specific protease 3 / Sentrin/SUMO-specific protease SENP3


分子量: 71738.672 Da / 分子数: 1 / 変異: C532S / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: fixed-arm fusion MBP-SENP3 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: malE, Z5632, ECs5017, SENP3, SSP3, SUSP3 / プラスミド: pMALX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): LOBSTR
参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: Q9H4L4, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質・ペプチド Proline-, glutamic acid- and leucine-rich protein 1 / Modulator of non-genomic activity of estrogen receptor / Transcription factor HMX3


分子量: 2083.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8IZL8
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotetraose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.085M HEPES pH 7.5, 17-20% (v/v) PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.9202 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年10月25日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9202 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.93→34.71 Å / Num. obs: 28983 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 65.73 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.296 / Rpim(I) all: 0.091 / Rrim(I) all: 0.31 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.93→2.98 Å / 冗長度: 12.1 % / Rmerge(I) obs: 3.518 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1468 / CC1/2: 0.35 / Rpim(I) all: 1.051 / Rrim(I) all: 3.673 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.93→34.71 Å / SU ML: 0.4015 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.5116
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2322 1475 5.09 %random selection
Rwork0.2019 27503 --
obs0.2035 28978 96.58 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 72.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.93→34.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5098 0 46 5 5149
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00585275
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75227169
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0448799
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0056922
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.43841961
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.93-3.020.38661510.34582520X-RAY DIFFRACTION99.78
3.02-3.130.33911050.31992598X-RAY DIFFRACTION99.93
3.13-3.250.38071240.3012540X-RAY DIFFRACTION99.85
3.25-3.40.29861300.26242574X-RAY DIFFRACTION99.96
3.4-3.580.27991500.24782114X-RAY DIFFRACTION83.67
3.58-3.80.26311290.21872210X-RAY DIFFRACTION85.96
3.8-4.10.23281250.19392412X-RAY DIFFRACTION93.34
4.1-4.510.18611430.16482581X-RAY DIFFRACTION99.96
4.51-5.160.19091190.15582622X-RAY DIFFRACTION100
5.16-6.490.20441390.1882616X-RAY DIFFRACTION100
6.49-34.710.17121600.15272716X-RAY DIFFRACTION99.79
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.908740900280.167001301833-0.3270563753793.27257370266-0.4928376452521.40227001266-0.02158711768380.02255815579110.009374264759610.5475571055070.09054813827890.240345522651-0.0172409298702-0.106587203656.24866416697E-90.7051114865240.1265517617710.1334790941630.7210262301320.02771489517130.60988703899251.00807957511.02949587848.9607933977
20.31187241772-0.524477070777-0.4338588753041.639321654921.255130360672.95302481827-0.036342724828-0.01668447808840.05231780616110.1002557433790.0852662857650.1882598447250.0366376965517-0.120658087348-2.84104354595E-50.567369616046-0.0653206717354-0.03799892860410.7300839403610.04341001504140.68575000477557.3241597062-32.865894636521.2407730879
30.0910771255768-0.0192461458510.05678507646310.0873071525885-0.04290755744980.0477779497990.2660832550770.187583465992-0.632963850401-0.01530168446350.00531326334321-0.06439728518040.75016686953-0.139998742855-1.38383124767E-60.912488140208-0.0285450527675-0.1156174559890.7760055055560.01601616105630.77745365899664.3972830439-55.663186346314.8784546758
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain A and resid 1:370AA1 - 3701 - 370
22chain A and resid 1311:1574AA1311 - 1574371 - 634
33chain B and resid 764:781BB764 - 7811 - 18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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