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万見
- PDB-9m8m: Structure of photosynthetic LH1-RC complex the Halophilic Nonsulf... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 9m8m
タイトルStructure of photosynthetic LH1-RC complex the Halophilic Nonsulfur Purple Bacterium, Rhodothalassium salexigens
要素
  • (Light-harvesting complex 1 ...) x 2
  • (Photosynthetic reaction center ...) x 2
  • (Reaction center protein ...) x 2
キーワードPHOTOSYNTHESIS / LH1-RC COMPLEX / PURPLE BACTERIA
機能・相同性
機能・相同性情報


organelle inner membrane / plasma membrane-derived chromatophore membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthetic electron transport in photosystem II / photosynthesis, light reaction / endomembrane system / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding ...organelle inner membrane / plasma membrane-derived chromatophore membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthetic electron transport in photosystem II / photosynthesis, light reaction / endomembrane system / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Photosynthetic reaction centre, cytochrome c subunit / Multihaem cytochrome, PRC subunit superfamily / Photosynthetic reaction centre cytochrome C subunit / Antenna complex, beta subunit, conserved site / Antenna complexes beta subunits signature. / Antenna complex, alpha subunit / Antenna complex, alpha subunit conserved site / Antenna complexes alpha subunits signature. / Antenna complex, alpha/beta subunit / Light-harvesting protein B beta chain ...Photosynthetic reaction centre, cytochrome c subunit / Multihaem cytochrome, PRC subunit superfamily / Photosynthetic reaction centre cytochrome C subunit / Antenna complex, beta subunit, conserved site / Antenna complexes beta subunits signature. / Antenna complex, alpha subunit / Antenna complex, alpha subunit conserved site / Antenna complexes alpha subunits signature. / Antenna complex, alpha/beta subunit / Light-harvesting protein B beta chain / Antenna complex, beta domain superfamily / Antenna complex alpha/beta subunit / Light-harvesting complex / Photosynthetic reaction centre, H subunit / Bacterial photosynthetic reaction centre, H-chain, C-terminal / Photosynthetic reaction centre, H subunit, N-terminal / PRC-barrel domain / Photosynthetic reaction centre, H subunit, N-terminal domain superfamily / Photosynthetic reaction centre, H-chain N-terminal region / Photosynthetic reaction centre, M subunit / PRC-barrel domain / PRC-barrel-like superfamily / Photosynthetic reaction centre, L subunit / Multiheme cytochrome superfamily / : / Photosynthetic reaction centre, L/M / Photosystem II protein D1/D2 superfamily / Photosynthetic reaction centre protein / Photosynthetic reaction center proteins signature. / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
: / BACTERIOCHLOROPHYLL A / BACTERIOPHEOPHYTIN A / SPIRILLOXANTHIN / : / HEME C / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Chem-PGV / PALMITIC ACID / UBIQUINONE-10 ...: / BACTERIOCHLOROPHYLL A / BACTERIOPHEOPHYTIN A / SPIRILLOXANTHIN / : / HEME C / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Chem-PGV / PALMITIC ACID / UBIQUINONE-10 / (2S)-3-hydroxypropane-1,2-diyl dihexadecanoate / Reaction center protein L chain / Reaction center protein M chain / Photosynthetic reaction center subunit H / Light-harvesting complex 1 beta chain / Photosynthetic reaction center cytochrome c subunit / Light-harvesting complex 1 alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodothalassium salexigens DSM 2132 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Tani, K. / Kanno, R. / Inami, M. / Ooya, T. / Matsushita, R. / Minamino, A. / Takenaka, S. / Takaichi, S. / Purba, E.R. / Hall, M. ...Tani, K. / Kanno, R. / Inami, M. / Ooya, T. / Matsushita, R. / Minamino, A. / Takenaka, S. / Takaichi, S. / Purba, E.R. / Hall, M. / Mochizuki, T. / Yu, L.-J. / Mizoguchi, A. / Humbel, B.M. / Madigan, M.T. / Kimura, Y. / Wang-Otomo, Z.-Y.
資金援助 日本, 6件
組織認可番号国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101118 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101116 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP16H04174 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18H05153 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H05086 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H02856 日本
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2025
タイトル: Structure and Biochemistry of the LH1-RC Photocomplex from the Halophilic Purple Bacterium, .
著者: Kazutoshi Tani / Ryo Kanno / Miyu Inami / Takumi Ooya / Ryo Matsushita / Kazuki Inada / Shinji Takenaka / Shinichi Takaichi / Endang R Purba / Malgorzata Hall / Toshiaki Mochizuki / Long- ...著者: Kazutoshi Tani / Ryo Kanno / Miyu Inami / Takumi Ooya / Ryo Matsushita / Kazuki Inada / Shinji Takenaka / Shinichi Takaichi / Endang R Purba / Malgorzata Hall / Toshiaki Mochizuki / Long-Jiang Yu / Akira Mizoguchi / Bruno M Humbel / Michael T Madigan / Yukihiro Kimura / Zheng-Yu Wang-Otomo /
要旨: is a moderately halophilic purple nonsulfur bacterium whose unique cell wall composition and phylogeny are distinct from those of all other purple phototrophs. Here we present a cryo-EM structure ... is a moderately halophilic purple nonsulfur bacterium whose unique cell wall composition and phylogeny are distinct from those of all other purple phototrophs. Here we present a cryo-EM structure and biochemical analysis of the light-harvesting 1-reaction center (LH1-RC) complex from at 2.29 Å resolution. The LH1 complex forms a closed ring structure with 16 αβ-polypeptides surrounding the RC and contains 16 phosphatidylglycerols regularly positioned between the β-polypeptides. Extensive interactions were observed between the C-terminal domains of LH1 α-and β-polypeptides and between the regularly arranged phosphatidylglycerols and β-polypeptides, supporting the hypothesis that LH1 C-terminal interactions define the post-translational truncation sites of αβ-polypeptides in phototrophic purple bacteria. Multiple insertions were identified in the membrane-extruded RC cytochrome- and H-subunits of . Insertions in the periplasm-exposed cytochrome subunit contain high proportions of Gly, Asp, and Glu, contributing to an overall negatively charged surface of this subunit. The cytoplasm-exposed H-subunit contained an unusually long 57-residue insert rich in Pro and Ala that was invisible in the cryo-EM density map, indicating its highly flexible nature. The extensive Pro-Ala repetitive motifs in this insertion points to a regulatory role in assemblies of the RC and LH1-RC complexes. The structural features of LH1-RC are also discussed in relation to differences in the physiological environment between the periplasmic and cytoplasmic sides of membranes in halophiles, necessary for maintaining cellular activities under the high ionic strength conditions of hypersaline environments.
履歴
登録2025年3月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Photosynthetic reaction center cytochrome c subunit
L: Reaction center protein L chain
M: Reaction center protein M chain
H: Photosynthetic reaction center subunit H
A: Light-harvesting complex 1 alpha chain
B: Light-harvesting complex 1 beta chain
D: Light-harvesting complex 1 alpha chain
E: Light-harvesting complex 1 beta chain
F: Light-harvesting complex 1 alpha chain
G: Light-harvesting complex 1 beta chain
I: Light-harvesting complex 1 alpha chain
J: Light-harvesting complex 1 beta chain
K: Light-harvesting complex 1 alpha chain
N: Light-harvesting complex 1 beta chain
O: Light-harvesting complex 1 alpha chain
P: Light-harvesting complex 1 beta chain
Q: Light-harvesting complex 1 alpha chain
R: Light-harvesting complex 1 beta chain
S: Light-harvesting complex 1 alpha chain
T: Light-harvesting complex 1 beta chain
U: Light-harvesting complex 1 alpha chain
V: Light-harvesting complex 1 beta chain
W: Light-harvesting complex 1 alpha chain
X: Light-harvesting complex 1 beta chain
Y: Light-harvesting complex 1 alpha chain
Z: Light-harvesting complex 1 beta chain
1: Light-harvesting complex 1 alpha chain
2: Light-harvesting complex 1 beta chain
3: Light-harvesting complex 1 alpha chain
4: Light-harvesting complex 1 beta chain
5: Light-harvesting complex 1 alpha chain
6: Light-harvesting complex 1 beta chain
7: Light-harvesting complex 1 alpha chain
8: Light-harvesting complex 1 beta chain
9: Light-harvesting complex 1 alpha chain
0: Light-harvesting complex 1 beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)460,624159
ポリマ－372,98736
非ポリマー87,637123
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Photosynthetic reaction center ... , 2種, 2分子 CH

#1: タンパク質 Photosynthetic reaction center cytochrome c subunit


分子量: 42110.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Rhodothalassium salexigens DSM 2132 (バクテリア)
参照: UniProt: A0A4R2PKR2
#4: タンパク質 Photosynthetic reaction center subunit H


分子量: 35239.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Rhodothalassium salexigens DSM 2132 (バクテリア)
参照: UniProt: A0A4R2PIK4

-
Reaction center protein ... , 2種, 2分子 LM

#2: タンパク質 Reaction center protein L chain / Photosynthetic reaction center L subunit


分子量: 30681.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Rhodothalassium salexigens DSM 2132 (バクテリア)
参照: UniProt: A0A2L1K3Q4
#3: タンパク質 Reaction center protein M chain / Photosynthetic reaction center M subunit


分子量: 35887.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Rhodothalassium salexigens DSM 2132 (バクテリア)
参照: UniProt: A0A2L1K3U8

-
Light-harvesting complex 1 ... , 2種, 32分子 ADFIKOQSUWY13579BEGJNPRTVXZ24680

#5: タンパク質
Light-harvesting complex 1 alpha chain


分子量: 6978.299 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Rhodothalassium salexigens DSM 2132 (バクテリア)
参照: UniProt: A0A4R2PMJ4
#6: タンパク質
Light-harvesting complex 1 beta chain


分子量: 7338.393 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Rhodothalassium salexigens DSM 2132 (バクテリア)
参照: UniProt: A0A4R2PKF8

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糖 , 1種, 21分子

#16: 糖...
ChemComp-LMT / DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM

-
非ポリマー , 14種, 201分子

#7: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#8: 化合物 ChemComp-HEC / HEME C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4
#9: 化合物 ChemComp-Z41 / (2S)-3-hydroxypropane-1,2-diyl dihexadecanoate


分子量: 568.911 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H68O5
#10: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID


分子量: 256.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#11: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#12: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#13: 化合物...
ChemComp-BCL / BACTERIOCHLOROPHYLL A


分子量: 911.504 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 合成 / 式: C55H74MgN4O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#14: 化合物 ChemComp-BPH / BACTERIOPHEOPHYTIN A


分子量: 889.215 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C55H76N4O6
#15: 化合物
ChemComp-U10 / UBIQUINONE-10 / Coenzyme Q10


分子量: 863.343 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C59H90O4
#17: 化合物...
ChemComp-PGV / (1R)-2-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL (11E)-OCTADEC-11-ENOATE / PHOSPHATIDYLGLYCEROL / 2-VACCENOYL-1-PALMITOYL-SN-GLYCEROL-3-PHOSPHOGLYCEROL


分子量: 749.007 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H77O10P / コメント: リン脂質*YM
#18: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#19: 化合物 ChemComp-A1L8Q / Menaquinone 10 / menaquinone-10


分子量: 853.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C61H88O2
#20: 化合物
ChemComp-CRT / SPIRILLOXANTHIN / RHODOVIOLASCIN


分子量: 596.925 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H60O2
#21: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Photosynthetic LH1-RC complex of Rhodothalassium salexigens
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Rhodothalassium salexigens DSM 2132 (バクテリア)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 5.9 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: MOLYBDENUM / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 377574
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 229234 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
精密化最高解像度: 2.3 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00628711
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d2.68139304
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.9356581
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0713884
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044710

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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