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- PDB-9m6g: the crystal structure of the Ca2+/CaM-CASK-CaMK-Mint1-CID complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9m6g
タイトルthe crystal structure of the Ca2+/CaM-CASK-CaMK-Mint1-CID complex
要素
  • Amyloid-beta A4 precursor protein-binding family A member 1
  • Calmodulin-1
  • Peripheral plasma membrane protein CASK
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Ca2+/CaM / CASK-CaMK / Mint1-CID / AMPPNP
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cellular response to growth factor stimulus / neurexin family protein binding / gamma-aminobutyric acid secretion / GMP kinase activity / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / negative regulation of wound healing / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / regulation of neurotransmitter secretion / nuclear lamina / establishment of protein localization to mitochondrial membrane ...negative regulation of cellular response to growth factor stimulus / neurexin family protein binding / gamma-aminobutyric acid secretion / GMP kinase activity / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / negative regulation of wound healing / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / regulation of neurotransmitter secretion / nuclear lamina / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / calcium ion import / Nephrin family interactions / glutamate secretion / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Neurexins and neuroligins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / ciliary membrane / Syndecan interactions / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of calcium ion import / presynaptic endocytosis / nitric-oxide synthase binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / basement membrane / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / synaptic vesicle exocytosis / negative regulation of cell-matrix adhesion / detection of calcium ion / regulation of synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of keratinocyte proliferation / regulation of cardiac muscle contraction / catalytic complex / postsynaptic cytosol / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / calcium channel inhibitor activity / presynaptic cytosol / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / titin binding / sperm midpiece / presynaptic active zone membrane / regulation of calcium-mediated signaling / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / regulation of heart rate / calyx of Held / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / calcium channel regulator activity / PDZ domain binding / locomotory behavior / intracellular protein transport / establishment of localization in cell / response to calcium ion / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / Schaffer collateral - CA1 synapse / multicellular organism growth / nuclear matrix / spindle pole / calcium-dependent protein binding / cell-cell junction / intracellular protein localization / myelin sheath / actin cytoskeleton / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / growth cone / regulation of gene expression / basolateral plasma membrane / vesicle / dendritic spine / chemical synaptic transmission / in utero embryonic development / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / cell adhesion / signaling receptor binding / protein domain specific binding / protein serine kinase activity
類似検索 - 分子機能
CASK, SH3 domain / L27 domain, C-terminal / L27 domain / : / : / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) ...CASK, SH3 domain / L27 domain, C-terminal / L27 domain / : / : / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / : / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / PH-like domain superfamily / Protein kinase domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / MALONATE ION / Peripheral plasma membrane protein CASK / Amyloid-beta A4 precursor protein-binding family A member 1 / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Li, W. / Wang, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071191 中国
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2025
タイトル: Structural basis for the Ca 2+ /CaM-mediated regulation of CASK-CaMK.
著者: Li, W. / Wang, Y. / Feng, W.
履歴
登録2025年3月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peripheral plasma membrane protein CASK
B: Calmodulin-1
C: Amyloid-beta A4 precursor protein-binding family A member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,2567
ポリマ－61,5683
非ポリマー6884
水6,539363
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4100 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area17960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.214, 80.562, 109.173
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Peripheral plasma membrane protein CASK / hCASK / Calcium/calmodulin-dependent serine protein kinase / Protein lin-2 homolog


分子量: 36682.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASK, LIN2
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: O14936, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 17150.842 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1, CaMI
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P0DP29
#3: タンパク質 Amyloid-beta A4 precursor protein-binding family A member 1 / Adapter protein X11alpha / Neuron-specific X11 protein / Neuronal Munc18-1-interacting protein 1 / Mint-1


分子量: 7734.669 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Apba1, Mint1, X11
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: O35430

-
非ポリマー , 4種, 367分子

#4: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 363 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.74 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 0.1 M Sodium malonate, pH 5.0, 12% (v/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 60114 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.8 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.7-1.7610.70.61459350.9220.980.1950.6451.136100
1.76-1.8310.80.4559270.9490.9870.1430.4721.145100
1.83-1.9110.80.30459470.9780.9940.0960.3191.118100
1.91-2.0210.90.259430.990.9970.0630.211.082100
2.02-2.1410.90.13859450.9950.9990.0440.1451.069100
2.14-2.31110.10459790.9970.9990.0330.1091.001100
2.31-2.54110.08360230.9970.9990.0260.0870.936100
2.54-2.91110.08760260.9960.9990.0270.0921.038100
2.91-3.6610.80.08160890.9970.9990.0260.0851.048100
3.66-5010.40.04863000.99810.0160.0510.91299.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 9M5Y

9m5y


解像度: 1.7→40.74 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1871 2918 4.86 %
Rwork0.1654 --
obs0.1665 60043 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→40.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3052 0 40 363 3455
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0153224
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3414356
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.3541212
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.097471
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009560
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.730.23421210.20932640X-RAY DIFFRACTION98
1.73-1.760.21891370.1922695X-RAY DIFFRACTION100
1.76-1.790.19061340.18342694X-RAY DIFFRACTION100
1.79-1.820.19911480.18082671X-RAY DIFFRACTION100
1.82-1.860.19351340.18322702X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.90.22681410.17332666X-RAY DIFFRACTION100
1.9-1.950.18211480.15852682X-RAY DIFFRACTION100
1.95-1.990.17611220.15582707X-RAY DIFFRACTION100
1.99-2.050.1541450.15472704X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.110.18131220.15342742X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.180.21051380.15562698X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.250.17771260.15672721X-RAY DIFFRACTION100
2.25-2.340.18681380.15272708X-RAY DIFFRACTION100
2.34-2.450.17441630.15692701X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.580.18461340.16982717X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.740.19451360.17682741X-RAY DIFFRACTION100
2.74-2.950.19181300.17562740X-RAY DIFFRACTION100
2.95-3.250.22231360.17442765X-RAY DIFFRACTION100
3.25-3.720.16621490.15772752X-RAY DIFFRACTION100
3.72-4.690.14891410.14192809X-RAY DIFFRACTION100
4.69-40.740.22151750.18682870X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.02560.61141.39925.878-0.27523.136-0.0739-0.05320.25610.3268-0.00070.0695-0.0323-0.19520.07950.16620.0341-0.02020.18520.00690.1453-49.321221.9966-3.1552
25.4662-4.8188-4.05674.51353.56575.22290.05750.03151.0773-0.0654-0.215-0.1771-0.847-0.34020.19750.48230.065-0.08140.3203-0.00220.4173-40.90934.04225.7187
30.9812-0.01470.63360.8983-0.23671.52950.04940.112-0.1503-0.17960.07820.15840.0556-0.0942-0.12450.1459-0.003-0.02390.14560.0010.136-38.295714.81399.2514
42.2414-0.1354-0.15943.65131.68422.9177-0.01790.02320.13070.00850.0810.1947-0.016-0.0375-0.03750.1274-0.0026-0.02150.11270.04610.1076-38.179725.073517.2213
51.7843-0.1860.13683.0985-0.20611.4237-0.0301-0.3026-0.09990.24550.09050.2415-0.0252-0.1048-0.03660.1238-0.00550.01290.14940.03170.0928-35.600614.989529.0281
66.8338-4.85152.98668.5581-2.78034.5164-0.1368-0.1108-0.05970.14320.20520.6104-0.2843-0.4809-0.11540.1519-0.0521-0.00680.29240.08920.3462-53.025811.194421.4274
71.93091.71850.42612.31911.24483.7395-0.1775-0.67331.43670.68240.1041-0.6988-1.80150.31330.19260.7047-0.0298-0.16170.5831-0.01130.8328-64.767724.268625.0662
85.2377-0.54230.20186.1233-1.33456.82380.0686-0.4316-0.32-0.1451-0.1638-0.50640.41250.1170.02820.23370.0113-0.02460.36690.08090.4226-70.107512.022117.8936
91.32260.60420.28933.3756-1.28443.47580.12590.59620.1623-0.47490.28230.0351-0.3310.3363-0.34511.25450.13770.27390.97060.30081.2365-60.45178.706211.196
108.3776-2.2861-0.58988.58475.23968.2427-0.35770.3176-0.71310.688-0.2027-1.23221.53261.35550.47480.6190.1564-0.05020.60020.17761.1262-61.80543.187521.6291
114.87483.4188-2.70493.0944-0.39614.72880.2681-0.7828-1.08160.64930.16390.33570.8052-0.4424-0.44390.4469-0.0886-0.11330.74320.24260.5986-68.81297.640530.3274
126.4845-0.18063.16345.2866-1.16064.7552-0.5933-0.90720.24430.10160.2004-0.01370.4699-0.27890.19360.33080.0391-0.02290.63190.04310.3313-60.682715.605330.174
138.4725.1815-2.69449.2489-5.38423.32880.0710.0266-0.9321-0.5666-0.4186-0.76790.93020.24270.38410.38780.0302-0.10340.2591-0.02430.3872-36.5074-4.764315.6825
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 50 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 51 through 68 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 69 through 134 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 135 through 197 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 198 through 288 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 289 through 312 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 80 through 93 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 94 through 112 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 113 through 118 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 119 through 129 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 130 through 138 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 139 through 149 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 378 through 385 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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