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万見
- PDB-9m4g: Structure of AtCDC48 N-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9m4g
タイトルStructure of AtCDC48 N-domain
要素Cell division control protein 48 homolog A
キーワードPLANT PROTEIN / AAA ATPase / Hexamer / ATP-dependent chaperone / Protein unfollding
機能・相同性
機能・相同性情報


pollen germination / pollen tube growth / regulation of response to oxidative stress / negative regulation of defense response / chloroplast outer membrane / phragmoplast / chloroplast membrane / plant-type cell wall / plasmodesma / mitotic spindle disassembly ...pollen germination / pollen tube growth / regulation of response to oxidative stress / negative regulation of defense response / chloroplast outer membrane / phragmoplast / chloroplast membrane / plant-type cell wall / plasmodesma / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / retrograde protein transport, ER to cytosol / regulation of proteolysis / autophagosome maturation / polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasomal protein catabolic process / lipid droplet / cytosolic ribosome / cellular response to reactive oxygen species / protein destabilization / spindle / nuclear envelope / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell division / nucleolus / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / : / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily ...AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / : / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Cell division control protein 48 homolog A
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Sandholu, A.S. / Zhang, J. / Brandon, Z.H. / Hameed, U.F.S. / Arold, S.T.
資金援助 サウジアラビア, 2件
組織認可番号国
Other privateURF/1/4039-01-01 サウジアラビア
Other privateURF/1/4080-01-01 サウジアラビア
引用ジャーナル: Plant Commun / 年: 2026
タイトル: Cryo-EM structural analyses reveal plant-specific adaptations of the CDC48 unfoldase.
著者: Brandon Huntington / Anandsukeerthi Sandholu / Jun Wang / Junrui Zhang / Lingyun Zhao / Bilal M Qureshi / Umar F Shahul Hameed / Stefan T Arold /
要旨: Targeted protein degradation through the CDC48 unfoldase enables the maintenance and rapid adaptation of proteomes across eukaryotes. However, the substantial differences among animals, fungi, and ...Targeted protein degradation through the CDC48 unfoldase enables the maintenance and rapid adaptation of proteomes across eukaryotes. However, the substantial differences among animals, fungi, and plants presumably drove extensive adaptation of CDC48-mediated degradation. Although animal and fungal CDC48 systems have shown structural and functional preservation, comparable analysis has been lacking for plants. We determined the structural and functional characteristics of Arabidopsis thaliana CDC48A in multiple states and in complex with the target-identifying cofactors UFD1 and NPL4. Our analysis revealed several features that distinguish AtCDC48A from its animal and yeast counterparts despite 80% sequence identity. Key findings include that AtCDC48A exhibits distinct domain dynamics and engages AtNPL4 in a unique manner. Moreover, AtNPL4 and AtUFD1 do not form an obligate heterodimer; instead, AtNPL4 can independently bind to AtCDC48A and mediate target degradation, although their combined action is synergistic. An evolutionary analysis indicates that these Arabidopsis features are conserved across plants and represent the ancestral state of eukaryotic CDC48 systems. Collectively, our findings suggest that plant CDC48 retains a more modular and combinatorial mode of cofactor usage, highlighting a specific adaptation of targeted protein degradation in plants.
履歴
登録2025年3月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年1月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22026年1月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division control protein 48 homolog A
B: Cell division control protein 48 homolog A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2303
ポリマ－37,1352
非ポリマー951
水25214
1
A: Cell division control protein 48 homolog A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6622
ポリマ－18,5671
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area160 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area9030 Å2
手法PISA
2
B: Cell division control protein 48 homolog A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5671
ポリマ－18,5671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.716, 91.716, 242.977
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x-y,-y,-z
#5: -x,-x+y,-z
#6: y,x,-z
#7: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#8: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#9: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#10: x-y+1/3,-y+2/3,-z+2/3
#11: -x+1/3,-x+y+2/3,-z+2/3
#12: y+1/3,x+2/3,-z+2/3
#13: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#14: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#15: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3
#16: x-y+2/3,-y+1/3,-z+1/3
#17: -x+2/3,-x+y+1/3,-z+1/3
#18: y+2/3,x+1/3,-z+1/3

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要素

#1: タンパク質 Cell division control protein 48 homolog A / AtCDC48a


分子量: 18567.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: CDC48A, CDC48, At3g09840, F8A24.11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54609
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 800mM Sodium phosphate monobasic 100mM Potassium phosphate dibasic 100mM Sodium acetate/Acetic Acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.980112 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.980112 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→48.25 Å / Num. obs: 12475 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20.3 % / Biso Wilson estimate: 72.54 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.199 / Rpim(I) all: 0.064 / Rrim(I) all: 0.209 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.693 Å / 冗長度: 21 % / Rmerge(I) obs: 3.143 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 1486 / CC1/2: 0.308 / Rpim(I) all: 0.996 / Rrim(I) all: 3.297 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→48.25 Å / SU ML: 0.51 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 41.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3189 657 5.27 %
Rwork0.2438 --
obs0.2479 12455 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→48.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2502 0 5 14 2521
拘束条件タイプ: f_plane_restr / Dev ideal: 0.014 / 数: 443
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.80.39431300.3682306X-RAY DIFFRACTION100
2.8-3.080.37681290.34172324X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.530.40731080.30732369X-RAY DIFFRACTION100
3.53-4.440.3231410.22972343X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 8.3353 Å / Origin y: -40.1221 Å / Origin z: 15.1008 Å
111213212223313233
T0.5609 Å2-0.0606 Å20.0865 Å2-0.5919 Å2-0.0193 Å2--0.6651 Å2
L1.8313 °2-0.2283 °21.1707 °2-1.5438 °2-0.3336 °2--2.3249 °2
S0.1164 Å °0.1359 Å °0.3415 Å °-0.1196 Å °-0.0257 Å °-0.2393 Å °-0.0213 Å °0.3068 Å °-0.0613 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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