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- PDB-9m0o: Crystal structure of OPTN 138-170 in complex with GTP-bound RAB8A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9m0o
タイトルCrystal structure of OPTN 138-170 in complex with GTP-bound RAB8A1-176 (Q67L)
要素
  • Optineurin
  • Ras-related protein Rab-8A
キーワードPROTEIN BINDING / Membrane Trafficking / autophagy / small GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport to postsynaptic membrane / Golgi vesicle fusion to target membrane / type 2 mitophagy / cell death / regulation of protein transport / negative regulation of receptor recycling / Golgi ribbon formation / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / positive regulation of xenophagy / vesicle-mediated transport in synapse ...neurotransmitter receptor transport to postsynaptic membrane / Golgi vesicle fusion to target membrane / type 2 mitophagy / cell death / regulation of protein transport / negative regulation of receptor recycling / Golgi ribbon formation / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / positive regulation of xenophagy / vesicle-mediated transport in synapse / VxPx cargo-targeting to cilium / protein localization to Golgi apparatus / myosin V binding / RAB geranylgeranylation / trans-Golgi network transport vesicle / protein localization to cilium / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / endocytic recycling / Golgi to plasma membrane protein transport / non-motile cilium / TBC/RABGAPs / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / vesicle docking involved in exocytosis / TNFR1-induced proapoptotic signaling / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / ciliary membrane / ciliary base / Golgi organization / exocytosis / polyubiquitin modification-dependent protein binding / cilium assembly / cellular response to unfolded protein / phagocytic vesicle / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of autophagy / centriole / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / axonogenesis / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / autophagosome / protein tyrosine kinase binding / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / trans-Golgi network membrane / small monomeric GTPase / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / protein localization to plasma membrane / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Regulation of TNFR1 signaling / trans-Golgi network / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / autophagy / small GTPase binding / centriolar satellite / phagocytic vesicle membrane / cellular response to insulin stimulus / recycling endosome membrane / synaptic vesicle / GDP binding / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / actin cytoskeleton / midbody / protein-macromolecule adaptor activity / defense response to Gram-negative bacterium / lysosome / endosome / endosome membrane / regulation of autophagy / cilium / ciliary basal body / Golgi membrane / innate immune response / neuronal cell body / GTPase activity / dendrite / centrosome / GTP binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / : / NF-kappa-B essential modulator NEMO / C2H2 type zinc-finger / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / : / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor ...NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / : / NF-kappa-B essential modulator NEMO / C2H2 type zinc-finger / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / : / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Small GTPase Rab domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Ras-related protein Rab-8A / Optineurin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Okatsu, K. / Fukai, S.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19K16068 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21K15084 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)24H01894 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18H05501 日本
引用ジャーナル: Genes Cells / 年: 2025
タイトル: Functional and Structural Insights Into Complex Formation Between OPTN Leucine Zipper Domain and RAB8A.
著者: Okatsu, K. / Kikuchi, R. / Matsuda, N. / Fukai, S. / Yamano, K.
履歴
登録2025年2月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Ras-related protein Rab-8A
A: Optineurin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0158
ポリマ－25,1322
非ポリマー8836
水3,747208
1
D: Ras-related protein Rab-8A
A: Optineurin
ヘテロ分子

D: Ras-related protein Rab-8A
A: Optineurin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,02916
ポリマ－50,2644
非ポリマー1,76612
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area5560 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area20670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.712, 70.712, 109.250
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 DA

#1: タンパク質 Ras-related protein Rab-8A / Oncogene c-mel


分子量: 21095.283 Da / 分子数: 1 / 変異: Q67L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAB8A, MEL, RAB8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61006, small monomeric GTPase
#2: タンパク質・ペプチド Optineurin / E3-14.7K-interacting protein / FIP-2 / Huntingtin yeast partner L / Huntingtin-interacting protein ...E3-14.7K-interacting protein / FIP-2 / Huntingtin yeast partner L / Huntingtin-interacting protein 7 / HIP-7 / Huntingtin-interacting protein L / NEMO-related protein / Optic neuropathy-inducing protein / Transcription factor IIIA-interacting protein / TFIIIA-IntP


分子量: 4036.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 138-170 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OPTN, FIP2, GLC1E, HIP7, HYPL, NRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96CV9

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非ポリマー , 5種, 214分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.05 M Imidazole pH 6.5, 0.5 M Sodium acetate trihydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→50 Å / Num. obs: 25176 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 25.9 % / Biso Wilson estimate: 27.11 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.242 / Net I/σ(I): 18.46
反射 シェル解像度: 1.83→1.9 Å / Num. unique obs: 25125 / CC1/2: 0.956

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.19.2_4158精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.83→45.47 Å / SU ML: 0.2147 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.4157
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2216 1259 5 %
Rwork0.1895 23917 -
obs0.1911 25176 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.83→45.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1715 0 55 208 1978
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00721790
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90442401
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0557267
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0058297
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.9195250
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.83-1.90.34851360.33562595X-RAY DIFFRACTION99.74
1.9-1.990.30581370.25662592X-RAY DIFFRACTION99.82
1.99-2.090.27791380.23632615X-RAY DIFFRACTION99.78
2.09-2.220.22591380.21022613X-RAY DIFFRACTION99.89
2.22-2.40.22221380.1842630X-RAY DIFFRACTION99.93
2.4-2.640.23851400.19442651X-RAY DIFFRACTION99.96
2.64-3.020.21261400.18382655X-RAY DIFFRACTION99.96
3.02-3.80.21121420.16962708X-RAY DIFFRACTION100
3.8-45.470.19311500.1692858X-RAY DIFFRACTION99.9
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.3448816288 Å / Origin y: 2.80560843549 Å / Origin z: 15.4182396181 Å
111213212223313233
T0.19568295371 Å2-0.0751443627919 Å20.0230765902213 Å2-0.278617982639 Å2-0.0152866138296 Å2--0.157641968649 Å2
L2.05090124689 °2-0.671888725831 °20.483053759194 °2-2.25909107372 °2-0.801877065979 °2--2.54362024955 °2
S-0.140993307664 Å °-0.2293907671 Å °-0.0810060776917 Å °0.0155855538108 Å °0.201751950404 Å °0.199312412819 Å °0.192270899799 Å °-0.435247445405 Å °-0.00156597713325 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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