[日本語] English
万見
- PDB-9lxh: DOCK5/ELMO1 complex with RhoG and Rac1 on lipid membrane -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9lxh
タイトルDOCK5/ELMO1 complex with RhoG and Rac1 on lipid membrane
要素
  • Dedicator of cytokinesis protein 5
  • Engulfment and cell motility protein 1
  • Rho-related GTP-binding protein RhoG
キーワードSIGNALING PROTEIN / Complex / Rho-GTPase / GEF / Lipid membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ruffle assembly / negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / podosome assembly / cortical cytoskeleton organization / guanyl-nucleotide exchange factor complex / activation of GTPase activity / bone remodeling / myoblast fusion / Nef and signal transduction / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration ...regulation of ruffle assembly / negative regulation of vascular associated smooth muscle contraction / podosome assembly / cortical cytoskeleton organization / guanyl-nucleotide exchange factor complex / activation of GTPase activity / bone remodeling / myoblast fusion / Nef and signal transduction / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / RHO GTPases activate KTN1 / podosome / anchoring junction / phagocytosis, engulfment / establishment or maintenance of cell polarity / Rac protein signal transduction / positive regulation of epithelial cell migration / regulation of postsynapse assembly / RHOG GTPase cycle / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / GPVI-mediated activation cascade / Rho protein signal transduction / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / GTPase activator activity / secretory granule membrane / actin filament organization / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cell chemotaxis / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cell projection / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell motility / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / SH3 domain binding / small GTPase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / regulation of cell shape / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / actin cytoskeleton organization / cytoplasmic vesicle / cytoskeleton / postsynapse / focal adhesion / GTPase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / GTP binding / glutamatergic synapse / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rho-related GTP-binding protein RhoG / Dedicator of cytokinesis protein 5 / : / Dedicator of cytokinesis, N-terminal domain / Dedicator of cytokinesis, N-terminal, subdomain 1 / : / DOCK N-terminus / Dedicator of cytokinesis (DOCK) TPR region / ELMO domain / ELMO, armadillo-like helical domain ...Rho-related GTP-binding protein RhoG / Dedicator of cytokinesis protein 5 / : / Dedicator of cytokinesis, N-terminal domain / Dedicator of cytokinesis, N-terminal, subdomain 1 / : / DOCK N-terminus / Dedicator of cytokinesis (DOCK) TPR region / ELMO domain / ELMO, armadillo-like helical domain / : / ELMO/CED-12 family / ELMO, armadillo-like helical domain / ELMO domain profile. / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DOCKER, Lobe A / DOCKER, Lobe B / DOCKER, Lobe C / DHR-2, Lobe A / C2 domain in Dock180 and Zizimin proteins / DHR-2, Lobe C / DHR-2, Lobe B / C2 DOCK-type domain profile. / DOCKER domain profile. / Pleckstrin homology domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / C2 domain superfamily / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Rho-related GTP-binding protein RhoG / Engulfment and cell motility protein 1 / Dedicator of cytokinesis protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.52 Å
データ登録者Shinoda, T. / Katsura, K. / Kukimoto-Niino, M. / Shirouzu, M.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Science and TechnologyCREST JPMJCR22E3 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Conformational alteration of DOCK5-ELMO1 signalosome on lipid membrane
著者: Shinoda, T. / Katsura, K. / Ishizuka-Katsura, Y. / Hanada, K. / Yonemochi, M. / Miyamoto, Y. / Kukimoto-Niino, M. / Yamauchi, J. / Shirouzu, M.
履歴
登録2025年2月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Engulfment and cell motility protein 1
B: Dedicator of cytokinesis protein 5
C: Rho-related GTP-binding protein RhoG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)324,0953
ポリマ－324,0953
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: タンパク質 Engulfment and cell motility protein 1 / Protein ced-12 homolog


分子量: 84379.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELMO1, KIAA0281 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92556
#2: タンパク質 Dedicator of cytokinesis protein 5


分子量: 216022.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DOCK5 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H7D0
#3: タンパク質 Rho-related GTP-binding protein RhoG


分子量: 23692.918 Da / 分子数: 1 / Mutation: Q61L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOG, ARHG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84095
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: DOCK5/ELMO1 complex with RhoG and Rac1 on lipid membrane
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

-
解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 7.52 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 55365 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 7.52 Å / 交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00217783
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.49624021
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.8186741
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0392701
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043082

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る