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- PDB-9lux: Single-chain Fv antibody of G2 fused with antigen peptide from ch... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9lux
タイトルSingle-chain Fv antibody of G2 fused with antigen peptide from chicken prion protein
要素Major prion protein homolog,Single-chain Fv antibody of G2 fused with antigen peptide from chicken prion protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / ANTIGEN BINDING / AFFINITY MATURATION / SOMATIC HYPERMUTATION
機能・相同性
機能・相同性情報


Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / basement membrane / synaptic cleft / side of membrane / protein homooligomerization / copper ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Hanazono, Y. / Yabuno, S. / Hayashi, T. / Numoto, N. / Ito, N. / Oda, M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2025
タイトル: Crystal structures reveal how the multispecific antibody G2 achieves binding to different peptides.
著者: Hanazono, Y. / Yabuno, S. / Hayashi, T. / Numoto, N. / Kamatari, Y.O. / Ito, N. / Oda, M.
履歴
登録2025年2月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein homolog,Single-chain Fv antibody of G2 fused with antigen peptide from chicken prion protein
B: Major prion protein homolog,Single-chain Fv antibody of G2 fused with antigen peptide from chicken prion protein
C: Major prion protein homolog,Single-chain Fv antibody of G2 fused with antigen peptide from chicken prion protein
D: Major prion protein homolog,Single-chain Fv antibody of G2 fused with antigen peptide from chicken prion protein
E: Major prion protein homolog,Single-chain Fv antibody of G2 fused with antigen peptide from chicken prion protein
F: Major prion protein homolog,Single-chain Fv antibody of G2 fused with antigen peptide from chicken prion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,65125
ポリマ－172,8426
非ポリマー1,80919
水17,691982
1
A: Major prion protein homolog,Single-chain Fv antibody of G2 fused with antigen peptide from chicken prion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2836
ポリマ－28,8071
非ポリマー4765
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Major prion protein homolog,Single-chain Fv antibody of G2 fused with antigen peptide from chicken prion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0914
ポリマ－28,8071
非ポリマー2843
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Major prion protein homolog,Single-chain Fv antibody of G2 fused with antigen peptide from chicken prion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3757
ポリマ－28,8071
非ポリマー5686
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Major prion protein homolog,Single-chain Fv antibody of G2 fused with antigen peptide from chicken prion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0954
ポリマ－28,8071
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Major prion protein homolog,Single-chain Fv antibody of G2 fused with antigen peptide from chicken prion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9032
ポリマ－28,8071
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Major prion protein homolog,Single-chain Fv antibody of G2 fused with antigen peptide from chicken prion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9032
ポリマ－28,8071
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.360, 86.720, 86.580
Angle α, β, γ (deg.)105.127, 107.911, 100.880
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: 抗体
Major prion protein homolog,Single-chain Fv antibody of G2 fused with antigen peptide from chicken prion protein / 65-21 protein / Acetylcholine receptor-inducing activity / ARIA / PR-LP


分子量: 28806.979 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein composed of an expression tag (residues 1-2), a fragment from chicken prion protein (residues 3-20), a linker (residues 21-28), the light chain (residues 29-138), a second ...詳細: The fusion protein composed of an expression tag (residues 1-2), a fragment from chicken prion protein (residues 3-20), a linker (residues 21-28), the light chain (residues 29-138), a second linker (residues 139-153), and the heavy chain (residues 154-271).
由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: PRNP, PRN-P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P27177
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 982 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.5 M ammonium sulphate, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 1.0 M lithium sulfate monohydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年8月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 183582 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 33.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 1.85→1.96 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.786 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 29434 / CC1/2: 0.604

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6PGX

6pgx


解像度: 1.85→49.32 Å / SU ML: 0.2466 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 24.7367
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2261 9155 4.99 %
Rwork0.1943 174403 -
obs0.1959 183558 97.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→49.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11622 0 99 982 12703
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008511974
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.014216233
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06011766
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00722091
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.00874297
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.870.33232870.30865771X-RAY DIFFRACTION97.22
1.87-1.890.34993260.29935870X-RAY DIFFRACTION98.19
1.89-1.920.3283080.29325906X-RAY DIFFRACTION98.29
1.92-1.940.2763010.27715806X-RAY DIFFRACTION98.45
1.94-1.970.31672860.26385942X-RAY DIFFRACTION98.47
1.97-1.990.28343330.25415809X-RAY DIFFRACTION98.29
1.99-2.020.27143220.24275895X-RAY DIFFRACTION98.45
2.02-2.050.27343110.24135864X-RAY DIFFRACTION98.16
2.05-2.080.27473100.23265780X-RAY DIFFRACTION98.19
2.08-2.120.26372800.23135997X-RAY DIFFRACTION98.28
2.12-2.150.25683290.23015826X-RAY DIFFRACTION98.21
2.15-2.190.27532920.21475785X-RAY DIFFRACTION98.08
2.19-2.240.24942880.21375898X-RAY DIFFRACTION97.93
2.24-2.280.25223280.21735802X-RAY DIFFRACTION97.74
2.28-2.330.26213040.21755834X-RAY DIFFRACTION97.31
2.33-2.390.26873180.21425760X-RAY DIFFRACTION97.53
2.39-2.440.26893180.2075780X-RAY DIFFRACTION96.96
2.44-2.510.27442700.20955790X-RAY DIFFRACTION96.53
2.51-2.580.26252950.21135288X-RAY DIFFRACTION89.51
2.58-2.670.27932720.22085709X-RAY DIFFRACTION95.09
2.67-2.760.2623240.22425895X-RAY DIFFRACTION98.59
2.76-2.870.25343070.21435908X-RAY DIFFRACTION98.62
2.87-30.22723130.20395865X-RAY DIFFRACTION98.66
3-3.160.22023000.19795884X-RAY DIFFRACTION98.53
3.16-3.360.22453150.19765875X-RAY DIFFRACTION98.36
3.36-3.620.20753110.17525856X-RAY DIFFRACTION98.04
3.62-3.990.20923170.1715798X-RAY DIFFRACTION97.86
3.99-4.560.17033050.14445787X-RAY DIFFRACTION96.47
4.56-5.750.15982920.15145487X-RAY DIFFRACTION92.2
5.75-49.320.20142930.17975936X-RAY DIFFRACTION99.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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