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- PDB-9lu9: The chimeric flagellar motor complex between MotA1B1 from Paeniba... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9lu9
タイトルThe chimeric flagellar motor complex between MotA1B1 from Paenibacillus sp. TCA20 and MotAB from E.coli, state 1
要素
  • Flagellar motor protein MotA
  • MotB1,Motility protein B
キーワードMOTOR PROTEIN / Flagellar / motility / Paenibacillus
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum stator complex / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / bacterial-type flagellum / proton channel activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / proton transmembrane transport / chemotaxis / protein transport / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Motility protein A, N-terminal / Motility protein A N-terminal / : / Motility protein B-like, N-terminal domain / Membrane MotB of proton-channel complex MotA/MotB / MotA/TolQ/ExbB proton channel / MotA/TolQ/ExbB proton channel family / : / OmpA-like domain profile. / OmpA-like domain superfamily ...Motility protein A, N-terminal / Motility protein A N-terminal / : / Motility protein B-like, N-terminal domain / Membrane MotB of proton-channel complex MotA/MotB / MotA/TolQ/ExbB proton channel / MotA/TolQ/ExbB proton channel family / : / OmpA-like domain profile. / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / OmpA-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Lauryl Maltose Neopentyl Glycol / Flagellar motor protein MotA / Motility protein B
類似検索 - 構成要素
生物種Paenibacillus sp. TCA20 (バクテリア)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Onoe, S. / Nishikino, T. / Kinoshita, M. / Kishikawa, J. / Kato, T.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101XXX. 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP23K14157 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22K18359 日本
引用ジャーナル: Biomolecules / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM Structure of the Flagellar Motor Complex from sp. TCA20.
著者: Sakura Onoe / Tatsuro Nishikino / Miki Kinoshita / Norihiro Takekawa / Tohru Minamino / Katsumi Imada / Keiichi Namba / Jun-Ichi Kishikawa / Takayuki Kato /
要旨: The bacterial flagellum, a complex nanomachine composed of numerous proteins, is utilized by bacteria for swimming in various environments and plays a crucial role in their survival and infection. ...The bacterial flagellum, a complex nanomachine composed of numerous proteins, is utilized by bacteria for swimming in various environments and plays a crucial role in their survival and infection. The flagellar motor is composed of a rotor and stator complexes, with each stator unit functioning as an ion channel that converts flow from outside of cell membrane into rotational motion. sp. TCA20 was discovered in a hot spring, and a structural analysis was conducted on the stator complex using cryo-electron microscopy to elucidate its function. Two of the three structures (Classes 1 and 3) were found to have structural properties typical for other stator complexes. In contrast, in Class 2 structures, the pentamer ring of the A subunits forms a C-shape, with lauryl maltose neopentyl glycol (LMNG) bound to the periplasmic side of the interface between the A and B subunits. This interface is conserved in all stator complexes, suggesting that hydrophobic ligands and lipids can bind to this interface, a feature that could potentially be utilized in the development of novel antibiotics aimed at regulating cell motility and infection.
履歴
登録2025年2月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar motor protein MotA
B: Flagellar motor protein MotA
C: Flagellar motor protein MotA
D: Flagellar motor protein MotA
E: Flagellar motor protein MotA
F: MotB1,Motility protein B
G: MotB1,Motility protein B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)214,3718
ポリマ－213,3667
非ポリマー1,0051
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Flagellar motor protein MotA


分子量: 28568.139 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paenibacillus sp. TCA20 (バクテリア)
遺伝子: TCA2_3717 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A069DFV9
#2: タンパク質 MotB1,Motility protein B / Chemotaxis protein MotB


分子量: 35262.496 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 6xHis on C terminal is purification tag,6xHis on C terminal is purification tag
由来: (組換発現) Paenibacillus sp. TCA20 (バクテリア), (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: motB, b1889, JW1878 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AF06
#3: 化合物 ChemComp-AV0 / Lauryl Maltose Neopentyl Glycol / 2,2-didecylpropane-1,3-bis-b-D-maltopyranoside / 2-decyl-2-{[(4-O-alpha-D-glucopyranosyl-beta-D-glucopyranosyl)oxy]methyl}dodecyl4-O-alpha-D-glucopyranosyl-beta-D-glucopyranoside / ラウリルマルト-スネオペンチルグリコ-ル


分子量: 1005.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H88O22
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1The chimeric flagellar motor complex between MotA1B1 from Paenibacillus sp. TCA20 and MotAB from E.coliCOMPLEX#1-#20RECOMBINANT
2MotACOMPLEX#11RECOMBINANT
3MotB1-MotBCOMPLEX#21RECOMBINANT
分子量値: 0.15 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Paenibacillus sp. TCA20 (バクテリア)1499968
33Paenibacillus sp. TCA20 (バクテリア)1499968
43Escherichia coli (大腸菌)562
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 56818 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Calibrated defocus min: 1705 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3295 nm / Cs: 0.073 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3129
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV / 球面収差補正装置: CEOS Cs corrector
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4096

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC3.8粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARC3.8CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9cryoSPARC3.8初期オイラー角割当
10cryoSPARC3.8最終オイラー角割当
11cryoSPARC3.8分類
12cryoSPARC3.8３次元再構成
13Servalcatモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 765007
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 96359 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
精密化解像度: 3.3→3.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.728 / SU B: 27.256 / SU ML: 0.398 / ESU R: 0.888
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.39528 --
obs0.39528 63351 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 99.02 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 9858
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0070.01210018
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.0169777
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.5931.62813583
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.5361.54922682
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg5.43151274
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg19.14549
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg20.496101767
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.090.21648
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0080.0211104
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.021829
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it10.0688.8695117
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other10.0678.8695117
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it16.59213.296384
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other16.59113.2996385
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it14.00311.3164901
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other14.00211.3214902
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other23.86316.1877200
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined34.540312
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other34.540313
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.591 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork1.218 4701 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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