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- PDB-9lnl: Crystal structure of T2R-TTL-YQVB15 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9lnl
タイトルCrystal structure of T2R-TTL-YQVB15 complex
要素
  • Detyrosinated tubulin alpha-1B chain
  • Stathmin-4
  • Tubulin beta-2B chain
  • Tubulin tyrosine ligase
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Tubulin inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-tyrosine ligase / regulation of metaphase plate congression / tubulin-tyrosine ligase activity / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Mitotic Prometaphase ...tubulin-tyrosine ligase / regulation of metaphase plate congression / tubulin-tyrosine ligase activity / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Mitotic Prometaphase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / positive regulation of axon guidance / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / microtubule depolymerization / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / COPI-mediated anterograde transport / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / microtubule-based process / tubulin binding / positive regulation of mitotic cell cycle / post-translational protein modification / spindle microtubule / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / neuron projection development / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / growth cone / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / neuron projection / protein heterodimerization activity / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. ...: / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin--tyrosine ligase / Stathmin-4 / Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
Bos taurus (ウシ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Wu, C.Y. / Wang, Y.X. / Chen, Q.F.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of T2R-TTL-YQVB15 complex
著者: Wu, C.Y. / Wang, Y.X. / Chen, Q.F.
履歴
登録2025年1月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Detyrosinated tubulin alpha-1B chain
C: Detyrosinated tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta-2B chain
E: Stathmin-4
F: Tubulin tyrosine ligase
B: Tubulin beta-2B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)264,24315
ポリマ－261,3056
非ポリマー2,9399
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.300, 156.420, 184.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 4種, 6分子 ACDBEF

#1: タンパク質 Detyrosinated tubulin alpha-1B chain


分子量: 50041.273 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: TUBA1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2XVP4
#2: タンパク質 Tubulin beta-2B chain


分子量: 49999.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: TUBB2B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6B856
#3: タンパク質 Stathmin-4 / Stathmin-like protein B3 / RB3


分子量: 16844.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stmn4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63043
#4: タンパク質 Tubulin tyrosine ligase


分子量: 44378.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: TTL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A8V0Z8P0

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非ポリマー , 6種, 16分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物 ChemComp-A1EPQ / 10',11'-difluoro-12'-methoxyvinblastine


分子量: 876.981 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H58F2N4O10 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 6% PEG, 5% glycerol, 0.1 M MES, 30 mM CaCl2, 30 mM MgCl2, pH 6.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97861 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97861 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→53.19 Å / Num. obs: 71704 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 13.4 % / CC1/2: 0.982 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 2.85→2.9 Å / Num. unique obs: 3531 / CC1/2: 0.497

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21_5207: ???)精密化
xia2データ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.85→53.18 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2774 3499 4.88 %
Rwork0.1976 --
obs0.2014 71641 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→53.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17256 0 187 7 17450
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.2696654
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0542681
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0093161
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.85-2.890.31351360.25952695X-RAY DIFFRACTION100
2.89-2.930.38311230.26672703X-RAY DIFFRACTION100
2.93-2.970.32591310.26282710X-RAY DIFFRACTION100
2.97-3.020.36521400.25862714X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.070.31811510.23742675X-RAY DIFFRACTION100
3.07-3.120.34661300.23552703X-RAY DIFFRACTION100
3.12-3.180.31781610.22712720X-RAY DIFFRACTION100
3.18-3.240.30791310.22142695X-RAY DIFFRACTION100
3.24-3.310.29391450.22612706X-RAY DIFFRACTION100
3.31-3.380.32211500.23412691X-RAY DIFFRACTION100
3.38-3.460.3151580.21692689X-RAY DIFFRACTION100
3.46-3.540.2861270.20382737X-RAY DIFFRACTION100
3.54-3.640.29611460.20442683X-RAY DIFFRACTION99
3.64-3.750.26061400.18852707X-RAY DIFFRACTION100
3.75-3.870.27131450.17932731X-RAY DIFFRACTION100
3.87-4.010.22981280.16822747X-RAY DIFFRACTION100
4.01-4.170.26351360.17852705X-RAY DIFFRACTION100
4.17-4.360.26811230.16972762X-RAY DIFFRACTION100
4.36-4.590.23291420.16062761X-RAY DIFFRACTION100
4.59-4.870.24571420.16052738X-RAY DIFFRACTION100
4.87-5.250.2551520.1712737X-RAY DIFFRACTION99
5.25-5.780.25911250.19032736X-RAY DIFFRACTION99
5.78-6.610.28561420.20862783X-RAY DIFFRACTION100
6.61-8.320.2361510.19152798X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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