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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 9lgg | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of the human MuSK(Ig3_Fz)/L1 peptide complex | ||||||
Components | Muscle, skeletal receptor tyrosine-protein kinase,Ig3-Fz domains of hMuSK:L1 peptide | ||||||
Keywords | MEMBRANE PROTEIN / muscle-specific receptor tyrosine kinase / MuSK / neuromuscular junction / RaPID peptide | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationpositive regulation of protein geranylgeranylation / regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / Wnt-protein binding / neuromuscular junction development / ECM proteoglycans / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / neuromuscular junction / receptor protein-tyrosine kinase ...positive regulation of protein geranylgeranylation / regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / Wnt-protein binding / neuromuscular junction development / ECM proteoglycans / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / neuromuscular junction / receptor protein-tyrosine kinase / memory / positive regulation of protein phosphorylation / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / postsynaptic membrane / cell differentiation / receptor complex / positive regulation of gene expression / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human)synthetic construct (others) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.69 Å | ||||||
Authors | Matoba, K. / Mizutani, F. / Arimori, T. / Takagi, J. | ||||||
| Funding support | Japan, 1items
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Citation | Journal: StructureTitle: Muscle-specific tyrosine kinase activation by a peptide-based dimerizer is orientation dependent Authors: Mizutani, F. / Matoba, K. / Peacock, H. / Yamada, M. / Mihara, E. / Higuchi, O. / Suga, H. / Arimori, T. / Takagi, J. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 9lgg.cif.gz | 496.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb9lgg.ent.gz | 345.5 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 9lgg.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 9lgg_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 9lgg_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | |
| Data in XML | 9lgg_validation.xml.gz | 40.7 KB | Display | |
| Data in CIF | 9lgg_validation.cif.gz | 52.5 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lg/9lgg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lg/9lgg | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 31187.795 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human), (gene. exp.) synthetic construct (others)Gene: MUSK / Production host: Homo sapiens (human)References: UniProt: O15146, receptor protein-tyrosine kinase #2: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #3: Sugar | ChemComp-NAG / | Has ligand of interest | N | Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.79 Å3/Da / Density % sol: 67.58 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1M Na-Acetate(pH 6.0), 0.2M NaCl, 7% PEG 8000, 10% Glycerol |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL44XU / Wavelength: 0.999 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Oct 2, 2021 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.999 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.69→49.07 Å / Num. obs: 50770 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 4.51 % / Biso Wilson estimate: 72.51 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 10.38 |
| Reflection shell | Resolution: 2.69→2.86 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.38 / Num. unique obs: 8124 / CC1/2: 0.673 / Rsym value: 1.096 / % possible all: 98.5 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.69→38.68 Å / SU ML: 0.4441 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 27.2658 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 77.14 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.69→38.68 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Japan, 1items
Citation
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