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- PDB-9ldk: The complex structure of Escherichia coli AdhE (compact conformation) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ldk
タイトルThe complex structure of Escherichia coli AdhE (compact conformation)
要素Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase AdhE
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Complex / Enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


ethanol biosynthetic process / mixed acid fermentation / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) / ethanol dehydrogenase (NAD+) activity / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) activity / carbon utilization / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity / alcohol dehydrogenase / ferrous iron binding / protein homooligomerization ...ethanol biosynthetic process / mixed acid fermentation / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) / ethanol dehydrogenase (NAD+) activity / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) activity / carbon utilization / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity / alcohol dehydrogenase / ferrous iron binding / protein homooligomerization / response to oxidative stress / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase / Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase, C-terminal domain / Iron-type alcohol dehydrogenase-like / Iron-containing alcohol dehydrogenases signature 2. / : / Fe-containing alcohol dehydrogenase family, C-terminal / Iron-containing alcohol dehydrogenases signature 1. / Alcohol dehydrogenase, iron-type, conserved site / Alcohol dehydrogenase, iron-type/glycerol dehydrogenase GldA / Iron-containing alcohol dehydrogenase ...Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase / Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase, C-terminal domain / Iron-type alcohol dehydrogenase-like / Iron-containing alcohol dehydrogenases signature 2. / : / Fe-containing alcohol dehydrogenase family, C-terminal / Iron-containing alcohol dehydrogenases signature 1. / Alcohol dehydrogenase, iron-type, conserved site / Alcohol dehydrogenase, iron-type/glycerol dehydrogenase GldA / Iron-containing alcohol dehydrogenase / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase AdhE
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Konno, N. / Miyake, K. / Nishino, S. / Omae, K. / Yanagisawa, H. / Tsuru, S. / Kikkawa, M. / Furusawa, C. / Iwasaki, W.
資金援助 日本, 6件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)22J20318 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)24H00870 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H05247 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H05248 日本
Japan Science and TechnologyJPMJER1902 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP24ama121002 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Repeatability of protein structural evolution following convergent gene fusions.
著者: Naoki Konno / Keita Miyake / Satoshi Nishino / Kimiho Omae / Haruaki Yanagisawa / Saburo Tsuru / Yuki Nishimura / Masahide Kikkawa / Chikara Furusawa / Wataru Iwasaki /
要旨: Convergent evolution of proteins provides insights into repeatability of genetic adaptation. While local convergence of proteins at residue or domain level has been characterized, global structural ...Convergent evolution of proteins provides insights into repeatability of genetic adaptation. While local convergence of proteins at residue or domain level has been characterized, global structural convergence by inter-domain/molecular interactions remains largely unknown. Here we present structural convergent evolution on fusion enzymes of aldehyde dehydrogenases (ALDHs) and alcohol dehydrogenases (ADHs). We discover BdhE (bifunctional dehydrogenase E), an enzyme clade that emerged independently from the previously known AdhE family through distinct gene fusion events. AdhE and BdhE show shared enzymatic activities and non-overlapping phylogenetic distribution, suggesting common functions in different species. Cryo-electron microscopy reveals BdhEs form donut-like homotetramers, contrasting AdhE's helical homopolymers. Intriguingly, despite distinct quaternary structures and < 30% amino acid sequence identity, both enzymes forms resemble dimeric structure units by ALDH-ADH interactions via convergently elongated loop structures. These findings suggest convergent gene fusions recurrently led to substrate channeling evolution to enhance two-step reaction efficiency. Our study unveils structural convergence at inter-domain/molecular level, expanding our knowledges on patterns behind molecular evolution exploring protein structural universe.
履歴
登録2025年1月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月1日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月1日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月1日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月1日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月1日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase AdhE
B: Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase AdhE
C: Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase AdhE
F: Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase AdhE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)384,9764
ポリマ－384,9764
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase AdhE / Alcohol dehydrogenase E


分子量: 96244.117 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: adhE, ana, b1241, JW1228 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P0A9Q7, acetaldehyde dehydrogenase (acetylating), alcohol dehydrogenase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: A structural unit of compact-form helical polymers formed by AdhE
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.38642 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTris-HCl (pH 8.0)1
2100 mMSodium chlorideNaCl1
試料濃度: 2.02 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 279 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS TALOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1750 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 804190 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 2.79 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00320034
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.71327160
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.6082748
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0453106
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0063512

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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