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万見
- PDB-9l0v: Structure of WDR5 in complex with WIN motif containing ZSCAN10 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9l0v
タイトルStructure of WDR5 in complex with WIN motif containing ZSCAN10
要素
  • WD repeat-containing protein 5
  • Zinc finger and SCAN domain-containing protein 10
キーワードNUCLEAR PROTEIN / WDR5 / ZSCAN10 / WIN motif / chromatin
機能・相同性
機能・相同性情報


Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / histone H3Q5ser reader activity / histone H3K4me1 reader activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity ...Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / histone H3Q5ser reader activity / histone H3K4me1 reader activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / histone methyltransferase complex / regulation of cell division / MLL1 complex / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / gluconeogenesis / skeletal system development / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / mitotic spindle / Neddylation / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / histone binding / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of cell cycle / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
SCAN domain / SCAN domain superfamily / SCAN domain / SCAN box profile. / leucine rich region / WDR5 beta-propeller domain / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily ...SCAN domain / SCAN domain superfamily / SCAN domain / SCAN box profile. / leucine rich region / WDR5 beta-propeller domain / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
WD repeat-containing protein 5 / Zinc finger and SCAN domain-containing protein 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Xu, L. / Yang, Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of WDR5 in complex with WIN motif containing ZSCAN10
著者: Xu, L. / Yang, Y.
履歴
登録2024年12月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 5
C: Zinc finger and SCAN domain-containing protein 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4082
ポリマ－35,4082
非ポリマー00
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area920 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area11650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.395, 46.613, 64.854
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.94, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 5 / BMP2-induced 3-kb gene protein


分子量: 34646.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR5, BIG3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61964
#2: タンパク質・ペプチド Zinc finger and SCAN domain-containing protein 10 / Zinc finger protein 206


分子量: 761.847 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZSCAN10, ZNF206 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96SZ4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.73 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium citrate, pH 4.5, and 20 % (w/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 21211 / % possible obs: 0.997 % / 冗長度: 6.1 % / CC1/2: 0.962 / Rmerge(I) obs: 0.197 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.378 / Num. unique obs: 1546 / CC1/2: 0.906

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
autoPXデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→42.55 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 21.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.22 1049 4.95 %
Rwork0.1787 --
obs0.1808 21175 99.43 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→42.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2392 0 0 163 2555
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092448
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2113325
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.68322
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072378
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007414
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.110.28311210.21592839X-RAY DIFFRACTION98
2.11-2.240.26951560.19792839X-RAY DIFFRACTION99
2.24-2.410.27331700.20552826X-RAY DIFFRACTION99
2.41-2.650.21261180.18842899X-RAY DIFFRACTION100
2.65-3.040.22751610.1832861X-RAY DIFFRACTION100
3.04-3.820.20921500.16652920X-RAY DIFFRACTION100
3.82-42.550.17261730.1512942X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9309-0.3264-0.26171.59960.21031.10590.02390.0082-0.0482-0.1889-0.05630.0913-0.0559-0.13690.03190.09870.0029-0.00310.0840.00050.058717.0193-14.05713.9211
20.164-0.7099-0.91263.07413.95145.0798-0.10660.07260.239-0.07730.04520.0071-0.6946-0.07680.05750.3416-0.01420.01240.15830.01260.140223.1144-8.79831.7333
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 31 through 334)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'C' and resid 1 through 6)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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