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万見
- PDB-9kw5: Crystal structure of CYP105A1 R84A, diclofenac and lanoconazole c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9kw5
タイトルCrystal structure of CYP105A1 R84A, diclofenac and lanoconazole complex
要素Vitamin D3 dihydroxylase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Cytochrome P450 / Substrate / Inhibitor / Heme / ESI complex
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin D 1,25-hydroxylase / vitamin D3 metabolic process / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / iron ion binding / heme binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytochrome P450, B-class / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 2-[2,6-DICHLOROPHENYL)AMINO]BENZENEACETIC ACID / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Vitamin D3 dihydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces griseolus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Hirano, Y. / Yoneda, S. / Yasuda, K. / Takimoto-Kamimura, M. / Sakaki, T. / Tamada, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JPMXS0120330644 日本
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2025
タイトル: Cooperative inhibition in cytochrome P450 between a substrate and an apparent noncompetitive inhibitor.
著者: Hirano, Y. / Yoneda, S. / Yasuda, K. / Kurita, N. / Kawagoe, F. / Mikami, B. / Takita, T. / Yasukawa, K. / Ikushiro, S. / Takimoto-Kamimura, M. / Kittaka, A. / Sakaki, T. / Tamada, T.
履歴
登録2024年12月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vitamin D3 dihydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2244
ポリマ－44,9921
非ポリマー1,2323
水3,675204
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area16430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.613, 53.556, 141.247
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Vitamin D3 dihydroxylase / CYP105A1 / Cytochrome P450-CVA1 / Cytochrome P450-SU1 / Vitamin D3 hydroxylase / VD3 hydroxylase


分子量: 44991.742 Da / 分子数: 1 / 変異: R84A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 6xHis-tag fused to the C-terminus
由来: (組換発現) Streptomyces griseolus (バクテリア)
遺伝子: cyp105A1, suaC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P18326, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 還元型鉄- ...参照: UniProt: P18326, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 還元型鉄-硫黄タンパク質を片方の電子供与体とし、1分子の酸素を取り込む
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-DIF / 2-[2,6-DICHLOROPHENYL)AMINO]BENZENEACETIC ACID / DICLOFENAC / ジクロフェナク


分子量: 296.149 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H11Cl2NO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 抗炎症剤, 薬剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-A1L6Q / (2~{E})-2-[(4~{R})-4-(2-chlorophenyl)-1,3-dithiolan-2-ylidene]-2-imidazol-1-yl-ethanenitrile / lanoconazole


分子量: 319.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H10ClN3S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.38 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 26% (w/v) PEG 2000 MME, 50mM Bis-Tris pH 6.5, 0.2M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年5月25日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→49.3 Å / Num. obs: 24098 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 33.89 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rrim(I) all: 0.126 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.74 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 1925 / CC1/2: 0.815 / Rrim(I) all: 0.893 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→49.3 Å / SU ML: 0.2508 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.077
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2552 1134 4.72 %
Rwork0.2123 22881 -
obs0.2143 24015 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→49.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3081 0 82 204 3367
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00293304
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56764529
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0406507
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0035603
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.33691214
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.20.2861380.26752785X-RAY DIFFRACTION99.63
2.2-2.310.33911560.26512787X-RAY DIFFRACTION99.83
2.31-2.460.30291540.24052803X-RAY DIFFRACTION99.86
2.46-2.650.30631370.24222839X-RAY DIFFRACTION99.97
2.65-2.910.26871060.23982881X-RAY DIFFRACTION99.9
2.91-3.330.24591350.22312863X-RAY DIFFRACTION99.97
3.33-4.20.2491500.19062889X-RAY DIFFRACTION100
4.2-49.30.21981580.18463034X-RAY DIFFRACTION99.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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