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万見
- PDB-9kv9: Crystal Structure of the Kv7.1 C-terminal Domain in Complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9kv9
タイトルCrystal Structure of the Kv7.1 C-terminal Domain in Complex with Calmodulin disease mutation E141G-Ca
要素
  • Calmodulin-1
  • KCNQ1 helixAB
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Calmodulin
機能・相同性
機能・相同性情報


CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation ...CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Uptake and function of anthrax toxins / Ion transport by P-type ATPases / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / catalytic complex / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / cellular response to interferon-beta / calcium channel inhibitor activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Protein methylation / presynaptic cytosol / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Ion homeostasis / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / FCERI mediated Ca+2 mobilization / substantia nigra development / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / calyx of Held / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / calcium channel regulator activity / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / response to calcium ion / cellular response to type II interferon / Stimuli-sensing channels / G2/M transition of mitotic cell cycle / long-term synaptic potentiation / spindle pole / RAS processing / Signaling by RAF1 mutants / calcium-dependent protein binding / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / myelin sheath / RAF/MAP kinase cascade / Ca2+ pathway / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / vesicle / transmembrane transporter binding / Extra-nuclear estrogen signaling / G protein-coupled receptor signaling pathway / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Liu, C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of the Kv7.1 C-terminal Domain in Complex with Calmodulin disease mutation E141G-Ca
著者: Liu, C.
履歴
登録2024年12月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KCNQ1 helixAB
C: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8385
ポリマ－24,7182
非ポリマー1203
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3850 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area9850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.799, 63.612, 78.417
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
Space group name HallP22ab(y,z,x)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y,-z+1/2
#3: -x,y,-z
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 KCNQ1 helixAB


分子量: 7937.265 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16780.482 Da / 分子数: 1 / Mutation: E141G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.74 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M MMT (pH9.0), 25% (w/v) PEG 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年1月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→39.21 Å / Num. obs: 13017 / % possible obs: 99.73 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 39.98 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rpim(I) all: 0.044 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.05→2.123 Å / Num. unique obs: 1267 / CC1/2: 0.843 / Rpim(I) all: 0.227 / Rrim(I) all: 0.481

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3247精密化
PHENIX1.14_3247精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.05→39.21 Å / SU ML: 0.2422 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.1221 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2789 1301 10 %
Rwork0.2368 11713 -
obs0.241 13014 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 42.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→39.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1514 0 3 12 1529
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00641537
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.81132081
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0464234
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0046278
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.0213917
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.130.29381390.21521258X-RAY DIFFRACTION99.5
2.13-2.230.30461420.23611281X-RAY DIFFRACTION99.51
2.23-2.350.31831430.24481285X-RAY DIFFRACTION99.79
2.35-2.490.311420.23251279X-RAY DIFFRACTION99.86
2.49-2.690.27691430.25481286X-RAY DIFFRACTION100
2.69-2.960.2921430.26921287X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.380.30311480.25921327X-RAY DIFFRACTION100
3.38-4.260.26141450.2191308X-RAY DIFFRACTION99.79
4.26-39.210.25991560.22981402X-RAY DIFFRACTION99.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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