[日本語] English
- PDB-9kv7: Cryo-EM structure of mouse RIPK1-DD filament -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9kv7
タイトルCryo-EM structure of mouse RIPK1-DD filament
要素Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / RIPK1 / death domain / 568-656 / dimerization
機能・相同性
機能・相同性情報


TNF signaling / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TNFR1-induced proapoptotic signaling / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / RIPK1-mediated regulated necrosis / TRIF-mediated programmed cell death / ripoptosome assembly / positive regulation of miRNA processing ...TNF signaling / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TNFR1-induced proapoptotic signaling / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / RIPK1-mediated regulated necrosis / TRIF-mediated programmed cell death / ripoptosome assembly / positive regulation of miRNA processing / positive regulation of interleukin-6-mediated signaling pathway / ripoptosome assembly involved in necroptotic process / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / death domain binding / Regulation of TNFR1 signaling / Regulation of necroptotic cell death / Ovarian tumor domain proteases / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / peptidyl-serine autophosphorylation / ripoptosome / programmed necrotic cell death / positive regulation of macrophage differentiation / T cell apoptotic process / TRP channels / necroptotic signaling pathway / Ub-specific processing proteases / death-inducing signaling complex / positive regulation of necroptotic process / negative regulation of necroptotic process / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / death receptor binding / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of reactive oxygen species metabolic process / necroptotic process / positive regulation of phosphorylation / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of execution phase of apoptosis / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / signaling adaptor activity / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / protein catabolic process / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to growth factor stimulus / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of neuron apoptotic process / protein autophosphorylation / amyloid fibril formation / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / receptor complex / protein kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / inflammatory response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
RIP1, Death domain / RHIM domain / RIP homotypic interaction motif / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / : / Death-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...RIP1, Death domain / RHIM domain / RIP homotypic interaction motif / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / : / Death-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Zhang, H.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号
Ministry of Science and Technology (MoST, China) 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Cell Metab / : 2025
タイトル: RIPK1 senses S-adenosylmethionine scarcity to drive cell death and inflammation.
著者: Zezhao Chen / Xiaosong Gu / Hongbo Chen / Huijing Zhang / Jianping Liu / Xiaohua Yang / Yuping Cai / Mengmeng Zhang / Lingjie Yan / Yuanxin Yang / Bing Shan / Zheng-Jiang Zhu / Yixiao Zhang / ...著者: Zezhao Chen / Xiaosong Gu / Hongbo Chen / Huijing Zhang / Jianping Liu / Xiaohua Yang / Yuping Cai / Mengmeng Zhang / Lingjie Yan / Yuanxin Yang / Bing Shan / Zheng-Jiang Zhu / Yixiao Zhang / Jinyang Gu / Daichao Xu /
要旨: The capacity of cells to sense and respond to nutrient availability is essential for metabolic homeostasis. Failure in this process may cause cell death and associated diseases. While nutrient ...The capacity of cells to sense and respond to nutrient availability is essential for metabolic homeostasis. Failure in this process may cause cell death and associated diseases. While nutrient sensing in metabolic pathways is well understood, the mechanisms linking nutrient signals to cell death remain unclear. Here, we show that RIPK1, a key mediator of cell death and inflammation, senses methionine and its metabolite, S-adenosylmethionine (SAM), to dictate cell survival and death. SAM-mediated symmetrical dimethylation at RIPK1 Arg606 by PRMT5 functions as a physiological protective brake against RIPK1 activation. Metabolic perturbations, such as methionine restriction or disrupted one-carbon flux, reduce SAM levels and unmask Arg606, promoting RIPK1 self-association and trans-activation, thereby triggering apoptosis and inflammation. Thus, RIPK1 is a physiological SAM sensor linking methionine and one-carbon metabolism to the control of life-or-death decisions. Our findings suggest that RIPK1 could be a potential target for diseases associated with disrupted SAM availability.
履歴
登録2024年12月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
G: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
H: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
I: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
J: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
K: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
B: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
C: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
D: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
E: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
F: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
L: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
P: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
R: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
V: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
X: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
M: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
Q: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
S: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
U: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
W: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
N: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
O: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)317,64523
ポリマ-317,64523
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質 ...
Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1 / Cell death protein RIP / Receptor-interacting protein 1 / RIP-1


分子量: 13810.670 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ripk1, Rinp, Rip / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q60855, non-specific serine/threonine protein kinase
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量: 0.001017 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1400 nm
撮影電子線照射量: 49.41 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 139.82 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.96 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 988646 / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00516629
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.56422287
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.0872185
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042369
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0032898

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る