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- PDB-9kur: Crystal structure of mAb nCoV400Fab with SARS-CoV-2 N-CTD Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9kur
タイトルCrystal structure of mAb nCoV400Fab with SARS-CoV-2 N-CTD Complex
要素
  • 400Fab Heavy chain
  • 400Fab Light chain
  • Nucleoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / Coronavirus / SARS-CoV-2 / Nucleocapsid protein / C-terminal dimerization domain
機能・相同性
機能・相同性情報


: / response to host immune response / viral RNA genome packaging / negative regulation of interferon-beta production / poly(U) RNA binding / Maturation of nucleoprotein / intracellular membraneless organelle / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / MHC class I protein binding / CD28 dependent PI3K/Akt signaling ...: / response to host immune response / viral RNA genome packaging / negative regulation of interferon-beta production / poly(U) RNA binding / Maturation of nucleoprotein / intracellular membraneless organelle / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / MHC class I protein binding / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / protein sequestering activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / molecular condensate scaffold activity / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / MHC class I protein complex / RNA stem-loop binding / Interleukin-1 signaling / Interferon alpha/beta signaling / viral capsid / PIP3 activates AKT signaling / Transcription of SARS-CoV-2 sgRNAs / viral nucleocapsid / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / host cell Golgi apparatus / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host extracellular space / Induction of Cell-Cell Fusion / Attachment and Entry / host cell perinuclear region of cytoplasm / ribonucleoprotein complex / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular region / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleocapsid protein, betacoronavirus / Nucleocapsid protein, coronavirus / Nucleocapsid protein, C-terminal / Nucleocapsid protein, N-terminal / Nucleocapsid (N) protein, C-terminal domain, coronavirus / Nucleocapsid (N) protein, N-terminal domain, coronavirus / Coronavirus nucleocapsid / Coronavirus nucleocapsid (CoV N) protein N-terminal (NTD) domain profile. / Coronavirus nucleocapsid (CoV N) protein C-terminal (CTD) domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Xue, S.J. / Chen, S.D.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2022YFC2304200 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)92269106 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171192 中国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: Structural basis of a human antibody targeting SARS-CoV-2 nucleocapsid protein dimerization domain and interfering with RNA-binding.
著者: Xue, S. / He, S. / Huang, Z. / Yang, M. / Hu, G. / Chen, X. / Chen, Q. / Zhou, W. / Lin, S. / Chen, S.
履歴
登録2024年12月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleoprotein
B: Nucleoprotein
H: 400Fab Heavy chain
L: 400Fab Light chain
D: 400Fab Light chain
G: 400Fab Heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,8956
ポリマ－121,8956
非ポリマー00
水14,052780
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16380 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area47640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.408, 74.222, 96.510
Angle α, β, γ (deg.)106.63, 103.63, 96.07
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Nucleoprotein / N / Nucleocapsid protein / NC / Protein N


分子量: 13084.662 Da / 分子数: 2 / 断片: CoV N CTD / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DTC9
#2: 抗体 400Fab Heavy chain


分子量: 24939.816 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 400Fab Light chain


分子量: 22923.246 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 780 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.74 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M sodium formate, 16% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL10U2 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年1月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→88.8 Å / Num. obs: 74510 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 2.06→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.576 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 11057

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7DE1,6TCN

7de1

6tcn


解像度: 2.06→24.98 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 26.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2494 3507 4.73 %
Rwork0.1993 --
obs0.2016 74158 97.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→24.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8311 0 0 783 9094
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0028547
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.611644
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.351186
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431294
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051495
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.06-2.090.35451390.34292681X-RAY DIFFRACTION94
2.09-2.120.31061470.27872829X-RAY DIFFRACTION97
2.12-2.150.29551480.25752787X-RAY DIFFRACTION97
2.15-2.180.28221430.24292822X-RAY DIFFRACTION97
2.18-2.220.30771570.24522773X-RAY DIFFRACTION97
2.22-2.260.32691330.28992693X-RAY DIFFRACTION93
2.26-2.30.271400.24172850X-RAY DIFFRACTION97
2.3-2.340.281400.22322770X-RAY DIFFRACTION98
2.34-2.390.30341260.22472851X-RAY DIFFRACTION98
2.39-2.440.28781330.22762836X-RAY DIFFRACTION98
2.44-2.50.27291470.23342809X-RAY DIFFRACTION98
2.5-2.560.27941490.23272872X-RAY DIFFRACTION98
2.56-2.630.30281400.22862795X-RAY DIFFRACTION98
2.63-2.710.27061360.2312838X-RAY DIFFRACTION97
2.71-2.80.28581550.22042807X-RAY DIFFRACTION98
2.8-2.890.28831510.22382828X-RAY DIFFRACTION98
2.89-3.010.28781230.21352870X-RAY DIFFRACTION98
3.01-3.150.27141220.20052877X-RAY DIFFRACTION99
3.15-3.310.24831280.20222851X-RAY DIFFRACTION99
3.31-3.520.24511490.19012860X-RAY DIFFRACTION98
3.52-3.790.2481700.182818X-RAY DIFFRACTION99
3.79-4.170.19811530.15932866X-RAY DIFFRACTION99
4.17-4.770.1721300.13622880X-RAY DIFFRACTION99
4.77-60.19091320.16112892X-RAY DIFFRACTION99
6-24.980.19361160.16462896X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -20.0896 Å / Origin y: 19.0769 Å / Origin z: -35.4333 Å
111213212223313233
T0.163 Å20.0199 Å2-0.0021 Å2-0.1851 Å20.0044 Å2--0.1699 Å2
L0.4879 °20.1356 °20.012 °2-0.3164 °20.0272 °2--0.1838 °2
S-0.0189 Å °0.111 Å °-0 Å °-0.0301 Å °0.0323 Å °0.0198 Å °-0.0046 Å °0.0209 Å °-0.0167 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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