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万見
- PDB-9ku3: Cryo-EM structure of CtpA S300A/K325A/Q329A mutant from Helicobac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ku3
タイトルCryo-EM structure of CtpA S300A/K325A/Q329A mutant from Helicobacter pylori
要素
  • Carboxyl-terminal protease
  • Unidentified protein
キーワードHYDROLASE / Carboxyl-terminal processing protease / CtpA
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / endopeptidase activity / signal transduction / proteolysis
類似検索 - 分子機能
C-terminal-processing peptidase S41A / tail specific protease / Tail specific protease / Peptidase family S41 / PDZ domain 6 / PDZ domain / ClpP/crotonase-like domain superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / Carboxyl-terminal protease
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori G27 (ピロリ菌)
Escherichia coli BL21 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Sun, K. / Zhang, H. / Au, S.W.N.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)14117622 香港
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of CtpA S300A/K325A/Q329A mutant from Helicobacter pylori
著者: Sun, K. / Zhang, H. / Au, S.W.N.
履歴
登録2024年12月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxyl-terminal protease
B: Carboxyl-terminal protease
C: Carboxyl-terminal protease
D: Carboxyl-terminal protease
E: Carboxyl-terminal protease
F: Carboxyl-terminal protease
G: Unidentified protein
H: Unidentified protein
I: Unidentified protein
J: Unidentified protein
K: Unidentified protein
M: Unidentified protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)279,73812
ポリマ－279,73812
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Carboxyl-terminal protease


分子量: 45987.055 Da / 分子数: 6 / 変異: S300A, K325A, Q329A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Helicobacter pylori G27 (ピロリ菌)
株: G27 / 遺伝子: HPG27_1298 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: B5Z8Z7
#2: RNA鎖
Unidentified protein


分子量: 635.881 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Carboxyl-terminal processing protease CtpA S300A/K325A/Q329A mutant from Helicobacter pylori
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.28 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Helicobacter pylori G27 (ピロリ菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 151917 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.14 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00217996
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.45724248
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.6522422
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0442838
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0033084

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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