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万見
- PDB-9ktr: Cryo-EM structure of formate dehydrogenase from Rhodobacter aestu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ktr
タイトルCryo-EM structure of formate dehydrogenase from Rhodobacter aestuarii (RaFDH) with NAD+
要素
  • (Formate dehydrogenase ...) x 3
  • formate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / formate dehydrogenase / formate oxidation / carbon dioxide redcution / FMN / NAD
機能・相同性
機能・相同性情報


formate metabolic process / formate dehydrogenase (NAD+) activity / oxidoreductase complex / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...formate metabolic process / formate dehydrogenase (NAD+) activity / oxidoreductase complex / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Formate dehydrogenase, delta subunit / NADH-dependant formate dehydrogenase delta subunit FdsD / NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain ...Formate dehydrogenase, delta subunit / NADH-dependant formate dehydrogenase delta subunit FdsD / NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / : / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANYLATE-O'-PHOSPHORIC ACID / : / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Chem-MGD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / Formate dehydrogenase delta subunit / Formate dehydrogenase alpha subunit / Formate dehydrogenase beta subunit / Formate dehydrogenase gamma subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodobacter aestuarii (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Zhang, K. / Zhang, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of SciencesXDC0120103 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Mechanistic understanding on the catalytic preference of formate dehydrogenase from Rhodobacter aestuarii towards carbon dioxide reduction
著者: Zhang, K. / Zhang, L.
履歴
登録2024年12月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月18日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月18日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月18日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月18日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: formate dehydrogenase
G: Formate dehydrogenase delta subunit
F: Formate dehydrogenase gamma subunit
H: Formate dehydrogenase delta subunit
C: Formate dehydrogenase beta subunit
E: Formate dehydrogenase gamma subunit
B: formate dehydrogenase
D: Formate dehydrogenase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)369,50832
ポリマ－359,8928
非ポリマー9,61524
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 formate dehydrogenase


分子量: 103880.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter aestuarii (バクテリア)
遺伝子: SAMN05421580_102357 / 発現宿主: Escherichia coli MC1061 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1N7KDD5, formate dehydrogenase

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Formate dehydrogenase ... , 3種, 6分子 GHFECD

#2: タンパク質 Formate dehydrogenase delta subunit


分子量: 7180.213 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Formate dehydrogenase gamma subunit
由来: (組換発現) Rhodobacter aestuarii (バクテリア)
遺伝子: SAMN05421580_102355 / 発現宿主: Escherichia coli MC1061 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1N7KD80
#3: タンパク質 Formate dehydrogenase gamma subunit


分子量: 15814.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter aestuarii (バクテリア)
遺伝子: SAMN05421580_102359 / 発現宿主: Escherichia coli MC1061 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1N7KDI2
#4: タンパク質 Formate dehydrogenase beta subunit


分子量: 53071.684 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter aestuarii (バクテリア)
遺伝子: SAMN05421580_102358 / 発現宿主: Escherichia coli MC1061 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1N7KDE1

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非ポリマー , 7種, 24分子

#5: 化合物 ChemComp-2MD / GUANYLATE-O'-PHOSPHORIC ACID MONO-(2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-4-OXO-3,5,6,7,8A,9,10,10A-OCTAHYDRO-4H-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-7-YLMETHYL) ESTER / MOLYBDENUM COFACTOR,BIS (MOLYBDOPTERIN GUANINE DINUCLEOTIDE)


分子量: 742.573 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28N10O13P2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-MGD / 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE / MOLYBDOPTERIN GUANOSINE DINUCLEOTIDE


分子量: 740.557 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H26N10O13P2S2
#7: 化合物 ChemComp-6MO / MOLYBDENUM(VI) ION


分子量: 95.940 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mo / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#11: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Formate dehydrogenase from Rhodobacter aestuarii / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.359388 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Rhodobacter aestuarii (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli MC1061 (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10mM NaNO3, 100mM PBS
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The protein was obtained after overexpression in Escherichia coli MC1061 and purified using His-tagged nickel affinity chromatography and size-exclusion chromatography.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 156156 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築Source name: SwissModel / タイプ: in silico model
精密化最高解像度: 2.55 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00325964
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.56535462
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.3554051
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0413976
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0054616

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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