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- PDB-9kq2: Cryo-EM structure of RNF168'-RNF168-UbcH5c complex bound to nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9kq2
タイトルCryo-EM structure of RNF168'-RNF168-UbcH5c complex bound to nucleosome
要素
  • (DNA (147-MER)) x 2
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
  • Histone H2A
  • Histone H2B
  • Histone H3
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / DNA repair / Histone ubiquitination / Nucleosome / E3 ubiquitin-protein ligase / RNF168 / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AK15 ubiquitin ligase activity / histone ubiquitin ligase activity / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / response to ionizing radiation / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex ...histone H2AK15 ubiquitin ligase activity / histone ubiquitin ligase activity / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / response to ionizing radiation / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / interstrand cross-link repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / nucleosome binding / epigenetic regulation of gene expression / positive regulation of DNA repair / ubiquitin binding / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / RING-type E3 ubiquitin transferase / double-strand break repair via nonhomologous end joining / ubiquitin-protein transferase activity / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / double-strand break repair / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone binding / protein ubiquitination / protein heterodimerization activity / DNA damage response / chromatin binding / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / : / Prokaryotic RING finger family 4 / Ring finger / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / : / Prokaryotic RING finger family 4 / Ring finger / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H3 / Histone H2B / Histone H4 / Histone H2A / E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Zhu, H.Q.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2025
タイトル: AlphaFold-guided structural analyses of nucleosome binding proteins.
著者: Xin Yang / Haoqiang Zhu / Liuxin Shi / Tingrui Song / Weibin Gong / Shunmin He / Shan Shan / Chunfu Xu / Zheng Zhou /
要旨: The nucleosome, as the fundamental unit of chromatin, interacts with a diverse range of proteins, crucially regulating gene expression. In this study, we introduce an AlphaFold-based algorithm ...The nucleosome, as the fundamental unit of chromatin, interacts with a diverse range of proteins, crucially regulating gene expression. In this study, we introduce an AlphaFold-based algorithm designed to analyze nucleosome-binding proteins from a dataset of over 7600 human nuclear proteins. Using proteins that interact with the nucleosome acidic patch as a benchmark, our screening achieves a successful prediction rate of 77% (23 out of 30 proteins). This predictive approach has led to the identification of ARID4A and ARID4B as novel nucleosome-binding proteins. Additionally, this analytical method was used to study RING-family ubiquitin E3 ligase RNF168, demonstrating that RNF168 dimerization enhances its binding to the nucleosome, a finding confirmed by cryogenic-electron microscopy structural analysis. Our findings offer a rapid and effective method for the discovery and characterization of nucleosome-binding proteins and emphasize the significant role of ubiquitin E3 ligase dimerization in epigenetic regulation.
履歴
登録2024年11月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B
I: DNA (147-MER)
J: DNA (147-MER)
K: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)210,82313
ポリマ－210,69211
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHK

#1: タンパク質 Histone H3


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC121398065, LOC108703785, LOC121398067 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC121398084 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A8J1LTD2
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC494591, h2ac14.L, hist1h2aj, hist1h2aj.L / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#4: タンパク質 Histone H2B


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: LOC108704303 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A8J0U496
#7: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / hRNF168 / RING finger protein 168 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF168


分子量: 11802.692 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF168 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IYW5, RING-type E3 ubiquitin transferase

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (147-MER)


分子量: 45138.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Escherichia coli str. K-12 substr. DH10B (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (147-MER)


分子量: 45610.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Escherichia coli str. K-12 substr. DH10B (大腸菌)

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非ポリマー , 1種, 2分子

#8: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RNF168'-RNF168-UbcH5c-nucleosome complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 58069 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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