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- PDB-9ko8: Crystal structure of Hook3(553-624) bound to KIF1C(714-809) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ko8
タイトルCrystal structure of Hook3(553-624) bound to KIF1C(714-809)
要素
  • Kinesin-like protein KIF1C
  • Protein Hook homolog 3
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Hook3 / KIF1C
機能・相同性
機能・相同性情報


FHF complex / interkinetic nuclear migration / Golgi localization / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / microtubule anchoring at centrosome / anterograde neuronal dense core vesicle transport / dynein light chain binding / retrograde neuronal dense core vesicle transport / cytoskeleton-dependent intracellular transport / neuronal stem cell population maintenance ...FHF complex / interkinetic nuclear migration / Golgi localization / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / microtubule anchoring at centrosome / anterograde neuronal dense core vesicle transport / dynein light chain binding / retrograde neuronal dense core vesicle transport / cytoskeleton-dependent intracellular transport / neuronal stem cell population maintenance / endosome organization / early endosome to late endosome transport / cis-Golgi network / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / plus-end-directed microtubule motor activity / Kinesins / kinesin complex / protein localization to centrosome / dynein light intermediate chain binding / dynein intermediate chain binding / lysosome organization / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / endosome to lysosome transport / pericentriolar material / cytoskeletal motor activity / dynactin binding / vesicle-mediated transport / cytoplasmic microtubule organization / axon cytoplasm / negative regulation of neurogenesis / centriolar satellite / protein transport / microtubule binding / microtubule / axon / centrosome / dendrite / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hook, C-terminal / HOOK protein coiled-coil region / HOOK, N-terminal / HOOK domain / Kinesin-associated / Kinesin-associated / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site ...Hook, C-terminal / HOOK protein coiled-coil region / HOOK, N-terminal / HOOK domain / Kinesin-associated / Kinesin-associated / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / SMAD/FHA domain superfamily / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin-like protein KIF1C / Protein Hook homolog 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Ku, B. / Lee, H.S.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)KGM9952421 韓国
Other governmentCRC22021-700 韓国
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2025
タイトル: Molecular basis for assembly and activation of the Hook3 - KIF1C complex-dependent transport machinery.
著者: Lee, H.S. / Yu, D. / Baek, K.E. / Shin, H.C. / Kim, S.J. / Do Heo, W. / Ku, B.
履歴
登録2024年11月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22025年6月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin-like protein KIF1C
B: Kinesin-like protein KIF1C
C: Protein Hook homolog 3
D: Protein Hook homolog 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8894
ポリマ－40,8894
非ポリマー00
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis, isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.562, 166.946, 39.108
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Kinesin-like protein KIF1C


分子量: 11343.092 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIF1C, KIAA0706 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43896
#2: タンパク質 Protein Hook homolog 3 / h-hook3 / hHK3


分子量: 9101.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HOOK3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86VS8
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.53 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium citrate/citric acid (pH 5.5), 20% (w/v) polyethylene glycol 4000, and 20% (v/v) isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 11C / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 9356 / % possible obs: 93.6 % / 冗長度: 4.6 % / Rsym value: 0.117 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / Num. unique obs: 371 / Rsym value: 0.263

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 9KNS

9kns


解像度: 3→45.671 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.46 / 位相誤差: 29.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2914 723 9.99 %
Rwork0.2412 --
obs0.2465 7239 94.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→45.671 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2145 0 0 27 2172
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012167
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2012892
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.2481374
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056315
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007372
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0001-3.23170.32331320.24911203X-RAY DIFFRACTION90
3.2317-3.55680.31931430.24571293X-RAY DIFFRACTION96
3.5568-4.07120.28771440.2181286X-RAY DIFFRACTION96
4.0712-5.12810.29371470.2251312X-RAY DIFFRACTION95
5.1281-45.6710.26711570.26481422X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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