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- PDB-9kn3: Cryo-EM structure of LptDEM complex from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9kn3
タイトルCryo-EM structure of LptDEM complex from Escherichia coli
要素
  • LPS-assembly lipoprotein LptE
  • LPS-assembly protein LptD
  • Uncharacterized lipoprotein YifL
キーワードMEMBRANE PROTEIN / LPS / Transporter / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


transporter complex / lipopolysaccharide transport / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / cell outer membrane / lipopolysaccharide binding
類似検索 - 分子機能
Prokaryotic lipoprotein-attachment site / LPS-assembly lipoprotein LptM, conserved region / LptD, C-terminal / LPS-assembly protein LptD / : / LPS transport system D / LPS-assembly lipoprotein LptE / Lipopolysaccharide-assembly / Organic solvent tolerance-like, N-terminal / LptA/(LptD N-terminal domain) LPS transport protein / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
LPS-assembly lipoprotein LptE / LPS-assembly lipoprotein LptM / LPS-assembly protein LptD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.27 Å
データ登録者Tsukazaki, T. / Kohga, H. / Miyazaki, R.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: Structural basis of lipopolysaccharide translocon assembly mediated by the small lipoprotein LptM.
著者: Ryoji Miyazaki / Mai Kimoto / Hidetaka Kohga / Tomoya Tsukazaki /
要旨: Gram-negative bacteria possess an outer membrane (OM) that acts as a barrier against toxic compounds. Lipopolysaccharide (LPS) in the outer leaflet of the OM is crucial for barrier function and is ...Gram-negative bacteria possess an outer membrane (OM) that acts as a barrier against toxic compounds. Lipopolysaccharide (LPS) in the outer leaflet of the OM is crucial for barrier function and is transported to the OM by the LPS transport system. The LPS translocon (the LptDE complex), mediates LPS assembly into the OM. Recently, the small lipoprotein LptM was identified as an LptDE interactor that facilitates LptD maturation. However, its mechanism remains unclear. Here, we investigate the detailed interaction between LptM and LptD. We find that LptM interacts with the folded LptD intermediate at the late stage of its maturation. Mutational analyses demonstrate that the N-terminal conserved region of LptM is essential for its function. Cryoelectron microscopy structural analysis of the Escherichia coli LptDEM complex, combined with biochemical analyses, reveals the molecular basis of the LptM-LptD interaction and its functional importance. Thus, we propose that LptM stabilizes LptD for proper assembly.
履歴
登録2024年11月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LPS-assembly protein LptD
B: LPS-assembly lipoprotein LptE
C: Uncharacterized lipoprotein YifL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,3563
ポリマ－113,3563
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 LPS-assembly protein LptD / Organic solvent tolerance protein


分子量: 87149.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: lptD, imp, ostA, yabG, b0054, JW0053 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31554
#2: タンパク質 LPS-assembly lipoprotein LptE / Rare lipoprotein B


分子量: 19479.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: lptE, rlpB, b0641, JW0636 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADC1
#3: タンパク質 Uncharacterized lipoprotein YifL


分子量: 6727.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: yifL, b4558, JW3781 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADN6
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: LptDEM complex in Nanodisc / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 4.648 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: -1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 428907 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 108.5 / プロトコル: AB INITIO MODEL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 72.57 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00927572
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.691810294
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04991079
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00561365
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.87711031

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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