[日本語] English
- PDB-9kkm: cryo-EM structure of acetyl-CoA carboxyltransferase holoenzyme di... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9kkm
タイトルcryo-EM structure of acetyl-CoA carboxyltransferase holoenzyme dimer from Shewanella oneidensis, mutant E1238A, complexed with ADP
要素Acetyl-CoA carboxylase multifunctional enzyme AccADCB
キーワードLIGASE / acetyl-CoA carboxyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyl-CoA carboxylase / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / acetyl-CoA carboxylase activity / fatty acid biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase, alpha subunit / Acetyl co-enzyme A carboxylase carboxyltransferase-like / : / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain ...Acetyl-CoA carboxylase, alpha subunit / Acetyl co-enzyme A carboxylase carboxyltransferase-like / : / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Rudiment single hybrid motif / Single hybrid motif / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Acetyl-CoA carboxylase multifunctional enzyme AccADCB
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.14 Å
データ登録者Wang, W. / Han, S.R. / Xu, Y.Y. / Gao, H.C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: cryo-EM structure of acetyl-CoA carboxyltransferase holoenzyme dimer from Shewanella oneidensis, mutant E1238A, complexed with ADP
著者: Wang, W. / Han, S.R. / Xu, Y.Y. / Gao, H.C.
履歴
登録2024年11月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: Additional map / Part number: 2 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA carboxylase multifunctional enzyme AccADCB
B: Acetyl-CoA carboxylase multifunctional enzyme AccADCB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)336,4076
ポリマ-335,5042
非ポリマー9034
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質 Acetyl-CoA carboxylase multifunctional enzyme AccADCB / acetyl-CoA carboxyltransferase


分子量: 167752.078 Da / 分子数: 2 / 変異: E1238A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: E1238 has been mutated to A, 1-17aa, 427-441aa and 1394-1517aa have no density in the map
由来: (組換発現) Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)
遺伝子: accADCB, SO_0840
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q8EIJ9, biotin carboxylase, acetyl-CoA carboxylase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Acetyl-CoA carboxyltransferase holoenzyme dimer from Shewanella oneidensis, mutant E1238A, complexed with ADP
タイプ: COMPLEX
詳細: The complex lacks BCCP domain due to the flexibility of it.
Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
150 mMSodium chlorideNaCl1
220 mMN-2-Hydroxyethylpiperazine-N-2-Ethane Sulfonic AcidHEPES1
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Add 1 mM acetyl-CoA and 2 mM Mg-ADP into the specimen before freezing
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 289 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm
撮影電子線照射量: 51 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 146508 / 対称性のタイプ: POINT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る