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- PDB-9kh5: Structure of y+LAT1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9kh5
タイトルStructure of y+LAT1
要素Y+L amino acid transporter 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / amino acid
機能・相同性
機能・相同性情報


basic amino acid transmembrane transport / basic amino acid transmembrane transporter activity / L-arginine transmembrane transporter activity / L-arginine transmembrane transport / regulation of arginine metabolic process / Defective SLC7A7 causes lysinuric protein intolerance (LPI) / amino acid transmembrane transport / L-amino acid transmembrane transporter activity / L-leucine transport / Amino acid transport across the plasma membrane ...basic amino acid transmembrane transport / basic amino acid transmembrane transporter activity / L-arginine transmembrane transporter activity / L-arginine transmembrane transport / regulation of arginine metabolic process / Defective SLC7A7 causes lysinuric protein intolerance (LPI) / amino acid transmembrane transport / L-amino acid transmembrane transporter activity / L-leucine transport / Amino acid transport across the plasma membrane / Basigin interactions / basolateral plasma membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Amino acid/polyamine transporter I / Amino acid permease
類似検索 - ドメイン・相同性
Y+L amino acid transporter 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.74 Å
データ登録者Yan, R.H. / Dai, L. / Zhang, T.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Structural basis for the substrate recognition and transport mechanism of the human yLAT1-4F2hc transporter complex.
著者: Lu Dai / Qian Zeng / Ting Zhang / Yuanyuan Zhang / Yi Shi / Yaning Li / Kangtai Xu / Jing Huang / Zilong Wang / Qiang Zhou / Renhong Yan /
要旨: Heteromeric amino acid transporters (HATs), including yLAT1-4F2hc complex, are responsible for transporting amino acids across membranes, and mutations in yLAT1 cause lysinuric protein intolerance ...Heteromeric amino acid transporters (HATs), including yLAT1-4F2hc complex, are responsible for transporting amino acids across membranes, and mutations in yLAT1 cause lysinuric protein intolerance (LPI), a hereditary disorder characterized by defective cationic amino acid transport. The relationship between LPI and specific mutations in yLAT1 has yet to be fully understood. In this study, we characterized the function of yLAT1-4F2hc complex in mammalian cells and determined the cryo-EM structures of the human yLAT1-4F2hc complex in two distinct conformations: the apo state in an inward-open conformation and the native substrate-bound state in an outward-open conformation. Structural analysis suggests that Asp in yLAT1 plays a crucial role in coordination with sodium ion and substrate selectivity. Molecular dynamic (MD) simulations further revealed the different transport mechanism of cationic amino acids and neutral amino acids. These results provide important insights into the mechanisms of the substrate binding and working cycle of HATs.
履歴
登録2024年11月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Y+L amino acid transporter 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9631
ポリマ－57,9631
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Y+L amino acid transporter 1 / Monocyte amino acid permease 2 / MOP-2 / Solute carrier family 7 member 7 / y(+)L-type amino acid ...Monocyte amino acid permease 2 / MOP-2 / Solute carrier family 7 member 7 / y(+)L-type amino acid transporter 1 / Y+LAT1 / y+LAT-1


分子量: 57963.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC7A7 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UM01
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of y+LAT1 in an apo conformation / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 276483 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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