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万見
- PDB-9kfe: Truncated Fzo1 with modified LD, GTP-bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9kfe
タイトルTruncated Fzo1 with modified LD, GTP-bound
要素Mitofusin FZO1,Mitofusin FZO1,Fzo1
キーワードHYDROLASE / Fzo1 / dynamin / mitofusin
機能・相同性
機能・相同性情報


peroxisomal-mitochondrial contact site / peroxisome-mitochondrion membrane tether activity / mitochondrial outer membrane fusion / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RHOT2 GTPase cycle / mitochondrial inner membrane fusion / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / mitochondrion localization / mitochondrial fusion / intracellular distribution of mitochondria ...peroxisomal-mitochondrial contact site / peroxisome-mitochondrion membrane tether activity / mitochondrial outer membrane fusion / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RHOT2 GTPase cycle / mitochondrial inner membrane fusion / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / mitochondrion localization / mitochondrial fusion / intracellular distribution of mitochondria / mitochondrial membrane / peroxisome / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / mitochondrial outer membrane / GTPase activity / GTP binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Mitofusin family / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / Mitofusin FZO1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Gao, S. / Huang, S.-J.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)2320103002 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82173098 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A special latch in yeast mitofusin guarantees mitochondrial fusion by stabilizing self-assembly
著者: Gao, S. / Huang, S.J.
履歴
登録2024年11月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitofusin FZO1,Mitofusin FZO1,Fzo1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8174
ポリマ－54,2301
非ポリマー5873
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area910 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area18600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.133, 77.133, 284.664
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-90-

TRP

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要素

#1: タンパク質 Mitofusin FZO1,Mitofusin FZO1,Fzo1 / Transmembrane GTPase FZO1


分子量: 54230.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: FZO1, YBR179C, YBR1241 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P38297, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.43 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 150mM Cesium chloride, 17% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.979183 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979183 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.81→48.7 Å / Num. obs: 12840 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 5 % / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rpim(I) all: 0.083 / Rrim(I) all: 0.154 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 2.81→2.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.196 / Mean I/σ(I) obs: 6.5 / Num. unique obs: 1775 / CC1/2: 0.787 / Rpim(I) all: 0.128 / Rrim(I) all: 0.236

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4092精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.81→38.22 Å / SU ML: 0.349 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.2918
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2672 1259 10.01 %
Rwork0.2188 11320 -
obs0.2237 12579 96.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→38.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3114 0 34 1 3149
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00173207
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.47044328
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0371506
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032542
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.1174412
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.81-2.930.33921310.28431181X-RAY DIFFRACTION93.58
2.93-3.060.3281400.2731258X-RAY DIFFRACTION99.57
3.06-3.220.30631410.25311275X-RAY DIFFRACTION99.79
3.22-3.420.29281390.22461245X-RAY DIFFRACTION99.64
3.42-3.690.23881430.20841290X-RAY DIFFRACTION99.51
3.69-4.060.27241430.19261284X-RAY DIFFRACTION99.44
4.06-4.640.20591420.16531282X-RAY DIFFRACTION98.75
4.64-5.840.25141360.20961207X-RAY DIFFRACTION90.07
5.85-38.220.22881440.20541298X-RAY DIFFRACTION88.96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.97690781740.791831191171-0.2299583026341.70149676530.2706470322421.91457736447-0.2111227587120.1363386958850.423899128464-0.4582807223740.04997026057460.0201023667974-0.260127025998-0.1136639490120.1223858045980.275974685056-0.0688467860802-0.0966948736230.05494896943510.03705991607440.150097483258-21.4587160737-21.806713078110.9123656913
20.5191112581370.2939309899350.3486783942481.155753921660.4500956266481.25625196519-0.03554117943140.0593816923802-0.108073057599-0.0821818264339-0.078856866691-0.03492169145570.1483705211530.1076110568580.02342286648830.1012460268660.03213509386010.04465533589090.005941918221-0.001497727430680.09020747456331.4652867916-19.0763701729-2.67630924852
31.862628605770.38931186253-0.05520499902360.9489438736260.06278044863540.6962107100920.0372807240602-0.2878035438880.09067839420940.155891775206-0.0834685416807-0.101242960090.01952889811160.09926305777170.1818671237750.1473691572670.0500077427841-0.08570990106710.03543802957230.04972665977420.0398389922409-6.37200962082-16.637020408415.9601968371
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 84 through 184 )84 - 1841 - 75
22chain 'A' and (resid 185 through 377 )185 - 37776 - 266
33chain 'A' and (resid 378 through 854 )378 - 854267 - 388

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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