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万見
- PDB-9k8s: Cryo-EM structure of HE30 polymorph 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9k8s
タイトルCryo-EM structure of HE30 polymorph 1
要素Ninjurin-1
キーワードPROTEIN FIBRIL / helical fibril
機能・相同性
機能・相同性情報


ferroptosis / pyroptotic cell death / membrane destabilizing activity / cytolysis / leukocyte chemotaxis involved in inflammatory response / cell adhesion mediator activity / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / programmed necrotic cell death / tissue regeneration / muscle cell differentiation ...ferroptosis / pyroptotic cell death / membrane destabilizing activity / cytolysis / leukocyte chemotaxis involved in inflammatory response / cell adhesion mediator activity / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / programmed necrotic cell death / tissue regeneration / muscle cell differentiation / cellular hyperosmotic response / heterotypic cell-cell adhesion / synaptic membrane / lipopolysaccharide binding / protein homooligomerization / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of inflammatory response / nervous system development / angiogenesis / killing of cells of another organism / cell adhesion / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Xia, W.C. / Liu, C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: ACS Nano / 年: 2025
タイトル: Amyloid Fibrillation of a Ninjurin-1-Derived α-Helical Peptide: Structural Insights into Conformational Transition.
著者: Meijiao Wang / Wencheng Xia / Dan Zhao / Zhaoyi Zhai / Rongjing Chen / Xue Bai / Zhe Zhang / Hao Fan / Jian-Ping Zhang / Cong Liu / Fang Jiao /
要旨: Amyloid fibrils, defined by their cross-β architecture, are central to both disease and function, yet the molecular principles governing their formation remain incompletely understood. Ninjurin-1 ...Amyloid fibrils, defined by their cross-β architecture, are central to both disease and function, yet the molecular principles governing their formation remain incompletely understood. Ninjurin-1 (NINJ1), a membrane protein essential for plasma membrane rupture (PMR) during cell death, contains an N-terminal amphipathic α-helix. Here, we investigate a key peptide fragment of this region (residues 40-69, HE30) and uncover its membrane-disruptive activity, self-assembly, and structural transitions. Monomeric HE30 reorganizes lipids to induce membrane thinning while undergoing an environmentally responsive α-helix-to-β-sheet transition that drives amyloid fibril formation. Fibrils formed at physiological temperatures are predominantly nontwisted, but elevated temperatures induce left-handed twisted structures with variable pitches and lengths, and even result in high-order superhelical bundles. We further resolved the twisted fibril structures of HE30 by cryo-EM, revealing two distinct fibril polymorphs stabilized by both hydrophobic and electrostatic interactions. Consistently, salts inhibit HE30 fibrillation, emphasizing the role of electrostatic interactions in stabilizing fibrils. Moreover, acidic conditions (∼pH 4.4) promote fibril formation, whereas alkaline conditions lead to disassembly into α-helical monomers in a reversible manner. AFM tracking reveals the asymmetric growth of fibrils, where one end elongates faster and the opposite end exhibits slower growth or complete inhibition. Functionally, HE30 fibrils are nontoxic and act as scaffolds for the temperature-controlled assembly of gold nanoparticle (AuNPs) superstructures. These findings not only advance our understanding of NINJ1-induced PMR but also provide a detailed structural basis for HE30 fibril formation via α-helix to β-sheet transitions and underscore their potential as building blocks for fibril-based biomaterials.
履歴
登録2024年10月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Ninjurin-1
F: Ninjurin-1
G: Ninjurin-1
H: Ninjurin-1
I: Ninjurin-1
J: Ninjurin-1
K: Ninjurin-1
L: Ninjurin-1
M: Ninjurin-1
N: Ninjurin-1
O: Ninjurin-1
P: Ninjurin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,33712
ポリマ－38,33712
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Ninjurin-1 / HE30 / hNINJ1 / Nerve injury-induced protein 1


分子量: 3194.721 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92982
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of HE30 polymorph 1 / タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 55 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
らせん対称回転角度/サブユニット: 178.29 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.66 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 523480 / 対称性のタイプ: HELICAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0021890
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.8172520
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.805270
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.044342
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.001300

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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