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- PDB-9k7o: Coprinopsis cinerea GH131 protein CcGH131B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9k7o
タイトルCoprinopsis cinerea GH131 protein CcGH131B
要素Glycoside hydrolase 131 catalytic N-terminal domain-containing protein
キーワードHYDROLASE / Coprinopsis cinerea / GH131 / cellobiose / cellulose
機能・相同性Glycoside hydrolase 131, catalytic N-terminal / Glycoside hydrolase 131 catalytic N-terminal domain / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Glycoside hydrolase 131 catalytic N-terminal domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Coprinopsis cinerea (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Shiojima, Y. / Tonozuka, T.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)24K08698 日本
Japan Science and TechnologyJPMJSP2116 日本
引用ジャーナル: J Appl Glycosci (1999) / 年: 2025
タイトル: Crystal Structure of CcGH131B, a Protein Belonging to Glycoside Hydrolase Family 131 from the Basidiomycete Coprinopsis cinerea .
著者: Shiojima, Y. / Sano, R. / Kozono, T. / Nishikawa, A. / Kojima, Y. / Yoshida, M. / Sunagawa, N. / Igarashi, K. / Tonozuka, T.
履歴
登録2024年10月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author / pdbx_contact_author
Item: _audit_author.name / _citation_author.name ..._audit_author.name / _citation_author.name / _pdbx_contact_author.name_first / _pdbx_contact_author.name_last
改定 1.22025年4月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.32025年6月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Glycoside hydrolase 131 catalytic N-terminal domain-containing protein
B: Glycoside hydrolase 131 catalytic N-terminal domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,6524
ポリマ－70,4392
非ポリマー2122
水8,251458
1
A: Glycoside hydrolase 131 catalytic N-terminal domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3262
ポリマ－35,2201
非ポリマー1061
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glycoside hydrolase 131 catalytic N-terminal domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3262
ポリマ－35,2201
非ポリマー1061
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.849, 71.849, 225.802
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Glycoside hydrolase 131 catalytic N-terminal domain-containing protein


分子量: 35219.707 Da / 分子数: 2 / 変異: T87A/K247E / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The original protein name: CC1G_15039 The original N-terminal signal peptide is removed in the expression vector. Met is artificially placed at the N-terminus, and C-terminal tag sequence is ...詳細: The original protein name: CC1G_15039 The original N-terminal signal peptide is removed in the expression vector. Met is artificially placed at the N-terminus, and C-terminal tag sequence is AAALEHHHHHH. In the sequence of CC1G_15039 in the databese, the 87th and the 247th residues are Thr and Lys, while these residues are Ala and Glu, respectively, in this study.
由来: (組換発現) Coprinopsis cinerea (strain Okayama-7 / 130 / ATCC MYA-4618 / FGSC 9003) (菌類)
遺伝子: CC1G_15039 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D6RP27
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 458 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG 10000, PEG 20000, MES-NaOH

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→47.9 Å / Num. obs: 51549 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rpim(I) all: 0.041 / Net I/σ(I): 28.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.457 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique obs: 5122 / Rpim(I) all: 0.159

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0415精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→36.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.151 / ESU R Free: 0.137 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21575 2412 4.7 %RANDOM
Rwork0.1799 ---
obs0.18164 49044 99.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.388 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.9→36.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4793 0 14 458 5265
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0124951
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0164587
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3911.6566773
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7621.57810561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8295601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg6.32530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.75310748
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2751
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025847
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0090.021145
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5392.942410
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5392.942410
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8225.2783009
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.8215.2793010
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8343.2252541
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.8333.2252542
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.3655.8083765
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.32932.495511
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.29731.675410
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.901→1.951 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 147 -
Rwork0.268 3537 -
obs--96.47 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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