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- PDB-9k4a: Cryo-EM structure of depolymerase S2-4 from Klebsiella phage K64-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9k4a
タイトルCryo-EM structure of depolymerase S2-4 from Klebsiella phage K64-1
要素Depolymerase, capsule K1-specific
キーワードANTIMICROBIAL PROTEIN / Depolymerase / Degradation of host capsule
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / lyase activity
類似検索 - 分子機能
: / : / K1 capsule-specific polysaccharide lyase, C-terminal domain / K1 capsule-specific polysaccharide lyase, Rider domain / Right handed beta helix domain / Right handed beta helix region / Parallel beta-helix repeat / Parallel beta-helix repeats / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor
類似検索 - ドメイン・相同性
Depolymerase, capsule K1-specific
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella phage K64-1 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Zhao, R. / Du, T. / Ren, Z. / Gu, J. / Ru, H.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32072824 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32222083 中国
引用ジャーナル: Microbiol Res / 年: 2026
タイトル: Characterization of the phage ΦK64 depolymerase S2-4 and its therapeutic effect against K1 serotype Klebsiella pneumoniae.
著者: Rihong Zhao / Tianjiao Du / Yalu Ji / Zhuolu Ren / Shanshan Jiang / Heng Ru / Jingmin Gu /
要旨: The infection rate and drug resistance of Klebsiella pneumoniae containing capsular polysaccharides (CPSs) have been increasing annually, resulting in severe human and animal infections. ...The infection rate and drug resistance of Klebsiella pneumoniae containing capsular polysaccharides (CPSs) have been increasing annually, resulting in severe human and animal infections. Depolymerases derived from bacteriophages can degrade CPSs and thus hold potential for treating bacterial infections. However, little is known about the mechanism by which K. pneumoniae phage depolymerases hydrolyze CPSs. In this study, the S2-4 encoded by the phage ΦK64 was identified as a potent depolymerase against K1 serotype Klebsiella CPSs. Cryo-electron microscopy structural analysis revealed that S2-4 forms a homotrimer with a spindle-like structure comprising a particle-binding domain, a core receptor-binding domain, an insertion domain, and a C-terminal domain. The results of structural assays suggest that S2-4 possesses multiple catalytic centers, which may contribute to its potent depolymerase activity. S2-4 inhibited K. pneumoniae biofilm formation, disrupted preformed biofilms, and enhanced macrophage adhesion and phagocytosis in depolymerase-treated bacteria. In a murine model, a single dose of 5 µg of S2-4 provided full protection against bacterial infection, underscoring the potent depolymerase activity of S2-4. These results indicate that S2-4 is a potent depolymerase against K1 serotype Klebsiella CPSs and has the potential to be a promising candidate for the clinical control of K. pneumoniae infections.
履歴
登録2024年10月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02026年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月25日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月25日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月25日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月25日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月25日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月25日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Depolymerase, capsule K1-specific
B: Depolymerase, capsule K1-specific
C: Depolymerase, capsule K1-specific


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)302,9883
ポリマ－302,9883
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Depolymerase, capsule K1-specific / Probable tail fiber protein


分子量: 100996.148 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Klebsiella phage K64-1 (ファージ)
遺伝子: S2-4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0A8J8T2
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Depolymerase S2-4 homotrimer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.3 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Klebsiella phage K64-1 (ファージ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.24 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 4015926 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 2.24→2.24 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 0.33 / 位相誤差: 40.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3601 2039 0.05 %
Rwork0.3676 --
obs0.3676 4152559 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01115705
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.3421333
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.4172169
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0852481
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0112748
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.18-2.230.80291080.6195275849ELECTRON MICROSCOPY100
2.23-2.290.49911320.5132277099ELECTRON MICROSCOPY100
2.29-2.350.50651440.5089277060ELECTRON MICROSCOPY100
2.35-2.420.49331440.4807276178ELECTRON MICROSCOPY100
2.42-2.50.43721440.4589277531ELECTRON MICROSCOPY100
2.5-2.580.3891200.4285276734ELECTRON MICROSCOPY100
2.58-2.690.41431440.3988276631ELECTRON MICROSCOPY100
2.69-2.810.38071440.3742276563ELECTRON MICROSCOPY100
2.81-2.960.31021440.3382276704ELECTRON MICROSCOPY100
2.96-3.140.32381200.3128276705ELECTRON MICROSCOPY100
3.14-3.390.26051440.292277192ELECTRON MICROSCOPY100
3.39-3.730.25761560.2553276843ELECTRON MICROSCOPY100
3.73-4.270.24491200.2457276995ELECTRON MICROSCOPY100
4.27-5.380.20661430.2229276737ELECTRON MICROSCOPY100
5.38-273.920.22211320.2465275699ELECTRON MICROSCOPY100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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