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万見
- PDB-9k2x: Cryo-EM structure of USP7:DNMT1 complex; open conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9k2x
タイトルCryo-EM structure of USP7:DNMT1 complex; open conformation
要素
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / DNA methylation / deubiquitination
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K23ub reader activity / histone H3K18ub reader activity / histone H3K14ub reader activity / : / epigenetic programming of gene expression / regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / monoubiquitinated protein deubiquitination ...histone H3K23ub reader activity / histone H3K18ub reader activity / histone H3K14ub reader activity / : / epigenetic programming of gene expression / regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / monoubiquitinated protein deubiquitination / DNA-methyltransferase activity / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / cellular response to bisphenol A / deubiquitinase activity / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / : / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / female germ cell nucleus / DNA alkylation repair / SUMOylation of DNA methylation proteins / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / methyl-CpG binding / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / lncRNA binding / negative regulation of gluconeogenesis / protein deubiquitination / pericentric heterochromatin / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / heterochromatin / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / negative regulation of TORC1 signaling / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of PTEN localization / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / replication fork / DNA methylation / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / cellular response to amino acid stimulus / promoter-specific chromatin binding / regulation of protein stability / regulation of circadian rhythm / NoRC negatively regulates rRNA expression / PML body / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / p53 binding / Regulation of TP53 Degradation / rhythmic process / chromosome / methylation / cysteine-type deubiquitinase activity / ubiquitinyl hydrolase 1 / Ub-specific processing proteases / protein stabilization / nuclear body / protein ubiquitination / negative regulation of gene expression / cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of gene expression / DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. ...DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / : / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.75 Å
データ登録者Nakamura, N. / Arita, K.
資金援助 日本, 6件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18H02392 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H05294 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H05741 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19H05285 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H00272 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)24K02001 日本
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Structures of USP7 in active and inactive states bound to DNMT1 revealed by cryo-EM.
著者: Nao Nakamura / Sae Yoshimi / Amika Kikuchi / Hiroki Onoda / Satomi Kori / Makoto Nakanishi / Atsuya Nishiyama / Kyohei Arita /
要旨: The ubiquitin signal generated by UHRF1 is essential for DNA methylation maintenance by recruiting DNA methyltransferase 1 (DNMT1) to hemimethylated DNA through strong binding of its replication foci ...The ubiquitin signal generated by UHRF1 is essential for DNA methylation maintenance by recruiting DNA methyltransferase 1 (DNMT1) to hemimethylated DNA through strong binding of its replication foci targeting sequence (RFTS) domain to ubiquitinated histone H3. The ubiquitin-specific protease 7 (USP7) forms a complex with DNMT1 and removes ubiquitin from H3. However, it remains unknown how USP7 deubiquitinates ubiquitinated H3 upon strong binding of the DNMT1 RFTS domain. Here, we show the activation mechanism of USP7 by combining biochemical and structural studies. USP7 is inactive toward ubiquitinated H3 in complex with the RFTS domain. However, when complexed with DNMT1, USP7 efficiently deubiquitinates ubiquitinated H3. Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) single particle analysis revealed that USP7 bound to DNMT1 undergoes an open (inactive) and closed (active) conformational transition. Our findings provide mechanistic insights into the activation of USP7 upon binding to DNMT1 and contribute to a better understanding of the deubiquitination process in DNA methylation maintenance.
履歴
登録2024年10月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年6月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年1月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.12026年1月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)272,4442
ポリマ－272,4442
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 128884.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / Dnmt1 / CXXC-type zinc finger protein 9 / DNA methyltransferase HsaI / DNA MTase HsaI / M.HsaI / MCMT


分子量: 143559.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT1, AIM, CXXC9, DNMT
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P26358, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DNMT1:USP7 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 62.918 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 73679 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.75 Å / 交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00412666
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.85317131
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.7881694
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0491832
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062250

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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