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- PDB-9jwa: Crystal Structure of Lon Bound to a Substrate. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9jwa
タイトルCrystal Structure of Lon Bound to a Substrate.
要素
  • DUF1150 domain-containing protein
  • Lon protease
キーワードHYDROLASE / Lon protease / LarA / regulator / Caulobacter crescentus
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase La / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / cellular response to heat / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF1150 / Protein of unknown function (DUF1150) / Lon protease, bacterial / : / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Lon protease AAA+ ATPase lid domain / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain ...Protein of unknown function DUF1150 / Protein of unknown function (DUF1150) / Lon protease, bacterial / : / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Lon protease AAA+ ATPase lid domain / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / PUA-like superfamily / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Lon protease / DUF1150 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Caulobacter vibrioides (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Wang, H.J. / Kuan, Y.E. / Chang, C.I.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
National Science Council (NSC, Taiwan)NSTC- 110- 2811 -B-001-071 台湾
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis for the allosteric activation of Lon by the heat shock protein LarA.
著者: Wang, H.J. / Kuan, Y.E. / Ho, M.R. / Chang, C.I.
履歴
登録2024年10月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUF1150 domain-containing protein
B: Lon protease
C: DUF1150 domain-containing protein
D: Lon protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3674
ポリマ－65,3674
非ポリマー00
水5,188288
1
A: DUF1150 domain-containing protein
B: Lon protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6832
ポリマ－32,6832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area15060 Å2
手法PISA
2
C: DUF1150 domain-containing protein
D: Lon protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6832
ポリマ－32,6832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area14570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.050, 81.050, 104.569
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

-
要素

#1: タンパク質 DUF1150 domain-containing protein / LarA


分子量: 10190.396 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caulobacter vibrioides (strain ATCC 19089 / CIP 103742 / CB 15) (バクテリア)
遺伝子: CC_3593
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9A2G8
#2: タンパク質 Lon protease / ATP-dependent protease La


分子量: 22492.869 Da / 分子数: 2 / Fragment: N-terminal globular domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caulobacter vibrioides (strain ATCC 19089 / CIP 103742 / CB 15) (バクテリア)
遺伝子: lon, CC_1960
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P0CAW0, endopeptidase La
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 288 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.18 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1ul of 22mg/ml protein complex, 1ul of 0.1M sodium citrate (pH5.0), 20% PEG 2000 (mother), 0.2ul of 30% D(+)-Glucose monohydrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年5月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→28.656 Å / Num. obs: 30616 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 1.8 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 12.51
反射 シェル解像度: 2.29→2.36 Å / Num. unique obs: 8901 / CC1/2: 0.86

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0425精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.29→28.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 13.982 / SU ML: 0.174 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.308 / ESU R Free: 0.232 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 1483 4.9 %RANDOM
Rwork0.19849 ---
obs0.201 28720 99.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.39 Å20 Å20 Å2
2---0.39 Å20 Å2
3---0.79 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.29→28.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4300 0 0 288 4588
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0124367
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.141.8395944
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8095563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg8.946526
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.08310747
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1450.2719
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023230
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.2141.9022264
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.3323.392823
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0122.2622103
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined10.01722.796517
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.291→2.35 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 114 -
Rwork0.286 2126 -
obs--99.16 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.00221.2323-0.92011.6089-1.3051.18490.0108-0.01870.0336-0.01940.06170.04720.0149-0.1607-0.07250.1259-0.00830.05080.10480.030.047315.6231-6.6109-6.2248
20.6002-0.48250.40331.4007-1.02020.85850.01460.1003-0.0126-0.1851-0.0463-0.02140.18830.06930.03170.14330.00630.00880.0754-0.01030.007414.2586-29.59672.2797
30.1714-0.0048-0.04272.33941.77971.3630.031-0.04640.10290.18010.0959-0.13870.12980.0834-0.12690.090.0404-0.00810.0572-0.04050.087925.6844-42.890934.1688
40.1501-0.2674-0.20432.01131.5651.6114-0.10930.1153-0.00830.4676-0.0937-0.00150.368-0.24290.2030.1704-0.05960.02690.1729-0.08620.112417.8279-63.473425.1745
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A8 - 89
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 205
3X-RAY DIFFRACTION3C7 - 89
4X-RAY DIFFRACTION4D3 - 201

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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