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- PDB-9jw0: Structure of the N-terminal 3 domains (V1-V3) villin bound to actin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9jw0
タイトルStructure of the N-terminal 3 domains (V1-V3) villin bound to actin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Villin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Villin Actin
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin cytoskeleton / hydrolase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Paralvinella sulfincola (無脊椎動物)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Robinson, R.C.
資金援助 米国, フランス, 2件
組織認可番号国
Other privateMoore-Simons GBMF9743 米国
Human Frontier Science Program (HFSP)RGP0028/2018 フランス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of the N-terminal 3 domains (V1-V3) villin bound to actin
著者: Robinson, R.C.
履歴
登録2024年10月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Villin
B: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,0478
ポリマ－87,3402
非ポリマー7086
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4700 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area31080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.710, 93.762, 114.323
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Space group name HallP22ab(z,x,y)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Villin


分子量: 45242.762 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal 3 domains / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paralvinella sulfincola (無脊椎動物)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42096.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: ACTA1, ACTA / 発現宿主: Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P68139
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Bis-Tris propane, pH 8.5, 20% PEG 3350, 0.2 M sodium nitrate, 1 mM CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: TPS 05A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→20 Å / Num. obs: 24117 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.156 / Rpim(I) all: 0.963 / Rrim(I) all: 0.168 / Net I/av σ(I): 7.1 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.69→2.75 Å / Rmerge(I) obs: 1.283 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1423 / CC1/2: 0.459 / Rpim(I) all: 0.576 / Rrim(I) all: 1.411 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 9JUS

9jus


解像度: 2.69→19.9 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 --
Rwork0.203 --
obs-24117 100 %
原子変位パラメータBiso mean: 52.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.69→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5584 0 36 92 5712
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00185758
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.49157794
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0416841
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00381011
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.372173
LS精密化 シェル解像度: 2.69→2.79 Å / Rfactor Rfree: 0.303 / Rfactor Rwork: 0.259

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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