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- PDB-9jqi: Crystal structure of calmodulin in complex with KN93 (1:1 complex) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9jqi
タイトルCrystal structure of calmodulin in complex with KN93 (1:1 complex)
要素Calmodulin-1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / calmodulin / KN93
機能・相同性
機能・相同性情報


CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase ...CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / presynaptic cytosol / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / voltage-gated potassium channel complex / regulation of calcium-mediated signaling / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / calyx of Held / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / cellular response to type II interferon / Stimuli-sensing channels / long-term synaptic potentiation / response to calcium ion / spindle pole / RAS processing / Signaling by RAF1 mutants / calcium-dependent protein binding / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / G2/M transition of mitotic cell cycle / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Platelet degranulation / myelin sheath / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / vesicle / transmembrane transporter binding / Extra-nuclear estrogen signaling / G protein-coupled receptor signaling pathway / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KN9 / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Liu, X.C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of calmodulin in complex with KN93 (1:1 complex)
著者: Liu, X.C.
履歴
登録2024年9月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
B: Calmodulin-1
C: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,67818
ポリマ－53,6943
非ポリマー1,98415
水1,63991
1
A: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5596
ポリマ－17,8981
非ポリマー6615
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area8620 Å2
手法PISA
2
B: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5596
ポリマ－17,8981
非ポリマー6615
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area8530 Å2
手法PISA
3
C: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5596
ポリマ－17,8981
非ポリマー6615
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area8400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.336, 40.264, 173.413
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.470, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 17898.125 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-KN9 / N-[2-[[[3-(4'-Chlorophenyl)-2-propenyl]methylamino]methyl]phenyl]-N-(2-hydroxyethyl)-4'-methoxybenzenesulfonamide / N-[2-({[(2E)-3-(4-chlorophenyl)prop-2-en-1-yl](methyl)amino}methyl)phenyl]-N-(2-hydroxyethyl)-4-methoxybenzene-1-sulfonamide / KN-93


分子量: 501.037 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H29ClN2O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.52 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: sodium acetate, sodium cacodylate, PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97861 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年9月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97861 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→57.75 Å / Num. obs: 28412 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 29.25 Å2 / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.158 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.689 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique obs: 4103 / CC1/2: 0.775 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPXデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6m7h

6m7h


解像度: 2.1→57.75 Å / SU ML: 0.3195 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.1391
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2882 1999 7.04 %
Rwork0.2484 26411 -
obs0.2512 28410 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→57.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3294 0 114 91 3499
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023445
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.50424628
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0348493
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0034626
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5034468
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.150.34341380.29781824X-RAY DIFFRACTION99.95
2.15-2.210.33961490.26851889X-RAY DIFFRACTION99.95
2.21-2.270.32181370.28111836X-RAY DIFFRACTION99.6
2.27-2.350.32781340.26751934X-RAY DIFFRACTION100
2.35-2.430.34371400.26321818X-RAY DIFFRACTION100
2.43-2.530.30951490.26281921X-RAY DIFFRACTION100
2.53-2.640.33961400.25681863X-RAY DIFFRACTION99.95
2.64-2.780.2931450.25391869X-RAY DIFFRACTION99.75
2.78-2.960.34131350.27691876X-RAY DIFFRACTION99.95
2.96-3.190.30971270.26371895X-RAY DIFFRACTION100
3.19-3.510.29221570.24961883X-RAY DIFFRACTION100
3.51-4.010.24611550.23071928X-RAY DIFFRACTION99.76
4.01-5.060.24921400.21381917X-RAY DIFFRACTION99.9
5.06-57.750.26321530.24091958X-RAY DIFFRACTION99.39

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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