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- PDB-9ji6: CYP105A1 R84A complexed with diclofenac (DIF) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ji6
タイトルCYP105A1 R84A complexed with diclofenac (DIF)
要素Vitamin D3 dihydroxylase
キーワードOXIDOREDUCTASE / P450 / CYP105A1 / nonsteroidal anti-inflammatory drugs / diclofenac / flufenamic acid / R84A
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin D 1,25-hydroxylase / vitamin D3 metabolic process / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / iron ion binding / heme binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytochrome P450, B-class / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450
類似検索 - ドメイン・相同性
2-[2,6-DICHLOROPHENYL)AMINO]BENZENEACETIC ACID / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Vitamin D3 dihydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces griseolus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Mikami, B. / Takita, T. / Sakaki, T. / Yasuda, K. / Wada, M. / Yasukawa, K.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)22K05441 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)25292062 日本
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2025
タイトル: Structure-Function Analysis of Streptomyces griseolus CYP105A1 in the Metabolism of Nonsteroidal Anti-inflammatory Drugs.
著者: Takita, T. / Wada, M. / Yamagata, M. / Kamata, S. / Mizutani, K. / Yogo, Y. / Hamada, M. / Yasuda, K. / Mikami, B. / Sakaki, T. / Yasukawa, K.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2024年9月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vitamin D3 dihydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1516
ポリマ－44,9921
非ポリマー1,1595
水6,774376
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, monomer in solution
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area17650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.452, 53.319, 138.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Vitamin D3 dihydroxylase / CYP105A1 / Cytochrome P450-CVA1 / Cytochrome P450-SU1 / Vitamin D3 hydroxylase / VD3 hydroxylase


分子量: 44991.742 Da / 分子数: 1 / 変異: R84A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces griseolus (バクテリア)
遺伝子: cyp105A1, suaC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: P18326, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 還元型鉄- ...参照: UniProt: P18326, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 還元型鉄-硫黄タンパク質を片方の電子供与体とし、1分子の酸素を取り込む

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非ポリマー , 5種, 381分子

#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-DIF / 2-[2,6-DICHLOROPHENYL)AMINO]BENZENEACETIC ACID / DICLOFENAC / ジクロフェナク


分子量: 296.149 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H11Cl2NO2 / コメント: 抗炎症剤, 薬剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 376 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.98 % / 解説: red rectangle plate
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 12-20% PEG4000, 10% MPD, 0.2 M NaCl, and 0.1 M Bis-Tris (pH 6.1) Diclofenac (DIF) was introduced by three times soaking of the crystal to the mother liqure containing 11 mM DIF.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER R 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→50 Å / Num. obs: 57734 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.54 % / Biso Wilson estimate: 21.55 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rrim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 14.07
反射 シェル解像度: 1.55→1.64 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.634 / Mean I/σ(I) obs: 2.65 / Num. unique obs: 9135 / CC1/2: 0.832 / Rrim(I) all: 0.699 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.55→36.1 Å / SU ML: 0.1784 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.8489
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2058 2887 5 %
Rwork0.1418 54842 -
obs0.145 57729 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 31.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→36.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3125 0 78 376 3579
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00523352
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.79964599
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049520
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0076610
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.11671248
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.570.30051300.22152481X-RAY DIFFRACTION97.17
1.57-1.60.2671360.18922585X-RAY DIFFRACTION99.96
1.6-1.630.25191370.17262598X-RAY DIFFRACTION100
1.63-1.660.25391340.16652555X-RAY DIFFRACTION99.89
1.66-1.690.24181370.16192600X-RAY DIFFRACTION99.89
1.69-1.730.24261350.16312551X-RAY DIFFRACTION99.93
1.73-1.770.25551360.16032599X-RAY DIFFRACTION99.93
1.77-1.810.23581370.16042591X-RAY DIFFRACTION99.96
1.81-1.860.23361360.15052588X-RAY DIFFRACTION99.96
1.86-1.920.21271370.142603X-RAY DIFFRACTION99.96
1.92-1.980.22811370.13522607X-RAY DIFFRACTION100
1.98-2.050.19091360.13852583X-RAY DIFFRACTION99.93
2.05-2.130.21281370.13462597X-RAY DIFFRACTION99.49
2.13-2.230.21481370.13792609X-RAY DIFFRACTION99.93
2.23-2.350.22031380.13242609X-RAY DIFFRACTION99.96
2.35-2.490.21221390.13562637X-RAY DIFFRACTION99.89
2.49-2.690.20721380.14612621X-RAY DIFFRACTION99.93
2.69-2.960.23031400.14852660X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.380.19371400.14282659X-RAY DIFFRACTION99.96
3.38-4.260.15641410.12482683X-RAY DIFFRACTION99.82
4.26-36.10.20071490.14062826X-RAY DIFFRACTION99.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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