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- PDB-9jgl: Crystal Structure of 14-3-3 sigma in complex with a phosphoserine... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9jgl
タイトルCrystal Structure of 14-3-3 sigma in complex with a phosphoserine peptide from MEX3B
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • MEX3B
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Complex / 14-3-3 / MEX3B / phosphoserine peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding ...regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of protein localization / positive regulation of cell adhesion / protein sequestering activity / protein export from nucleus / negative regulation of innate immune response / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / TP53 Regulates Metabolic Genes / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / intracellular protein localization / regulation of protein localization / positive regulation of cell growth / regulation of cell cycle / cadherin binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Yang, K.L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of 14-3-3 sigma in complex with a phosphoserine peptide from MEX3B
著者: Yang, K.L.
履歴
登録2024年9月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
B: 14-3-3 protein sigma
C: MEX3B
D: MEX3B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9874
ポリマ－55,9874
非ポリマー00
水2,324129
1
A: 14-3-3 protein sigma
C: MEX3B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9932
ポリマ－27,9932
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1140 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12940 Å2
手法PISA
2
B: 14-3-3 protein sigma
D: MEX3B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9932
ポリマ－27,9932
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area12710 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4220 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area23660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.254, 95.093, 146.031
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26968.340 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド MEX3B


分子量: 1025.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: ADA, PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年4月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→19.96 Å / Num. obs: 31303 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Num. unique obs: 3063 / CC1/2: 0.938

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19_4092: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→19.96 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 25.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2375 1603 5.13 %
Rwork0.2038 --
obs0.2055 31236 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3823 0 0 129 3952
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083881
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1275224
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5161478
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048572
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008679
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.370.32281210.25992698X-RAY DIFFRACTION100
2.37-2.460.31671410.26882654X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.560.33691540.25372635X-RAY DIFFRACTION100
2.56-2.670.31251440.25042649X-RAY DIFFRACTION100
2.67-2.810.29821470.24562682X-RAY DIFFRACTION100
2.81-2.990.31341440.2452661X-RAY DIFFRACTION100
2.99-3.220.28141430.24282668X-RAY DIFFRACTION100
3.22-3.540.25931510.21892703X-RAY DIFFRACTION100
3.54-4.050.22391720.1942665X-RAY DIFFRACTION100
4.05-5.090.18481520.17522740X-RAY DIFFRACTION100
5.09-19.960.19031340.1662878X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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