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- PDB-9j5e: Crystal structure of Hir2_WD40 in complex with Hpc2_NHRD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9j5e
タイトルCrystal structure of Hir2_WD40 in complex with Hpc2_NHRD
要素
  • Peptide from Histone promoter control protein 2
  • Protein HIR2
キーワードCHAPERONE / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HIR complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase III / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / regulation of chromatin organization / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / transcription elongation by RNA polymerase II / G1/S transition of mitotic cell cycle / transcription corepressor activity / nucleosome assembly / chromosome ...HIR complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase III / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / regulation of chromatin organization / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / transcription elongation by RNA polymerase II / G1/S transition of mitotic cell cycle / transcription corepressor activity / nucleosome assembly / chromosome / chromatin organization / chromatin remodeling / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hpc2-related domain / HPC2 and ubinuclein domain / TUP1-like enhancer of split / WD repeat HIR1 / TUP1-like enhancer of split / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein HIR2 / Histone promoter control protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lin, C.-L.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)MOST 111 - 2311 - B - 005 - 002 - MY2 台湾
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Structural insights into the interaction of Hir2 and Hpc2 in the yeast Hir histone chaperone complex.
著者: Tseng, C.H. / Hsieh, W.L. / Chiang, W.T. / Hu, N.J. / Lin, C.L.
履歴
登録2024年8月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年12月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein HIR2
B: Peptide from Histone promoter control protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3062
ポリマ－44,3062
非ポリマー00
水2,522140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1330 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.541, 103.541, 108.503
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
Space group name HallP61
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Protein HIR2 / Histone transcription regulator 2


分子量: 41881.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: HIR2, YOR038C, OR26.31 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32480
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Histone promoter control protein 2


分子量: 2423.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: Q01448
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.54 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M HEPES pH 7.0, 1.2M Sodium citrate tribasic dihydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL15A1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2024年7月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 52168 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 33.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 34.11
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.467 / Mean I/σ(I) obs: 3.95 / Num. unique obs: 5207

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.20.1_4487精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→26.18 Å / SU ML: 0.191 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.7105
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1932 2002 3.84 %
Rwork0.175 50112 -
obs0.1757 52114 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 41.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→26.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2916 0 0 140 3056
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00732973
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94654031
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063475
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071502
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.3367390
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.940.27461370.2333527X-RAY DIFFRACTION97.84
1.94-20.25471430.20463588X-RAY DIFFRACTION100
2-2.050.19281440.19823582X-RAY DIFFRACTION99.97
2.05-2.120.25521390.20733551X-RAY DIFFRACTION99.95
2.12-2.20.21711430.18323563X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.280.23431420.18733590X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.390.22831440.18983585X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.510.21951450.20293586X-RAY DIFFRACTION99.97
2.51-2.670.21781470.19973566X-RAY DIFFRACTION99.97
2.67-2.880.22711440.20313604X-RAY DIFFRACTION99.97
2.88-3.170.2521450.19643574X-RAY DIFFRACTION100
3.17-3.620.191410.16723593X-RAY DIFFRACTION99.95
3.62-4.560.15841490.14513614X-RAY DIFFRACTION99.97
4.56-26.180.14041390.15513589X-RAY DIFFRACTION98.23
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -35.4769274102 Å / Origin y: -16.5494333507 Å / Origin z: 0.751806779867 Å
111213212223313233
T0.201223058263 Å20.0125506772996 Å20.00241511642974 Å2-0.179693124561 Å20.0103619204197 Å2--0.193973473626 Å2
L2.03581998595 °2-0.0320322006931 °2-0.208336414168 °2-1.93861125658 °20.21007166716 °2--1.67840361344 °2
S0.00818757771967 Å °0.157680950765 Å °-0.103601069958 Å °0.0590506022618 Å °-0.00969659501868 Å °-0.0884957087635 Å °-0.00592781871384 Å °-0.0293557766245 Å °0.00304825536057 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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