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- PDB-9j1w: Endogenous dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) core of pyruva... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9j1w
タイトルEndogenous dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) core of pyruvate dehydrogenase complex from pig heart
要素Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
キーワードTRANSFERASE / pyruvate dehydrogenase complex / dihydrolipoamide acetyltransferase / endogenous / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / pyruvate dehydrogenase complex / mitochondrial matrix
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) ...Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Wang, C. / Zhang, X. / Chang, Y.J.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)2018YFA0507700 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32200980 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Dynamics of the mammalian pyruvate dehydrogenase complex revealed by in-situ structural analysis.
著者: Chen Wang / Cheng Ma / Yuanyou Xu / Shenghai Chang / Hangjun Wu / Chunlan Yan / Jinghua Chen / Yongping Wu / Shaoya An / Jiaqi Xu / Qin Han / Yujie Jiang / Zhinong Jiang / Xiakun Chu / ...著者: Chen Wang / Cheng Ma / Yuanyou Xu / Shenghai Chang / Hangjun Wu / Chunlan Yan / Jinghua Chen / Yongping Wu / Shaoya An / Jiaqi Xu / Qin Han / Yujie Jiang / Zhinong Jiang / Xiakun Chu / Haichun Gao / Xing Zhang / Yunjie Chang /
要旨: The multi-enzyme pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) links glycolysis to the citric acid cycle and plays vital roles in metabolism, energy production, and cellular signaling. Although all ...The multi-enzyme pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) links glycolysis to the citric acid cycle and plays vital roles in metabolism, energy production, and cellular signaling. Although all components have been individually characterized, the intact PDHc structure remains unclear, hampering our understanding of its composition and dynamical catalytic mechanisms. Here, we report the in-situ architecture of intact mammalian PDHc by cryo-electron tomography. The organization of peripheral E1 and E3 components varies substantially among the observed PDHcs, with an average of 21 E1 surrounding each PDHc core, and up to 12 E3 locating primarily along the pentagonal openings. In addition, we observed dynamic interactions of the substrate translocating lipoyl domains (LDs) with both E1 and E2, and the interaction interfaces were further analyzed by molecular dynamics simulations. By revealing intrinsic dynamics of PDHc peripheral compositions, our findings indicate a distinctive activity regulation mechanism, through which the number of E1, E3 and functional LDs may be coordinated to meet constantly changing demands of metabolism.
履歴
登録2024年8月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
AA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
AB: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
B: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
BA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
BB: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
C: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
CA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
CB: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
D: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
DA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
DB: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
E: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
EA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
EB: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
F: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
FA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
FB: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
G: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
GA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
GB: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
H: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
HA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
HB: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
I: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
IA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
J: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
JA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
K: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
KA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
L: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
LA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
M: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
MA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
N: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
NA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
O: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
OA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
P: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
PA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
Q: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
QA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
R: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
RA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
S: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
SA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
T: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
TA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
UA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
V: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
VA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
W: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
WA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
X: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
XA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
Y: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
YA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
Z: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
ZA: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
a: Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,155,51060
ポリマ－4,155,51060
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex


分子量: 69258.492 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
参照: UniProt: A0A5G2QLQ1, dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) core / タイプ: TISSUE / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
撮影電子線照射量: 52 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 68914 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 378 / Num. of volumes extracted: 120840
精密化交差検証法: NONE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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